大豆分离蛋白中7S和11S大豆球蛋白的选择性酶解研究

使用胃蛋白酶在温度37℃,pH1.5～4.0范围内,以及木瓜蛋白酶在pH7.0,温度37～80℃范围内对大豆分离蛋白(SPI)进行水解,采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对水解情况进行分析。结果表明,在37℃和pH1.5～2.5条件下,大豆分离蛋白中的11S大豆球蛋白被胃蛋白酶选择性地水解;在70℃,pH7.0条件下,7S大豆球蛋白被木瓜蛋白酶选择性地水解。      

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆7S球蛋白和11S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆7S与11S球蛋白分离方法的研究

文章就提取分离低温脱脂大豆粕中大豆7S和11S球蛋白的方法进行了研究.利用SDS-PAGE凝胶电泳来评定不同pH值对分离大豆7S球蛋白和大豆11S球蛋白的纯度的影响.实验结果表明,浸提大豆蛋白的最佳工艺参数为磷酸盐缓冲液浓度为0.02 mol/L、料液比1∶16、浸泡温度45 ℃、pH值为8.5,可得到最高浸提率为89.55%.分离大豆11S球蛋白的最适pH值为6.2,纯度达75.76%;分离大豆7S球蛋白的最适pH值为4.7,纯度达72.99%.     

大豆分离蛋白及7S、11S蛋白对肝脏的保护作用

为探究大豆蛋白是否具有保肝作用,本文采用昆明种雄性小鼠作为实验对象,建立四氯化碳急性肝损伤模型,通过灌胃方式1次/d给予不同组别小鼠不同剂量、不同成分(大豆分离蛋白SPI、11S、7S)的蛋白(300mg/kg、500mg/kg、700mg/kg),并设一组大豆蛋白饲料组(SPI含量为20%),持续15天,于末次给药后注射CCl4油溶液(10ml/kg,0.15%)。通过测定血清中谷丙转氨酶(ALT)、谷草转氨酶(AST)活力,肝脏中丙二醛(MDA)、谷胱甘肽(GSH)含量、谷胱甘肽过氧化物酶(GSH-Px)活力及肝脏指数评价保肝效果。结果显示：每天摄入700mg/kg的SPI对由四氯化碳致肝损伤鼠有显著的保护作用;与模型组相比,700mg/kg的7S蛋白能显著抑制由四氯化碳引起的血清中ALT、AST活力升高和小鼠肝脏中MDA含量的升高,并能显著提高其肝脏中的GSH含量、GSH-Px活力(P＜0.05)。结论：大豆蛋白可抵御CCl4致化学性肝损伤,其中的7S蛋白是主要的保肝活性成分。     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

大豆7S球蛋白和11S球蛋白的研究

主要阐述了大豆 7S球蛋白和 1 1S球蛋白的分离富集方法及其主要特性。     

大豆籽粒贮藏蛋白11S和7S组分提取分离方法的优化

为确定提取分离大豆贮藏蛋白11S和7S两种主要成分的最适方法,采用凯氏定氮和SDS-PAGE分析,从浸提液种类、提取液pH、浸提次数和温度、料液比、Tris-HCl浓度和还原剂种类等影响提取分离效果的因素着手,对Nagano法进一步优化。结果表明,浸提液采用pH 8.5、含0.01 mol/L亚硫酸氢钠的0.03~0.06 mol/L Tris-HCl缓冲液系统,提取温度45℃,料液比1∶15,重复浸提两次;分离过程中,在pH 6.4沉淀离心分离出11S组分、调pH 5.5沉淀离心分离出中间产物后,再调pH至4.8沉淀离心分离出7S组分。优化后的方法与Nagano法相比,可显著提高11S和7S组分的得率、蛋白含量和纯度。     

大豆蛋白7S和11S组分分离方法的优化

对分离大豆蛋白中7S和11S组分的Nagano法的条件进行了优化。对浸提液、浸提条件、还原剂的添加和除去中间组分等关键步骤进行了改进。采用凯氏定氮法和SDS-PAGE分析,得到的结果表明:浸提液选择水,调pH9.0,料液比为1∶15,45℃提取1h,采用两次浸提法,添加还原剂NaHSO3的量为0.01mol/L。在分离过程中,pH6.4时获得11S组分,pH5.4时除去中间组分,于pH4.8时获得7S组分。优化后的方法其提取率和蛋白纯度与Thanh法和Nagano法相比得到提高。     

大豆蛋白7S和11S组分分离方法的优化

对分离大豆蛋白中7S和11S组分的Nagano法的条件进行了优化。对浸提液、浸提条件、还原剂的添加和除去中间组分等关键步骤进行了改进。采用凯氏定氮法和SDS-PAGE分析,得到的结果表明:浸提液选择水,调pH9.0,料液比为1∶15,45℃提取1h,采用两次浸提法,添加还原剂NaHSO3的量为0.01mol/L。在分离过程中,pH6.4时获得11S组分,pH5.4时除去中间组分,于pH4.8时获得7S组分。优化后的方法其提取率和蛋白纯度与Thanh法和Nagano法相比得到提高。      

大豆蛋白11S组分的分离方法研究

采用Nagano法结合电泳图谱ImageMaster 1 D Elite V4.00软件分析法,对大豆分离蛋白的11S组分进行了分离效果研究。确定最佳工艺参数组合为:酸沉pH值6.4、Ca2 浓度40mmol/L和冰浴时间5h。制得的样品中11S组分含量可以达到81.9%。     

Properties of Biopolymers from Cross-linking Whey Protein Isolate and Soybean 11S Globulin

Biopolymers were prepared by cross-linking whey protein isolate (WPI) and soybean 11S using transglutaminase. Electrophoretic pattern, solubility, emulsification, hydrophobicity and foaming properties of the biopolymers were determined. SDS-PAGE showed bands corresponding to high-molecular-weight components (MW>200 kDa). Biopolymer solubility was > 90% at pH 3 and below, and at pH 7 and above. Emulsifying properties of biopolymers were lower than those of WPI. The foaming capacity of the biopolymers (23.6 mL) and WPI/11S mixture (22.7 mL) were similar to that of egg albumin (20.3 mL). The foaming stability of the biopolymers (122 min) was higher than that of WPI/11S mixture (33.7 min), and was similar to that of egg albumin (132 min).     

Biopolymers Produced by Cross-linking Soybean 11S Globulin with Whey Proteins using Transglutaminase

Heterogeneity of biopolymers was determined by cross-linking acetylated-11S acidic subunits (Ac-11S) of soy protein with α-lactalbumin and β-lactoglobulin. The extent of polymerization was determined by electrophoresis and HPLC. Differential scanning calorimetry (DSC) was used to determine thermal properties of starting proteins and biopolymers. HPLC data demonstrated the absence of biopolymers from Ac-11S, acetylated α-lactalbumin and acetylated β-lactoglobulin when each was incubated separately with transglutaminase (TG). However, Ac-11S formed biopolymers with α-lactalbumin and β-lactoglobulin when TG was added. TG catalyzed the formation of heterologous and homologous biopolymers from whey protein isolate (WPI) and soybean 11S globulin (11S). Cross-linking WPI and 11S provided biopolymers with improved heat stability which may be useful to provide functionality to food products.     

大豆球蛋白11S/7S比值对大豆蛋白功能性的影响

大豆蛋白的功能特性与11S／7S比值密切相关。本研究中将llS和7S蛋白以不同比例混合(1lS／7S=0．5、1、1．5、2、2．5、3、3．5、4)，得到具有不同llS／7S比值的大豆蛋白，用SDS-PAGE凝胶电泳测定这些大豆蛋白的实际11S／7S比值分别为0．25、0．64、0．90、1．31、1．57、1．80、1．98、2．18、2．28、3．86。然后分析实际llS／7S比值对大豆蛋白乳化性、凝胶透明性和发泡性的影响，结果表明：大豆蛋白的乳化性、凝胶透明性和起泡性都随llS／7S比值的增加而降低。     

大豆11S球蛋白提取分离方法研究

以11S球蛋白粗提物中蛋白质含量和纯度为评价指标,比较了Nagano法、Saio法与Thanh法提取分离大豆11S球蛋白的效果,并对Thanh法提取分离大豆11S球蛋白的工艺参数进行了优化。结果表明,Thanh法提取分离大豆11S球蛋白效果较好,Tris-HC l缓冲液是适宜的提取液,最优提取工艺条件为提取时间2h、料液比1∶20、提取温度25℃。     

大豆种子贮藏蛋白11S与7S组份的研究

大豆种子球蛋白组份的组成与蛋白品质密切相关。本实验利用SDS—PAGE梯度电泳分离11S球蛋白和7S伴球蛋白各亚基，通过软件Gel—pro analysis3．0计算了1757份大豆种质中11S和7S的相对含量(以蛋白亚基吸光值计算)以及11S／7S比值，结果表明，1757份大豆种子球蛋白11S／7S比值的变异幅度在0．72～2．99内，平均值为1．885；不同品种间亚基组份存在亚基含量和亚基缺失的变异，揭示了我国大豆遗传资源的多样性。大豆品种11S／7S比值在不同大豆生态区存在显著性差异，说明大豆11S／7S比值的高低具有一定的生态适应性；地方品种与育成品种的比较表明，同一生态区或同一省份地方品种11S／7S平均值显著高于育成品种：大豆种子粗蛋白含量的高低和11S／7S比值相关性不大，但是以大豆种子粗蛋白含量在40％～49％范围内．11S／7S比值在不同生态区之间的变异最为显著。