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非最佳改性条件对磷酸化大豆分离蛋白保水力影响的试验 总被引:1,自引:1,他引:0
在模拟肉类制品生产的一般条件下,对添加三聚磷酸盐和由三聚磷酸盐与食盐或酶制剂混合物的大豆分离蛋白进行处理,并测定其保水力。所得结果与最佳改性条件时磷酸化大豆分离蛋白的保水力接近。 相似文献
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微波辅助磷酸化改性提高大豆分离蛋白乳化性的研究 总被引:5,自引:0,他引:5
以提高大豆分离蛋白乳化性为目的,微波辅助磷酸化改性大豆分离蛋白,测定改性前后大豆分离蛋白乳化性,并与磷酸化改性方法进行比较.结果显示,相较空白对照、微波对照和磷酸化对照组,微波辅助磷酸化蛋白粉乳化性显著增加,其乳化活性分别提高了3、1.9和1.3倍,乳化稳定性提高了1.3、1.2、1.1倍,乳化性在考察范围内随磷酸化程度的增加而增大(P<0.05).微波辅助磷酸化改性技术参数为预处理2 min,微波功率600 W,微波时间3 min.相较磷酸化改性方法,将改性时间由180 min缩减至3 min,大幅提高效率、节约成本,具有广阔的应用前景. 相似文献
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利用微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,结果表明:SPI浓度、MTG浓度、反应温度、反应时间和pH值对SPI改性具有显著影响。改性SPI的凝胶性为11.6kcp,比对照提高了1833%。十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳结果表明,经MTG改性,SPI可在分子间生成共价键,形成相对分子量较大的聚合物,从而增加了SPI的凝胶性。 相似文献
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大豆分离蛋白的改性方法有物理改性、化学改性、酶改性和基因改性,在这些改性研究中取得了很多研究成果,对大豆分离蛋白改性后凝胶性的研究,是食品工业中需要重点考虑的因素。 相似文献
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磷酸化改性提高松仁分离蛋白乳化性研究 总被引:3,自引:0,他引:3
松仁分离蛋白是从红松松籽仁中提取出的一种蛋白质产品。本实验对松仁蛋白进行磷酸化化学改性,利用三聚磷酸钠(STP)对松仁蛋白进行磷酸化处理,改性后松仁蛋白的乳化能力显著增加,并确定了最佳的改性条件为STP浓度6.0%,提取时间为0.5h,提取温度为40℃。 相似文献
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本研究以脱脂大豆蛋白粉为原料,碱溶酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI)和大豆乳清蛋白(WSP),根据大豆分离蛋白酶解过程中溶解性及泡沫稳定性的变化情况,确定大豆分离蛋白的酶解程度。再通过对酶解大豆分离蛋白(ESPI)及大豆乳清蛋白(WSP)的性能实验及应用实验进一步考察大豆蛋白用作啤酒泡沫稳定剂的可行性。结果表明,酶解30min后,ESPI溶解性和泡沫稳定性均有所增强;ESPI和WSP不仅能改善低度熟啤酒的泡持性,而且可以明显改善纯生啤酒货架期内的泡持性;大豆蛋白的添加不会影响啤酒的非生物稳定性。 相似文献
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为了研究超声波联合酶技术提高大豆分离蛋白(Soybean Protein Isolated,SPI)在酸性条件下(pH 4)乳化性能的效果,本文以大豆分离蛋白为原料,以乳化性能和乳状液粒径为衡量指标,确定超声波联合植酸酶-酸性蛋白酶(Ultrasound combined with phytase-acidic protease,Uphy-aci)改性方法的最适宜条件。研究发现,当SPI浓度6%,植酸酶添加量4 U/g,酸性蛋白酶添加量1500U/g,植酸酶与酸性蛋白酶的酶解时间分别为50 min和30 min时,改性后的SPI(pH 4)乳化性能明显增加,乳状液粒度减小;通过表面疏水性(H0)和扫描电镜(SEM)分析了超声波-酶复合改性处理的SPI,发现在酸性条件下,SPI表面疏水性含量为487.78,比未改性提高了71.2%,并呈现破碎均一、多孔的微观结构。因此,超声波与植酸酶-酸性蛋白酶联合改性提高酸性条件下SPI的乳化特性等功能性质,并且拓宽了大豆分离蛋白的应用领域。 相似文献
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大豆分离蛋白及其与魔芋葡苷聚糖凝胶化作用的动态粘弹性研究 总被引:3,自引:0,他引:3
利用动态流变仪研究了胶凝时间、温度、频率及应变等因素对大豆分离蛋白及其与魔芋葡苷聚糖相互作用的动态粘弹性影响。实验结果表明:在高浓度下大豆分离蛋白与魔芋葡苷聚糖所形成的凝胶大都呈现出储存模量G’〉损耗模量G”,表明凝胶动态模量中弹性的贡献已超过了粘性,溶液发生了凝胶化,并形成了三维交联的网络结构。碱性凝固剂的加入提高了凝胶的粘弹性。当频率在一定范围内变化时,未加碱样品其凝胶粘弹性在低频区可用频率依赖性来表征,而在高频区,加碱和未加碱样品其凝胶粘弹性不随频率变化而变化,都保持G’大于G”。 相似文献
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Biopolymers Produced by Cross-linking Soybean 11S Globulin with Whey Proteins using Transglutaminase 总被引:8,自引:0,他引:8
Heterogeneity of biopolymers was determined by cross-linking acetylated-11S acidic subunits (Ac-11S) of soy protein with α-lactalbumin and β-lactoglobulin. The extent of polymerization was determined by electrophoresis and HPLC. Differential scanning calorimetry (DSC) was used to determine thermal properties of starting proteins and biopolymers. HPLC data demonstrated the absence of biopolymers from Ac-11S, acetylated α-lactalbumin and acetylated β-lactoglobulin when each was incubated separately with transglutaminase (TG). However, Ac-11S formed biopolymers with α-lactalbumin and β-lactoglobulin when TG was added. TG catalyzed the formation of heterologous and homologous biopolymers from whey protein isolate (WPI) and soybean 11S globulin (11S). Cross-linking WPI and 11S provided biopolymers with improved heat stability which may be useful to provide functionality to food products. 相似文献
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该研究探讨了大豆分离蛋白(SPI)作为植物蛋白,在食品中应用广泛,但其界面性能较差,影响其在乳液食品中应用。该研究利用冷等离子体技术处理大豆分离蛋白(SPI),研究其对SPI蛋白结构影响及其界面性能改善作用。结果表明,经冷等离子体处理60 s后,大豆分离蛋白的α-螺旋含量从31.93%下降到23.56%,其三级构象变的更为紧凑。大豆分离蛋白的表面性能、持水能力(WHC)和持油能力(FHC)均显著提高。同时,经冷等离子体处理后的蛋白溶液粒径分布逐渐变窄,ζ-电位绝对值显著增加。此外,随着冷等离子体处理时间的增加,大豆分离蛋白分散体的游离巯基含量从9.77 μmol/g蛋白(未处理SPI)增加到17.76 μmol/g蛋白(50 W,60 s)。经过冷等离子体处理后,大豆分离蛋白分散体的表面疏水性从2 330.9增加到3 680.7。利用冷等离子体处理的大豆分离蛋白的微观结构呈现更均匀的聚集。总之,该研究显示利用冷等离子体可以改变SPI蛋白结构及其物理特性并显著增强SPI界面性能,可以拓展SPI在食品中应用。 相似文献