ACE抑制肽研究进展

该文对目前国内外有关ACE抑制肽研究进展进行综述,重点介绍制备ACE抑制肽原料、分离提取方法、结构与活性关系、活性测定方法和功能性评价方法,并简介其在食品中应用及发展前景,以期为对ACE抑制肽进一步研究提供参考。     

ACE抑制活性物质分离纯化初步研究

采用超滤、凝胶过滤色谱对醋蛋酶解液进行初步分离纯化,研究结果表明,醋蛋酶解液经超滤浓缩后水解物的IC50降低了18.8%,对凝胶色谱的洗脱条件进行优化,洗脱液为去离子水、样品浓度为30%时分离效果较好,并分别对醋蛋白和醋蛋黄酶解物分离纯化,得到高活性组分C(IC50=0.102 mg/mL)和Ⅱ(IC50=0.096 mg/mL)。     

蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性和抑制ACE动力学

研究了温度、pH、干燥方式和体外肠道酶消化对蚕蛹源ACE抑制肽稳定性的影响,并通过Lineweaver-Burk双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE的抑制机理。结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻干燥和喷雾干燥对蚕蛹源ACE抑制肽的活性影响较小;蚕蛹源ACE抑制肽对胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶具有较强的抗消化能力,经胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶共同消化后,蚕蛹源ACE抑制肽仍能保留初始活性的94.0%;蚕蛹源ACE抑制肽竞争性抑制ACE,其抑制常数(Ki)为0.06 mg/mL;ACE被蚕蛹源ACE抑制肽抑制后,ACE在240～280 nm附近的紫外吸光值明显增加,初步揭示了蚕蛹源ACE抑制肽抑制ACE活性时,ACE的分子结构发生了改变。     

ACE抑制肽的生理功能和研究进展

血管紧张素转化酶(ACE)在人体血压调节方面起着重要的生理作用.近年来天然食品来源的ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点.ACE抑制肽通过抑制ACE活性起降血压作用.文章综述了ACE抑制肽的作用机制、结构特点、评价方法和研究进展.     

乳清蛋白酶解制备ACE抑制肽的研究

采用碱性蛋白酶、中性蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶水解乳清蛋白制备ACE抑制肽，通过体外检测法测定其ACE抑制率。结果表明，碱性蛋白酶水解物的ACE抑制率最大。采用三因素二次通用旋转设计对碱性蛋白酶水解乳清蛋白的水解条件进行优化。研究了底物浓度、温度和酶与底物的质量比对ACE抑制率的影响，建立了回归方程，分析了各因素对ACE抑制率的影响．确定了最优的水解条件。     

瑞士乳杆菌发酵乳ACE抑制肽的研究

ACE抑制肽是从天然物质中分离提取,或食源性蛋白经酶解或发酵制备而得的功能性多肽.现已证明它具有降低血压的生理功能.介绍ACE抑制肽的功能、制备工艺和检测方法,以及其研究概况.     

从醋蛋水解物中分离纯化ACE抑制活性物质

经胃蛋白酶-胰酶复合酶体系水解醋蛋液得到的水解物对血管紧张素转化酶有较强的抑制活性(IC_(50)= 0.125 mg/mL),醋蛋水解物经Bio-gel P-2纯化、半制备型RP-HPLC分离,得到对ACE有强烈抑制作用的组分X,X经电喷雾质谱、保温后,确定其是序列为Trp-Ala-Ala-Gly-Trp的多肽类物质。     

核桃蛋白ACE抑制肽分离纯化研究

核桃ACE抑制肽经超滤后,其ACE抑制率由76.58%增至78.43%,再经DA201-C大孔吸附树脂脱盐纯化后,脱盐率达到98.70%,ACE抑制率升高至80.73%;采用Sephadex G-15凝胶分离后,核桃ACE抑制肽被分为三个组分,其中活性最大的G2组分,其ACE抑制率达83.10%,且IC50为1.308 mg/mL,G2组分主要分布在500 Da¹80 Da,系为2180 Da,系为2⁴个氨基酸残基组成小肽。     

酪蛋白源ACE抑制肽的评价方法和研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)在血压调节方面起着重要作用。近年来,ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点。文章综述了ACE抑制肽的作用机制、评价方法和酪蛋白源ACE抑制肽的国内外研究进展。     

酪蛋白源ACE抑制肽的评价方法和研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)在血压调节方面起着重要作用。近年来,ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点。文章综述了ACE抑制肽的作用机制、评价方法和酪蛋白源ACE抑制肽的国内外研究进展。      

酶解燕麦蛋白制备ACE抑制肽的研究

本研究以燕麦蛋白为原料,分别选用Alcalase、Neutrase 和Protamex 进行单独或联合水解,经活性炭YD-303脱色、大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ脱盐及分级纯化、Sephadex G-25 凝胶色谱柱进一步分离,以获得高纯度、高活性的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽。结果表明：单酶反应时,Alcalase 水解2h所获得的产物对ACE 的抑制率可达85.40%;YD-303 处理燕麦蛋白酶解液脱色最优工艺为添加量1.5%(W/V)、pH3.5、温度40℃、脱色时间75min。利用75% 乙醇洗脱大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ所获得的组分ACE 抑制活性最高,其经Sephadex G-25 进一步分离纯化,得到四个分离组分,第四组分的ACE 抑制活性最高,抑制率为95.6%。     

双孢菇边角料制备ACE抑制肽

以工厂生产的双孢菇菇柄、异形菇等边角料为原料,利用碱溶酸沉法提取双孢菇蛋白,超声波处理后,分别选用胰蛋白酶、碱性蛋白酶和复合蛋白酶对其进行酶解,通过测定蛋白水解度和ACE抑制率确定最佳的蛋白酶种类。采用响应面设计方法,优化蛋白酶酶解工艺条件,以期获得更高ACE抑制率的活性肽。结果表明,碱性蛋白酶酶解双孢菇蛋白产生的ACE抑制率最大,其最优酶解工艺参数为:碱性蛋白酶添加量6.25 mg/100 m L,酶解温度40.47℃,酶解时间92.97 min,酶解pH值8.04,此时ACE抑制率可达43.75%,在该条件下的验证试验测得水解液的ACE抑制率为43.4%,与预测值相近。经真空冷冻干燥,制得具有抑制ACE活性的肽样品,得率为24.36 mg/g,工业化生产前景良好,可为双孢菇产业边角料高值利用提供新途径。     

瑞士乳杆菌蛋白酶水解酪蛋白制备血管紧张素转化酶抑制肽的条件优化

本研究以酪蛋白为原料,对瑞士乳杆菌蛋白酶水解酪蛋白产生血管紧张素转化酶(angiotensin I-convertingenzyme,ACE)抑制肽工艺条件进行研究。通过单因素分析和响应面试验设计,确定酪蛋白酶解制备ACE 抑制肽的最佳工艺条件为：底物浓度6%(W/W), 酶解温度39.64℃、pH 8.94、酶与底物的比0.92%(W/W),底物预处理温度90℃、酶解时间8h,其对ACE 抑制率可达92.67%。     

利用海洋生物蛋白制备ACE抑制肽的研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin convert enzyme,ACE)在血压调节方面起着重要作用,当其受到抑制时血压就会降低。本文综述了A C E抑制肽的降压原理、活性检测方法、分离提纯和海洋生物蛋白源A C E抑制肽的国内外最新研究进展,并对其应用前景进行了展望。     

基于LC-MS/MS的酸乳肽谱及ACE抑制活性

利用液相色谱-串联质谱(liquid chromatography-tandem mass spectrometry,LC-MS/MS)的方法,对4种酸乳(优味舒风味发酵乳、风味发酵乳、初乳24+K风味发酵乳和十天风味发酵乳)的肽谱进行分析,分别鉴定到152、125、364条和274条肽段。利用血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)的抑制活性比较以上4种酸乳的生物活性,在相同质量浓度2.0 mg/L时,4种酸乳ACE抑制率分别为46.84%、42.75%、77.41%和63.84%。初乳24+K风味发酵乳含有肽的数量大、ACE抑制活性高可能与其独特的原料成分相关。对4种酸乳的肽谱及ACE抑制活性的考察,为进一步研究酸乳肽的功能特点和ACE抑制活性提供了理论依据。     

中草药复配乳蛋白ACE抑制肽的试验研究

为了将具有降血压功效的药食同源中草药与具有降血压活性的牛奶蛋白酶解液复配,以完成一款具有辅助降压功效的功能性牛奶的实验研究提供理论依据和技术参数。试验以ACE抑制率为指标,优化胰蛋白酶酶解脱脂乳的最佳工艺,并从15味中草药中筛选出具有较高ACE抑制活性的提取液,再将优化所得酶解液和筛选出的中草药提取液进行复配,获得高ACE抑制率的活性功能乳组方。结果表明:胰蛋白酶酶解脱脂乳的最佳酶解工艺为底物质量浓度7 g/100 mL、酶解时间6 h、加酶量5%、酶解温度31℃、pH6.9,脱脂乳酶解液的ACE抑制率为58.51%;筛选得出山楂、决明子的ACE抑制率较高,分别为50.88%、45.34%;且当山楂提取液和决明子提取液混合时ACE抑制活性提高,两者为2:1时,ACE抑制率较高为52.52%;酶解液和中草药提取液(山楂提取液:决明子提取液为2:1)按1:1进行复配,ACE抑制率最高为59.09%,对研究具有辅助调节血压效应的保健功能性乳制品具有理论和实践探讨意义。