蛋白填充剂的研究

本文论述了用铬鞣废革屑生产用于制革的蛋白复鞣填充剂的研究过程。对其水解方式、引入单体等进行了探索,经应用试验证明,该填充剂具有其优良的性能。从含铬废革料中取得的水解了的蛋白质产物,其分子量大小随着水解的条件的不同而不同,研究表明,蛋白质平均分子量随着水解温度的降低和时间的缩短而增大。但是由于碱性水解蛋白质本身对皮革并没有明显的填充作用,采用对蛋白质改性的办法,通过采用甲醛使蛋白质发生交联共聚,从而使蛋白质分子量变大且引入新的活性基团,通过对改性蛋白用于铬鞣牛革的复鞣填充对比试验,发现改性蛋白填充后其丰满、弹性增加,革的厚度明显高于空白样,且改性蛋白对革的不同部位具有明显的选择填充性     

废革屑水解蛋白质的酚类改性研究

采用氧化镁和蛋白酶两步法处理铬鞣废革屑 ,得到水解蛋白质 ,然后用酚类物质对它进行改性。研究了各种因素 ,如酚类物质对水解蛋白质改性时的用量、反应液pH值、温度、反应时间等 ,通过测定反应液的吸光度和浊度 ,优选并确定了用酚类物质对水解蛋白质进行改性的条件。     

胶原蛋白改性脲醛树脂胶黏剂的研究

以铬鞣革屑中提取的蛋白质对脲醛树脂进行改性,目的主要是为了提高,脲醛树脂的胶接强度、降低其生产成本及其游离甲醛含量。试验表明:当蛋白质提取液与脲醛树脂1∶1混合时,可以使其胶接强度达到最大值6.95MPa,而当蛋白质提取液的加入量为脲醛树脂的1.5倍时,游离甲醛含量为0.053%,远低于国家标准的要求(0.3%)和纯脲醛树脂中游离甲醛的含量(0.385%),而此时胶接强度也达到了国家标准的要求(1.9MPa)。     

改性豆基蛋白质胶黏剂用于杨木胶合板生产初探

利用碱对豆粉进行处理,使蛋白质水解成为低聚肽,低聚肽进一步与甲醛反应生成稳定的蛋白质.这种物质可与苯酚和甲醛反应生成改性豆基蛋白质胶黏剂.采用单因素试验方法.对改性豆基蛋白质胶黏剂压制杨木胶合板的生产工艺进行了探讨.经过生产性试验证明,利用这种胶黏剂压制的胶合板的强度和抗水性可以和商业酚醛胶黏剂相媲美.这种胶黏剂豆粉的含量为63%,因而可以大幅减少木材胶黏剂用苯酚的量.     

几种醛鞣剂的改性及其甲醛含量控制北大核心

为了保证皮革游离甲醛含量达标,用亚硫酸氢钠和葡萄糖对戊二醛AA、THPC、THPS和噁唑烷E鞣剂进行改性,考察改性前后产品及成革中游离甲醛含量变化。结果表明亚硫酸氢钠对几种醛鞣剂改性后,产品和成革中的甲醛含量有明显升高,戊二醛AA改性后升高最多,甲醛含量从0.41μg/mL上升到4.11μg/mL,成革中甲醛含量也从80.5μg/mL上升到138.7 mg/kg,因为甲醛含量的增加使得改性后成革收缩温度都有所提高,成革物性变化不大;葡萄糖改性后产品和成革中甲醛含量降低,降低最明显的是葡萄糖对噁唑烷E的改性,产品甲醛含量从4.03μg/mL减低到1.60μg/mL,降低了57.8%,收缩温度和物性基本无变化。     

几种醛鞣剂的改性及其甲醛含量控制

为了保证皮革游离甲醛含量达标,用亚硫酸氢钠和葡萄糖对戊二醛AA、THPC、THPS和噁唑烷E鞣剂进行改性,考察改性前后产品及成革中游离甲醛含量变化。结果表明亚硫酸氢钠对几种醛鞣剂改性后,产品和成革中的甲醛含量有明显升高,戊二醛AA改性后升高最多,甲醛含量从0.41μg/mL上升到4.11μg/mL,成革中甲醛含量也从80.5μg/mL上升到138.7 mg/kg,因为甲醛含量的增加使得改性后成革收缩温度都有所提高,成革物性变化不大;葡萄糖改性后产品和成革中甲醛含量降低,降低最明显的是葡萄糖对噁唑烷E的改性,产品甲醛含量从4.03μg/mL减低到1.60μg/mL,降低了57.8%,收缩温度和物性基本无变化。     

木醋液改性沸石吸附制革废水Cr3+的应用研究

对用木醋液改性沸石处理制革含铬废水进行了应用试验研究,对改性沸石用量、废水p H值、处理时间,除铬效果等因素的影响,进行了试验,结果表明：当废水pH≥4, Cr³⁺≤300 mg/L时,按铬与改性沸石量比1∶500投加改性沸石进行处理,铬去除率大于99%,污水可达排放标准。     

乙烯基类单体改性铬鞣革屑水解产物制备复鞣填充剂的研究

以制革厂产生的固体废弃物铬鞣革屑为原料 ,在不脱铬的情况下对铬鞣革屑进行水解 ;用乙烯基类单体对铬鞣革屑水解产物进行改性 ,制备皮革用复鞣填充剂 ;对改性产品以茚三酮法进行分析 ,对铬鞣革屑水解产物及其改性产品进行IR分析和氨基酸分析。结果表明 :乙烯基类聚合物分子链以共价键在胶原蛋白水解产物的分子链 (即多肽链 )上发生了接枝 ;所制备的复鞣剂是一种含铬的蛋白复鞣填充剂 ,经其复鞣后的坯革 ,具有较好的伸长率和伸展高度     

棉织物用水溶性丝素改性加工

1 绪言 为赋予棉防皱防缩性的改性加工,工业上主要用乙二醛系树脂来进行的。然而,这类加工具有会产生有害甲醛的缺点,需开发更为安全的加工方法。 使用水溶性蛋白质的纤维加工,已在丝和羊毛等方面作了试验,应用于棉上的报告至今尚没有。此外,加工用的水溶性蛋白质多数取     

纳米TiO_2/竹炭涂布纸对甲醛吸附降解性能的研究

在自制装置中对多种以高岭土、纳米TiO2、竹炭、纳米TiO2改性竹炭为颜料的涂布纸进行了吸附和降解性能的研究。用SEM、XRD表征竹炭改性前后的表面形貌与晶体结构,用恒温恒湿箱测定涂布纸的吸附性能。结果表明,纳米TiO2改性竹炭结构稳定,能经受涂料配制中的剪切力。所有的涂布纸都能有效地吸附降解甲醛,且纳米TiO2改性竹炭涂布纸的效果更好,改性竹炭用量(占颜料)为30%时,在0.8mg/m3的甲醛初始质量浓度下,紫外光照3h,对甲醛的吸附降解率高达93.75%。     

中性蛋白酶水解铬革屑的研究

研究了用1398中性蛋白酶水解铬革屑提取水解蛋白质的各种影响因素,如酶的用量、反应温度和pH值等对水解蛋白质收获率的影响.测定了水解蛋白质的灰分含量、铬含量等.综合各种影响参数,确定了制取水解蛋白质的最佳条件,在现有条件下制定了用碱和1398蛋白酶两步法处理铬革屑的最佳方案.研究结果表明采用此方案Cr2O3在水解蛋白质中的含量仅为10-6级;水解蛋白质的回收率为45%左右,蛋白质总回收率达到85%左右.     

改性对玉米蛋白质功能性质和结构的影响—（Ⅲ）复合改性

改性是加强食品蛋白质功能性质的有效方法,复合改性是现代食品蛋白质化学的热点研究,通过琥珀酰化对3%水解度玉米蛋白质水解物的改性发现,随酰程度的增大,玉米蛋白质水解物的分子柔性,表面疏水性和溶性粘度不断增大,这一方面表明3%水解度的玉米蛋白质水解仍具有部分蛋白质高级结构,另一方面表明琥珀酰化改变了玉米蛋白质水解物的结构,而随着琥珀酰化程度的增大,玉米蛋白质水解物的乳化活性和乳化稳定性得到加强,这表明复合改性明显得优于单一改性。     

优质玉米蛋白开发研究

该文通过玉米蛋白酶解,再对其水解物进行琥珀酰化改性,以便开发功能性质优良的玉米蛋白质,并分析复合改性对蛋白质功能性质和其结构参数的影响。研究发现:蛋白酶对玉米蛋白质有良好水解效果,水解度可达29.47％,随着酰化试剂用量增大,蛋白质酰化程度得以逐步提高。玉米蛋白质水解物(DH3.0)比原蛋白质更易被琥珀酰化,琥珀酰化对蛋白质水解物水溶性、乳化性、疏水性和结柔性影响比原蛋白质更显著,因而复合改性(酶解—酰化)是改变蛋白质功能性质更优良方法。     

酪蛋白水解物的类蛋白反应修饰及其产物ACE抑制活性特征

采用碱性蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为10.9%、IC50值为52.6μg/mL的酪蛋白水解物,并利用响应面法优化碱性蛋白酶催化的类蛋白反应修饰条件。修饰反应时间固定为6h时,适宜的条件为酶添加量3.1kU/g pro、底物质量浓度50g/100mL、反应温度25℃。制备9个修饰程度不同的修饰产物,结果显示：修饰产物ACE抑制活性均提高,并且活性最高的修饰产物的IC50降低至14.9μg/mL。该修饰产物离心分级后,上清液部分和沉淀部分的ACE抑制活性分别低于和高于修饰产物,表明沉淀部分是提高ACE抑制活性的主要原因;Tricine-SDS-PAGE电泳分析表明,修饰产物及沉淀部分有较大分子质量的肽分子生成;该修饰产物和上清液部分、沉淀部分的进一步酶水解处理则显示,酶水解会导致它们的ACE抑制活性降低,但是仍然高于最初的酪蛋白水解物。     

低苦味花生多肽的制备

以花生分离蛋白为原料,研究复合酶协同酶解法制备低苦味花生多肽的最佳条件,并分析其体外抗氧化活性。根据单因素实验的结果,筛选出低苦味花生多肽的最佳水解条件,并通过测定清除DPPH、ABTS+自由基的能力来评价其抗氧化活性。结果表明,复合蛋白酶协同酶解花生分离蛋白的最佳反应条件为:使用碱性蛋白酶(pH8.5,温度55℃,时间4 h)、蛋白酶P(pH7.0,温度50℃,时间3 h)和风味酶(pH7.0,温度50℃,时间2 h)依次分步酶解花生分离蛋白,三种酶添加量分别为0.8%、0.4%和0.2%。此工艺下,酶解液苦味值为1.3,多肽得率为86.75%,相对分子质量低于1 kDa的多肽含量达85.93%。酶解液质量浓度为4 mg/mL时,对DPPH自由基和ABTS+自由基清除率分别为80.70%和87.92%,表明花生粗多肽抗氧化活性较好。     

Enzymic Modification of Feather Keratin Hydrolysates with Lysine Aimed at Increasing the Biological Value

The lysine content of feather protein hydrolysate was modified via activation with alkaline proteinase and trypsin at pH 6·2 and 8·3, respectively. Lysine was used as the hydrochloride and the diacetyl derivative in the first case and as the methyl ester in the trypsin modification. The results indicate a lysine content of 26–35 g kg^-1 and 59–64 g kg^-1 after alkaline proteinase activation and 52–65 g kg^-1 after trypsin activation. Considerable changes in the molecular mass profile of peptides were observed. Thus, enzyme modification is a way to raise the nutritive value of feather protein hydrolysate by increasing its lysine content (the main limiting essential amino acid). © 1997 SCI.     

大豆球蛋白的水解研究

采用Nagano法从豆粕中分离大豆球蛋白,利用大豆蛋白改性酶解大豆球蛋白制备水解肽,以单因素试验和正交试验确定酶解最佳条件,通过高效液相法分析大豆球蛋白水解肽的分子量分布。结果显示:在20 g/L的底物浓度下的最佳条件为酶和底物比10 000 U/g,温度55℃,pH8.0,水解时间4 h。优组合条件下的水解度为69.6%。大豆球蛋白水解肽主要为130 u～1 000 u的短肽,占肽总量的86.5%,说明大豆球蛋白水解肽的均一性极高。     

高血管紧张素转化酶抑制活性燕麦蛋白酶解物的精制

先后采用离子交换和超滤工艺对高血管紧张素转化酶(Angiotensin I Converting Enzyme,ACE)抑制活性的燕麦蛋白酶解物进行了脱盐和富集2步精制处理。结果表明,在洗脱流速8倍柱体积/h和洗脱温度15℃条件下,离子交换处理能脱除酶解物中85.7%的盐分;超滤(截留相对分子质量为10000)富集可将酶解物的ACE抑制活性提高37%。精制后的酶解物中灰分含量为1.4%,蛋白质含量为90.3%,IC50值为0.135mg/mL。     

Kinetic study on the Maillard reaction. Consideration of sugar reactivity

The aim of the present study was to compare five reducing sugars (ribose, xylose, arabinose, glucose and fructose) with respect to their relative reactivity in the Maillard reaction (MR) (55 °C, pH 6.5) with a shrimp hydrolysate. For each system, the extent of the MR was assessed for a 24-h period by monitoring browning intensity, free amino group disappearance and sugar consumption. Results revealed the prevailing propensity of pentoses over hexoses to react in the MR, with a distinguishable behaviour for the ribose-hydrolysate system. Interestingly, pentoses were shown to mainly differ in terms of reaction rate. Complementary data on the chemical composition of the MR products (MRPs) were provided by size-exclusion chromatography, thus demonstrating the occurrence of some molecular rearrangements detected at 294 nm. The modification of protein substrates through the MR could represent a key step in the formation of new molecules and constitute a promising means to produce high value-added ingredients with biological and techno-functional properties.