改性对大豆分离蛋白凝胶性的影响

介绍了物理改性、化学改性、酶改性、基因工程改性等改性方法对大豆分离蛋白凝胶性的影响,并对此方面的研究趋势进行了预测.     

大豆分离蛋白凝胶研究进展

该文概述大豆分离蛋白凝胶性质和机理研究进展及存在问题;探讨蛋白质组成、温度、pH和离子强度、剪切力等因素对凝胶功能性质影响,并介绍在凝胶结构功能研究中采用方法,仪器及能解决问题。     

大豆分离蛋白的磷酸化改性

采用三氯氧磷对大豆分离蛋白进行磷酸化改性，磷酸化条件为：大豆分离蛋白浓度为4％，。反应pH值为10—1l，加入三氯氧磷与大豆分离蛋白物质的量比为1：3000。测定了改性前后，大豆分离蛋白的水溶性，水溶液的粘度，以及凝胶性，发现大豆分离蛋白的功能特性有了很大的改善。改性后大豆分离蛋白的等电点由4．5漂移到了3．0左右。用^31P核磁共振谱，证实了三氯氧磷与大豆分离蛋白反应的实质主要是赖氨酸及精氨酸残基进行氨基磷酯化反应。     

大豆分离蛋白的凝胶性及其应用的研究进展

大豆分离蛋白是一种廉价的蛋白质资源,同时还具有多种功能性,凝胶性就是大豆分离蛋白重要的功能性质之一.为表明大豆分离蛋白凝胶性在食品加工中的重要作用,对大豆分离蛋白的凝胶性进行调查研究,概述了大豆分离蛋白凝胶的形成机理,并总结出影响大豆分离蛋白凝胶性能的因素.包括:加热温度、加热时间、离子强度、pH值和酶.此外,还介绍了大豆分离蛋白因其具有良好凝胶性和高蛋白含量的特点,而在食品加工行业中得到的广泛应用.     

大豆分离蛋白的凝胶稳定性的研究进展

大豆分离蛋白因其蛋白质含量高,具有凝胶性等多种功能特性,在食品工业中得到广泛应用。但大豆分离蛋白在贮藏过程中,其凝胶的稳定性往往下降,严重地影响了产品的质量。国内外研究发现,在贮藏过程中蛋白组成成分、蛋白浓度、温度、pH 值和离子强度等的变化对凝胶形成具有一定影响,通过各种改性方法可以提高大豆蛋白的凝胶稳定性。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响

以微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,主要考察了凝胶性的变化.结果显示,MTGase对SPI的凝胶性有明显的改善作用,且加酶量、pH、反应温度、底物蛋白浓度及反应时间均对凝胶性影响显著.改性SPI在加酶量为5 U/g、pH 8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12%时凝胶性改善明显,随着MTGase作用时间的延长,SPI凝胶性也呈增加趋势.MTGase的作用使SPI凝胶的蛋白质分子间形成了空间的网络交错结构.     

大豆分离蛋白改性研究进展

大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是大豆蛋白最为精制形式,广泛应用于食品工业,在不同产品中表现出不同功能。该文综述近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、生物方法改性研究,并对生物工程改性作一简单介绍;大豆分离蛋白经改性后能拓展大豆分离蛋白在食品工业中应用及达到人们所希望功能特性。     

大豆分离蛋白改性研究进展

介绍了大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate,SPI)的超高压、超声、热处理的物理改性方法和木瓜蛋白酶、微生物谷氨酰胺酶、枯草杆菌蛋白酶的酶法改性及其对大豆分离蛋白功能性质的影响.通过改性的大豆分离蛋白功能性、营养都得到了提高,其产品的应用范围也进一步扩大.     

谷氨酰胺转胺酶对大豆分离蛋白改性机理的研究

利用微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性，结果表明：SPI浓度、MTG浓度、反应温度、反应时间和pH值对SPI改性具有显著影响。改性SPI的凝胶性为11．6kcp，比对照提高了1833％。十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳结果表明，经MTG改性，SPI可在分子间生成共价键，形成相对分子量较大的聚合物，从而增加了SPI的凝胶性。     

改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系乳化性及凝胶性研究

采用热改性、碱改性、超声改性及辐照改性4种方法将大豆分离蛋白进行改性处理,并建立改性大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系,对其乳化性及凝胶性进行研究。结果表明经热改性的大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系的乳化性及凝胶性有显著提高,其中乳化活性提高了12.6 m2/g,硬度和弹性分别增加了18.58 g和0.16 mm,持水性增加了22.14%。经碱改性的SPI对混合体系的乳化性和凝胶性影响次之,而经超声和辐照改性的大豆分离蛋白,只对共混体系的持水性和乳化稳定性有影响,对质构性和乳化活性影响不显著。     

动态超高压微射流均质对大豆分离蛋白起泡性、凝胶性的影响

采用动态超高压微射流均质机对大豆分离蛋白进行处理,研究了不同的压力对大豆分离蛋白起泡性、凝胶性的影响.结果表明动态超高压微射流处理能使大豆分离蛋白的起泡性、凝胶性得到改善,随着均质压力的逐渐增加,都有不同程度的提高,100ml的6%大豆分离蛋白经高速分散搅打后,泡沫高度可以达到180ml,16%的大豆分离蛋白凝胶强度可以达到0.08355kg.     

大豆分离蛋白的磷酸化改性及功能性质的研究

采用三聚磷酸钠 (STP)对大豆分离蛋白 (SPI)进行化学改性 ,运用三因素二次饱和试验设计 ,得出最优试验回归方程为 :Y =2 8 2 6+5 89X1+0 93X2 +0 83X3-0 1 5 7X12 -1 2 6X2 2 +2 2 6X32 +0 65X1X2 -0 1 5X1X3+0 3 8X2 X3。并得出 6%大豆分离蛋白磷酸化程度最大的工艺条件是 pH 8 0 ,STP浓度为 3 %,45℃下反应 4h。同时研究了改性前后不同程度下SPI的功能性的变化 ,结果表明 ,改性后的SPI的溶解性、乳化能力、持水能力以及粘度等均有很大的提高 ,而发泡性无明显改善。通过红外光谱检测证明 ,STP与SPI反应是赖氨酸残基所进行的磷酸酯化反应。     

大豆分离蛋白及其与魔芋葡苷聚糖凝胶化作用的动态粘弹性研究

利用动态流变仪研究了胶凝时间、温度、频率及应变等因素对大豆分离蛋白及其与魔芋葡苷聚糖相互作用的动态粘弹性影响。实验结果表明：在高浓度下大豆分离蛋白与魔芋葡苷聚糖所形成的凝胶大都呈现出储存模量G’〉损耗模量G”，表明凝胶动态模量中弹性的贡献已超过了粘性，溶液发生了凝胶化，并形成了三维交联的网络结构。碱性凝固剂的加入提高了凝胶的粘弹性。当频率在一定范围内变化时，未加碱样品其凝胶粘弹性在低频区可用频率依赖性来表征，而在高频区，加碱和未加碱样品其凝胶粘弹性不随频率变化而变化，都保持G’大于G”。     

木瓜蛋白酶中主要组分凝固大豆蛋白的特性

采用SP-Sepharose Fast Flow阳离子交换柱分离木瓜蛋白酶得到木瓜凝乳酶和木瓜蛋白酶，测定了两种酶在不同条件下凝固大豆蛋白质过程中体系粘弹性质的变化曲线和水解进程曲线．结果表明20℃下体系形成的凝胶比40℃下形成的稳定，而且体系在低温下形成凝胶所用的酶活力比高温下所用的低；木瓜凝乳酶-SPI体系比木瓜蛋白酶-SPI体系形成凝胶所需酶活力低，且最终形成凝胶强度高，说明木瓜凝乳酶促凝SPI效果比木瓜蛋白酶好．两种酶凝固大豆蛋白的机理和作用方式存在区别．     

加工参数对转谷氨酰胺酶促大豆分离蛋白凝胶的影响

本文采用动态粘弹性测量技术研究了处理温度,底物蛋白与酶的浓度,热处理及添加盐类等处理参数对微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)诱导形成的大豆分离蛋白(SPI)凝胶的影响。通过测量凝胶的起始时间(tgel)和机械模量(储存模量G′和损耗模量G″)等一些特性,发现tgel随着热处理温度的增加(15～60℃)而逐渐减少,而G′/G″在37℃达到最高。在最适温度下,增加蛋白质的浓度(4.0%～8.0%,m/V)或酶的浓度(0.2～0.8 U/mL),能使凝胶的起始时间逐渐减少,而G′或G″则会增加。适度的热预处理能够显著地减少tgel,及改善凝胶的机械模量。然而,盐类(如NaCl和CaCl2)的存在能够显著地弱化形成凝胶的机械强度。     

中性蛋白酶酶解酰化大豆分离蛋白功能特性的研究

利用中性蛋白酶对琥珀酰化大豆分离蛋白进行酶解改性,考察pH值、酶解温度和加酶量对其功能特性的影响,通过单因素和中心组合试验确定最优酶解改性条件:pH值为6.82、酶解温度为48℃、加酶量为6627U/mL。酶解改性后琥珀酰化大豆分离蛋白的功能特性均有较大提高,与改性前的大豆分离蛋白相比溶解度、乳化性、乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性分别提高了32.28、3.89、4.41、2.5、1.22倍。     

SDS法改性大豆分离蛋白研究

通过SDS(十二烷基磺酸钠)法改变大豆分离蛋白分子空间结构,使其能更好与粘胶共混, 进而提高复合纤维成品中蛋白保留率;研究中考查SDS浓度、蛋白浓度、pH值、温度对大豆分离蛋白与粘胶共混膜中蛋白含量影响。结果表明:SDS浓度为2．0％,蛋白浓度为8％,温度为25℃,pH 值9．0时共混膜中蛋白保留率最高。     

大豆分离蛋白复合改性技术应用及发展

传统方法对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,只可改善一个或几个功能性;而通过现代复合改性技术能明显改善大豆分离蛋白功能性和营养性,为扩大大豆分离蛋白应用领域开辟一条新的思路。该文介绍大豆分离蛋白复合改性技术应用及发展。     

复合改性改善大豆分离蛋白功能性质的研究

为考察糖基化接枝及酶法相结合的复合改性对于大豆分离蛋白功能性质的影响,以提高接枝度及产物乳化能力等功能性质为主要指标,制备大豆分离蛋白与麦芽糊精糖基化产物,随后采用中性蛋白酶对该产物适度酶解,得到不同水解程度的糖基化产物水解物,研究产物的乳化能力、起泡性能及抗氧化能力的变化。实验结果表明:经过接枝及适度酶解复合改性后,大豆分离蛋白的乳化能力、起泡性能及DPPH自由基清除能力均有了较大的提高,但深度的酶解有可能破坏蛋白的空间结构,降低粘度从而影响功能性质的发挥。