光谱法研究十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。     

荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力.     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...     

荧光光谱法研究姜黄素与牛血清白蛋白的相互作用

考察了姜黄素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数,结果显示姜黄素与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=4.52×108L/mol,结合位点数n=1.62。姜黄素可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

甲基对硫磷与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

[目的]为了解释有机磷农药—甲基对硫磷对牛血清白蛋白(BSA)的作用与致毒机理。[方法]采用紫外和荧光光谱法研究甲基对硫磷与BSA的相互作用。[结论]甲基对硫磷能与BSA相互作用,其作用程度和方式与浓度、酸度和离子强度等因素有关。甲基对硫磷对BSA的荧光猝灭方式为静态猝灭,通过计算得到结合位点数(n)和结合常数(K),且结合距离(r)小于7 nm。二者的作用力为氢键或范德华力。甲基对硫磷使BSA构象发生变化,且对酪氨酸残基的影响较大。     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

对硝基氯苯与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱等方法研究了在不同温度下,对硝基氯苯(PCNB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。试验发现,PCNB对BSA有较强的荧光猝灭作用。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程及热力学方程分别处理试验数据,发现BSA与PCNB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,得到了它们相互作用的生成常数KLB(1.557×104L/mol)、热力学参数(ΔHθ=-89.962kJ/mol,ΔSθ=-217.98J/K,ΔGθ=-23.93kJ/mol)和结合位点数(1.080)等。位点竞争实验结果显示PCNB与BSA的作用位置主要在BSA的SiteⅠ(Sub-domainⅡA)位。证明二者主要靠氢键和范德华力结合,同时用三维荧光光谱及同步荧光光谱法探讨了PCNB对BSA构象的影响,为研究PCNB的毒性和生物学效应提供了重要信息。     

荧光法研究PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白的相互作用

采用可逆加成-断裂链转移聚合方法(RAFT)合成了聚苯乙烯-b-聚肉桂酸-b-聚苯乙烯两亲性三嵌段聚合物(PSt-b-PCA-b-PSt),采用荧光光谱法研究了PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,PSt-b-PCA-b-PSt在选择性溶剂中自组装形成半径约为50nm的胶束;根据Stern-Volmer方程计算得到双分子猝灭过程速率常数、结合常数和结合数,表明三嵌段聚合物PSt-b-PCA-b-PSt与牛血清白蛋白之间发生了较强的静态荧光猝灭作用。     

荧光光谱法研究水飞蓟宾与牛血清白蛋白的相互作用

考察水飞蓟宾与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数。水飞蓟宾与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=1.44×1013L/mol,结合位点数n=2.23。水飞蓟宾可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

酰胺类除草剂与牛血清白蛋白的相互作用

[目的]研究酰胺类除草剂(甲草胺、乙草胺)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色光谱(CD)检测酰胺类除草剂对BSA构象的影响。[结果]用上述检测方法获得不同温度下酰胺类除草剂与BSA猝灭常数和热动力学常数,发现酰胺类除草剂对BSA有猝灭作用。[结论]静态猝灭是酰胺类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热力学参数表明酰胺类除草剂与BSA之间的作用力主要是范德华力和氢键。加入酰胺类除草剂后导致BSA的构象发生变化。     

中药活性成分山萘酚与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用光谱法研究了中药活性成分山萘酚(Kaempferol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了山萘酚对BSA的荧光猝灭过程的机理,测定了不同温度下该结合反应的结合模式、结合常数、结合位点数、结合热力学参数等;并利用经典位点探针试剂华法林(Warfarin)和布洛芬(Ibuprofen)研究了山萘酚与BSA作用的具...     

槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,Qct对BSA的荧光强度产生了静态猝灭。在此基础上计算了二者相互作用的结合常数及结合热力学参数等,结果表明该反应是自发进行的且相互作用力主要为氢键和范德华力。根据位点竞争实验确定了Qct在BSA上的主要结合位置为SiteⅠ。最后利用圆二色谱探讨了Qct对BSA构象的改变。     

香草醛与牛血清蛋白的相互作用研究

运用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)和傅立叶红外光谱(FT-IR)研究了生理pH条件下香草醛与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,简称BSA)的相互作用以及Cr3+对香草醛与BSA的相互作用的影响,并求出了香草醛与BSA结合的结合常数,研究了Cr3+对香草醛与BSA的结合常数的影响,探讨了香草醛对BSA的二级结构的影响。     

叶酸修饰嵌段聚合物与BSA相互作用研究

通过可逆加成断裂链转移聚合法(RAFT)合成了两亲性三嵌段聚合物聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯(PS-PAA-PS),通过非均相合成法合成了叶酸修饰的聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯聚合物FA/PS-PAA-PS,并用红外光谱证明其结构。采用荧光光谱法研究了FA/PS-PAA-PS与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。FA/PS-PAA-PS通过静态猝灭过程使得BSA荧光强度减弱,在22℃和30℃下,FA/PS-PAA-PS与BSA结合常数分别为1.2252×1014mol.L-1和1.0645×1014mol.L-1,结合位点数分别为1.4124和1.2573,通过计算反应热力学参数值,可推断FA/PS-PAA-PS与BSA之间的作用力主要为疏水作用。根据Frster非辐射能量转移理论计算得到FA/PS-PAA-PS与BSA的结合距离为r=3.75 nm,表明FA/PS-PAA-PS与BSA之间发生了能量转移,BSA在FA/PS-PAA-PS的作用下发生的荧光猝灭属于非辐射能量转移的静态猝灭过程。     

氟氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

应用光谱手段研究了在pH值7.4的牛理酸度条件下氟氯氰菊酯(CF)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.测定了不同温度下的猝灭常数,证实了在0.35～4.16 μmol/L的浓度范围内氟氯氰菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(△H)和熵变(△S)值推断氟氯氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变△G小于0,表明此作用过程是一个自发过程.结合过程中BSA构象的变化通过同步荧光和圆二色谱实验得以证实.圆二色谱实验的结果显示BSA中的α-螺旋结构损失了,说明其微环境及构象均发生了变化.     

二酰胺类杀虫剂与牛血清白蛋白相互作用研究

氯虫苯甲酰胺(Chlo)、氟虫双酰胺(Flu)和氰虫苯甲酰胺(Cyan)是目前广泛使用的新型二酰胺类杀虫剂,作用于昆虫体内的鱼尼丁受体。文章利用荧光光谱对三种二酰胺类杀虫剂(DMs)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用进行研究。结果表明,一分子的DMs与一分子的BSA结合,形成复合物,淬灭了BSA的内源荧光,疏水作用是DMs和BSA相互结合的主要驱动力。     

一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。     

二氢杨梅素锌与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了二氢杨梅素锌(DMY-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,激发波长为288 nm时,BSA的发射峰位于341 nm,DMY-Zn对BSA有较强的荧光猝灭作用。由Stern-Vol mer方程计算出DMY-Zn与BSA体系荧光动态猝灭常数(KSV)可知,DMY-Zn对BSA内源荧光的猝灭机制属于静态猝灭,由Lineweav-er-Burk方程计算出静态猝灭常数为3.180×104L.mol-1;且在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为9.60×105L.mol-1。