均三溴氯磺酚分光光度法测定微量锆

研究了均三溴氯磺酚与锆的显色反应体系,并用分光光度法测定微量锆。均三溴氯磺酚与锆形成的蓝紫色水溶性配合物,其最大吸收波长位于630 nm处,表观摩尔吸光系数为1.8×104 L/（mol.cm）,Zr在0～50μg/10 mL范围内符合比尔定律。Zr-均三溴氯磺酚体系稳定,选择性好。直接用于实际样品的测定,结果较好。     

氯磺酚S的微克量钒吸光度测定法

引言氯磺酚S已应用于微克量锆、铌、钼和钨的测定,这是一种值得注意的显色剂。Zenki指出:就变色酸双偶氮的衍生物言,能与钒离子显色的须有硝基位于偶氮基团的对位上。因而氯磺酚S及其衍生物无此反应。这一论点是缺乏说服力的。因氯磺酚S的螯合显色基团缺乏选择性,既能与铌、锆、钼和钨显色,而四者的分析化学性质又与钒很接     

新的不对称变色酸双偶氮氯磺酚类试剂的合成及其与铌锆钒等金属离子显色反应的研究

通过将各种取代基引至变色酸双偶氮衍生物不含成盐基团的一侧合成了4,(?)-二磺酸萘偶氮氯磺酚等22个新的不对称变色酸双偶氮氯磺酚衍生物。并对这些试剂进行了提纯和鉴定。确定了其组成及结构,研究了它们与Nb(Ⅴ)、Zr(Ⅳ)、V(Ⅳ)等金属离子的显色反应。其中4,8-二磺酸萘偶氮氯磺酚是分光光度测定 Nb(Ⅴ)的优良试剂,共与 Nb(Ⅴ)的摩尔吸光系数为4.65×10~4L·mol~(-1)·cm~(-1)。用于测定钢铁中的铌,结果良好。     

氯磺酚S分光光度法测定果蔬中微量铜

研究了氯磺酚S与Cu2 的显色反应。氯磺酚S在pH 2.5~5.0的Britton-Robinson缓冲介质中最大吸收波长为564nm,与Cu2 反应生成蓝色配合物,λmax=650 nm,比显色剂本身红移86 nm。铜含量在0~20μg/10 mL范围内符合Beer定律,ε=6.87×104L.mol-1.cm-1,十二烷基苯磺酸钠有增敏作用。方法操作简便,快速,灵敏度高,用于水果蔬菜中铜(Ⅱ)含量的测定,结果满意。     

氯磺酚N-蛋白质-TX-100体系的吸收光谱及其分析应用

在pH 3.09～4.16的Britton-Robinson缓冲介质中,有机试剂氯磺酚N能与生物大分子蛋白质形成紫红色复合物,λmax=620 nm,比试剂本身红移75 nm,摩尔吸光系数2.01×105 L·mol-1·cm-1,蛋白质在0～140μg·mL-1范围内遵循比尔定律,Tritton X-100存在反应灵...     

氯磺酚M与血清蛋白质相互作用的光度研究及分析应用

用于测定稀土等无机离子的显色剂氯磺酚M(chlorosulfophenol M),在pH 4.23的Britton-Robinson(B-R)缓冲介质中,能与生物活性物质血清蛋白质形成有色复合物,λmax为615nm,比试剂本身红移约63nm,表观摩尔吸光系数ε为4.34×105L.mol-1.cm-1,测定蛋白质的线性范围为0~100mg/L(牛血清白蛋白,BSA)。应用于临床中人血清样品总蛋白质的测定,结果与经典方法一致,而且操作简便、线性范围宽,重现性好,基本无干扰。     

三甲基硅甲烷磺酰胺的合成及测试

以四甲基硅烷(TMS)为原料,经氯磺酰化和氨化反应合成了三甲基硅甲烷磺酰胺(TMSMSA)。氯磺酰化反应的产率为53%,氨化反应的产率为33%。m.p.、IR、HNMR 的测定数据表明产物为标题化合物。     

不同添加剂对自硫化CSM—XNBR共混物性能的影响

在没有任何硫化剂的条件下，氯磺化聚乙烯和羧基丁橡胶的共混物能在１８５℃＊６０ｍｉｎ下模压硫化。溶胀分析、凝胶测定，硫化曲线及红外谱图分析证实了ＣＳＭ中的氯磺酰基和ＸＮＢＲ中的羧基之间发生了交联反应。     

3—羧基苯偶氮氯磺酚离解作用的研究及其与Ⅴ（Ⅳ）配合物稳定常数的测定

用电位滴定法研究了新显色剂３－羧基苯偶氮氯磺酚的离解作用。用分光光度法测定了该显色剂的离散常数及其与Ⅴ（Ⅳ）形成的配合物的稳定常数。     

氯磺酰异氰酸酯（CSI）试剂的制备和应用

氯磺酰异氰酸酯是一个非常活泼的中间体，与羟基、氨基、羟酸基反应形成N－氯磺酰氨基甲酸酯，脲，酰胺，与水，活性所，醇，酚，胺，酰胺，羧酸，烯烃，醛，酮，酯加成得到的新化合物，可作脱水剂和氧化剂使用。     

光谱法研究蛋白质与胆红素及铜的相互作用

应用荧光光谱研究了胆红素(BR)及铜与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.结果表明,BSA-BR的光谱图在有Cu2 存在时,发生了明显的变化,表明能够形成BSA-Cu2 -BR三元络合物.胆红素主要以静态猝灭的方式使得牛血清白蛋白荧光强度显著降低,胆红素和牛血清白蛋白主要凭借范德华力和氢键作用结合.测定了BSA-BR、BSA-Cu2 以及BSA-Cu2 -BR体系的组成和结合常数.探讨了铜离子及胆红素与牛血清白蛋白间的结合反应,阐明了铜离子浓度对胆红素和蛋白质结合的影响.     

多巴胺与牛血清白蛋白相互作用的流动注射-化学发光法研究

采用流动注射-化学发光法研究了多巴胺与牛血清白蛋白的相互作用。根据流动注射-化学发光模型,给出了不同温度下多巴胺与牛血清白蛋白的结合常数、结合位点数和热力学参数。结果表明,多巴胺与牛血清白蛋白可能形成1∶1复合物,结合常数在104数量级。热力学参数表明该反应为自发吸热熵增加的过程,主要作用力为疏水作用力。     

甲基紫对牛血清白蛋白毒性作用的光谱学研究

利用荧光发射光谱和紫外可见光谱研究了近生理条件下甲基紫和牛血清白蛋白的相互作用。研究结果表明,甲基紫与牛血清白蛋白能够通过疏水作用形成自发的形成复合物,进而导致了牛血清白蛋白结构的改变。本研究为染料类物质在分子水平上的毒理学评价提供了新思路。     

紫外和圆二色光谱研究三环唑与牛血清白蛋白的相互作用

通过紫外(UV)和圆二色(CD)光谱,研究三环唑与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及其浓度变化对牛血清白蛋白(BSA)的影响.研究表明:三环唑对牛血清白蛋白的影响是多方面的.紫外吸收光谱表明三环唑与牛血清白蛋白(BSA)借助分子间力形成超分子基态复合物,此外由于它们之间的疏水作用,导致BSA紫外吸收强度随三环唑浓度增大逐渐增强;CD光谱表明三环唑与BSA间的疏水作用使BSA的肽链发生收缩、重排.三环唑导致BSA的构象发生变化.     

用胭脂红酸极谱分析法测定人血清白蛋白的研究

在pH值为4.0的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,胭脂红酸在滴汞电极上-0.54V(vs.SCE)处有一个灵敏的极谱还原峰,加入人血清白蛋白(HSA)后,两者之间发生结合反应形成复合物,其还原峰电位不变,而还原峰电流明显下降。峰电流的降低与蛋白质浓度在一定范围内成正比,优化了结合反应条件和电化学测定条件,建立了测定血清白蛋白的电化学分析新方法,应用于人血清白蛋白的测定,线性范围为2.0～70.0mg·L-1。考察了共存物质的影响,并应用于人血清样品中蛋白质含量的测定,结果与传统的考马斯亮蓝G-250光度法一致。本方法简便、准确、灵敏,选择性和重复性好。     

穿心莲内酯与牛血清白蛋白间相互作用的光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。     

药物分子与血清白蛋白相互作用的研究进展

文章综述了药物分子与血清白蛋白相互作用的研究概况,内容涉及药物分子与血清白蛋白相互作用的研究方法,药物分子与血清白蛋白的结合反应特征,包括结合常数、结合位点数、结合距离、相互作用力的确定等涉及文献15篇。     

超滤膜截留性能测定方法

本文对用聚乙二醇、卵清蛋白和牛血清白蛋白作为基准物质测定超滤膜截留性能的方法进行了比较 ,并对其可靠性进行了探讨。结果表明 ,用聚乙二醇法测量膜截留率是不可靠的 ,而应采用卵清蛋白、牛血清白蛋白等球形生物分子作为基准物质。     

偶氮胭脂红G结合共振光散射法测定人血清样品中的总蛋白

研究了在pH为2.5的BR缓冲酸性介质中,偶氮胭脂红G与牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)、鸡蛋白蛋白(OVA)及免疫球蛋白(γ-IgG)等蛋白质作用产生共振光散射(RLS)增强信号,最大散射峰位于594nm处。在最佳实验条件下,增强RLS强度在594 nm处与蛋白质浓度呈线性关系,检出限在0.025~0.406μg/mL之间,生物体液中大部分常见物质均不产生干扰。该法应用于人血清样品测定,测定结果与考马斯亮蓝法一致。     

Lipid-protein interactions

Interaction of human serum albumin with phosphatidylserine was studied by turbidimetric methods. It was found that human serum albu-min will bind phosphatidylserine. Analysis by the law of mass action for multiple equilibria has led to the conclusion that human serum albumin possesses a heterogeneity of binding sites for phos-phatidylserine. The max number of sites and the respective affinity constants were calculated to be : K₁ = 2.0 x 10⁵, n₁ = 2 ; K₂ = 1.3 x 10³, n₂ = 30 Submitted in part as a thesis for the Ph.D. degree, University of Louisville. Carried out under the graduate training program of the U. S. Army Medical Research Laboratory.