富硒发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

以10 mg/L Na2SeO3溶液浸泡的大豆为材料,采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了富硒处理及发芽时长对大豆蛋白凝胶性质的影响。结果发现:发芽48 h内大豆GDL凝胶与SPI凝胶的硬度快速下降,分别由25.25 g和27.73 g降至10.77 g和13.37 g,持水性从61.42%和62.64%分别降至51.55%和55.54%。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱显示,富硒大豆与对照SPI谱带变化基本一致,其中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白的碱性亚基B较稳定,而7S球蛋白的α'亚基和α亚基与11S球蛋白的酸性亚基A3和A则被内源蛋白酶逐渐降解为相对分子质量较小的组成,从而影响发芽大豆凝胶性质。而富硒处理对发芽大豆蛋白凝胶性质影响较小。     

亚基水平上大豆蛋白凝胶性的研究进展

大豆蛋白主要由β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和大豆球蛋白（11S球蛋白）组成,不同亚基组成直接影响着大豆蛋白的加工特性。凝胶特性是本研究的主题。本文总结了大豆蛋白的组成及其化学结构,介绍7S球蛋白和11S球蛋白的凝胶形成过程,同时对亚基组分对凝胶性的影响和蛋白亚基缺失型大豆的研究进展进行概述,为大豆蛋白产品的开发及应用提供重要的理论指导。     

发芽对大豆分离蛋白功能性质的影响

研究发芽对大豆分离蛋白(SPI)功能性质的影响。采用碱提酸沉法制备不同发芽阶段的SPI,研究大豆蛋白功能性质变化。结果表明：发芽使大豆SPI溶解性、吸水性、起泡性和乳化性均有所增加,其中芽长1cm大豆SPI具有最佳的蛋白功能性质。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明：大豆发芽过程中7S球蛋白更易受蛋白酶影响而发生降解,使其内部疏水性氨基酸残基暴露,从而使大豆SPI的功能性质不能持续改善。     

大豆发芽过程中抗原蛋白降解及营养特性变化

研究大豆发芽过程中抗原蛋白降解、抗原活性和营养成分的变化规律。结果表明,发芽期间,大豆子叶组织结构变得疏松;主要抗原蛋白β-伴球蛋白的α′-和α-亚基降解较快,而β-亚基降解缓慢。大豆11S球蛋白的酸性链降解快,而碱性肽链降解慢。ELISA分析表明,在发芽的前4 d中,β-伴球蛋白和11S球蛋白的抗原活性剩余率分别为58%和76%,延长发芽时间抗原活性降低较小。整个发芽期间,必需氨基酸和总氨基酸含量变化不大,但天冬氨酸含量显著增加,谷氨酸的含量明显降低。抗坏血酸含量在发芽第3 d时达到最大值,延长发芽时间,其含量降低。综上可知,在发芽4 d时大豆的食用安全性和营养价值较为理想。     

极端pH处理对大豆分离蛋白、β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白结构和功能特性的影响

为丰富大豆蛋白柔性改性技术,采用极端pH条件(pH 1,2,3,4,10,11,12,13)处理大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)。通过对SPI、7S和11S蛋白进行凝胶电泳分析、氨基分析、巯基分析和色氨酸荧光分析,并测定大豆蛋白表面疏水性、溶解性、乳化性和起泡性,探讨极端pH处理对SPI、7S和11S结构和性质的影响。结果表明:极端pH处理可导致SPI、7S和11S游离氨基和内源色氨酸荧光强度增加,蛋白表面疏水性提高,三级结构部分展开。此外,极端pH处理可诱导SPI与11S亚基部分解离,而对7S亚基影响较小。极端pH处理能够提高SPI、7S和11S蛋白溶解性、乳化性和起泡性。11S球蛋白可能是SPI结构变化和功能特性改善的主要贡献者。由此可见,极端酸碱处理通过诱导大豆蛋白高级结构的展开,改善其功能特性。     

酶解法专一性去除大豆7S球蛋白中的α-亚基

GlymBd30k、GlymBd28k和β-伴大豆球蛋白(7S球蛋白)的α-亚基(MW68k)是大豆中的主要致敏蛋白。7S球蛋白的3个主要亚基极易同时被酶水解,主要采用分离和酶解两步工艺专一性去除大豆7S球蛋白中的α-亚基,这为大豆蛋白的脱敏提供新的思路。     

大豆发芽过程中蛋白质的水解作用研究

研究大豆发芽过程中内源蛋白酶的蛋白水解作用,分析大豆种子吸水量、内源蛋白酶活性、发芽长度、游离氨基酸含量及发芽后大豆蛋白质亚基组成的变化。结果发现,大豆在发芽48h以后,大豆芽表现出快速的增长,其内源蛋白酶的活性达到最高,水解物游离氨基酸的含量变化规律与蛋白酶的活性变化规律一致。大豆发芽过程中,内源蛋白酶主要使11S大豆球蛋白的碱性亚基B3发生降解,对贮藏蛋白的主要成分7S和11S几乎没有作用。     

大豆11S和7S蛋白质凝胶特性的研究综述

按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为3种类型:①蛋白质组分类型,研究11S和7S蛋白质热致凝胶的形成条件和部分特性;②分离蛋白类型,研究以11S和7S蛋白质为主要成分的大豆分离蛋白(SPI)凝胶特性;③蛋白质亚基类型,研究11S和7S蛋白质亚基的结构与凝胶形成机理的关系。对3种类型的研究具有相对的先后顺序,即在蛋白质组分类型基础上进行SPI类型的研究,在组分和SPI类型基础上进行亚基类型的初步研究,今后将对蛋白质亚基类型做深入研究。     

热处理过程中大豆11S球蛋白解离缔合行为研究进展

解离缔合反应是大豆蛋白在外界因素影响下蛋白质分子高级结构发生解聚或聚合的过程,是目前植物蛋白领域研究的热点。通常通过热处理使大豆蛋白发生解离缔合反应而改变其构象从而获得理想功能性质;大豆11S球蛋白是大豆蛋白主要成分之一,因此11S球蛋白的热解离缔合行为一定程度上决定了大豆制品的后期加工特性、品质及其应用范围。本文概述了11S球蛋白基本结构的最新研究进展;基于11S球蛋白热处理过程中蛋白浓度差异引起的体系性状变化,综述了离子强度、pH值、大豆7S球蛋白以及大豆脂蛋白对其解离缔合行为的影响;并分析了相应条件下11S球蛋白解离缔合反应机制,以期阐明在热处理过程中11S球蛋白的解离缔合反应机制,为将大豆蛋白解离缔合反应控制在预期范围内,获得高品质的大豆蛋白食品提供理论依据。     

酰化对大豆蛋白分子结构影响的研究

目的:研究化学改性对大豆分离蛋白(SPI)分子结构的影响;方法:采用SDS-PAGE电泳、DSC热分析手段探讨酰化对蛋白分子结构特征的影响;结果:DSC图谱显示,SPI经过琥珀酰化处理后热稳定性得到显著改善,乙酰化处理对大豆蛋白的热稳定性影响不大。SDS-PAGE电泳结果显示,改性后蛋白的11S酸性亚基和7S含量大大减少,说明SPI经酰化处理后亚基发生了降解。随着酸酐添加量的增大,11S球蛋白分子逐步分解为亚基。琥珀酰化的电泳图谱预示着可能存在一个琥珀酰化的临界点,在这一点上,解离的蛋白亚基突然展开。结论:实验结果有助于阐明SPI酰化后功能性质发生变化的内在结构因素。     

Structure,trypsin inhibitor activity and functional properties of germinated soybean protein isolate

The objective of this research was to investigate the effects of germination on functional and conformational properties as well as the in vitro trypsin digestibility of soy protein isolate (SPI). The influences of germination on the molecular properties of SPI were also evaluated. The germination degraded lipoxygenase, α, α' subunits of β‐conglycinin (7S) and acidic chains of glycinin (11S) of soybean. Concomitantly, the loss of tertiary structures of SPI occurred due to the germination. The trypsin inhibitor activity of germinated SPI presented a decreasing trend, followed by an increase in the growth of hypocotyls. The in vitro trypsin digestibility of germinated SPI followed a consistent trend with the trypsin inhibitor activity. The protein solubility (PS) and emulsifying properties of SPI were improved by the germination, in a hypocotyl length‐dependent manner. The data suggest that some selected functional properties and the in vitro digestibility of soy proteins can be improved by means of the germination.     

不同亚基变异类型的大豆分离蛋白凝胶质构特性的研究

以6个蛋白亚基含量变异类型大豆品种制备的分离蛋白为材料,采用SDS-PAGE测定了蛋白亚基的含量以及采用质构仪测定了凝胶的质构特性,并对结果进行了相关性分析.结果表明：不同品种制备的分离蛋白在凝胶的硬度、粘性、内聚性、胶粘性、咀嚼性、回弹性、破裂强度等特性方面存在显著差异,而在凝胶弹性上无显著差异;桂阳紫金豆制备的分离蛋白凝胶具有最高的硬度、弹性、内聚性、胶粘性、咀嚼性、回弹性和破裂强度值,而西峡小粒黄制备的分离蛋白凝胶具有最低的硬度、粘性、胶粘性、咀嚼性、回弹性和破裂强度值;大豆分离蛋白各亚基含量与凝胶各质构特性在相关程度和相关性质上也存在差异,尤以A3和B4亚基对分离蛋白质构特性影响较大;7S、11S组分含量和11S/7S比值与分离蛋白凝胶质构特性无显著相关关系.     

脱敏大豆蛋白制备的豆腐物性研究

对脱敏后大豆蛋白制备的豆腐物性研究表明,在11S中添加少量的7S肽可使其凝胶强度增加,但肽的加入却降低了凝胶的凝聚性;咀嚼实验表明,在11S中添加8%的7S肽咀嚼性与11S相当,添加低于15%的肽咀嚼性比SPI高。     

大豆7S球蛋白凝胶光学性质的研究

本文深入地研究了大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与蛋白质浓度、加热温度和加热时间的关系。结果表明在形成蛋白质凝胶(蛋白质浓度≥7.5%)的前提下,低的蛋白质浓度有利于大豆7S球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低;温度＞85℃有利于蛋白凝胶透明性和强度的提高;加热60min.较为适宜。扫描电子显微镜(SEM)观察显示大豆7S球蛋白透明凝胶具有有序微观结构;探讨了大豆7S球蛋白形成透明凝胶机理。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

11S大豆球蛋白对鸡肌球蛋白凝胶品质特性的影响

为了能够更好地揭示大豆蛋白质在肉制品加工中的作用,为肉糜类制品加工提供理论基础,本文将鸡胸脯肉和大豆蛋白质中的含量最多和最重要的肌球蛋白与11S大豆球蛋白分别进行了提取,并利用十二烷基磺酸钠凝胶电泳对蛋白质进行了鉴定;采用质构仪、低场核磁共振仪、扫描电镜等现代生物技术的方法和手段研究了11S大豆球蛋白添加浓度对肌球蛋白凝胶品质特性的影响,结果表明:所提取的两种蛋白质纯度都达到了90%以上;低浓度的11S大豆球蛋白对肌球蛋白凝胶的保水性有提高作用,较高浓度的添加显著降低凝胶保水性;11S大豆球蛋白能对肌球蛋白凝胶强度影响不大;高浓度的11S的添加能够使肌球蛋白凝胶形成空洞直径较大的不均匀的微观结构。综合考虑,4%11S的添加量能够获得理想的肌球蛋白凝胶品质。     

花青素对大豆蛋白体外胃消化结构的影响

利用胃蛋白酶对大豆分离蛋白-花青素复合物进行体外模拟消化,研究消化过程中花青素对蛋白水解度、结构、亚基组成及分子质量分布等指标的影响。结果表明：大豆分离蛋白在30?min内消化较明显,蛋白对照组最终水解度高达48.5%,花青素的添加一定程度抑制了蛋白消化。花青素抑制11S球蛋白消化,促进7S球蛋白主要致敏原α-亚基降解,因而推测花青素添加有降低大豆蛋白食用致敏性的效果。排阻色谱分析表明,体外消化将大分子蛋白水解为小分子肽,花青素的添加抑制了小分子肽的形成,最终产物分子质量分布主要集中在3～100?kDa。圆二色谱图显示,花青素改变了大豆蛋白构象,α-螺旋含量降低,β-折叠及无规则卷曲含量增加,β-转角变化无明显规律。荧光光谱分析表明,花青素添加使蛋白及消化产物λmax发生红移,并对蛋白产生了荧光猝灭作用。本研究明晰了蛋白与花青素同食过程中大豆蛋白的解离机制,并为食品生产加工领域制备易消化、高吸收、低致敏的优质蛋白产品及营养膳食搭配方式提供理论指导。     

Thanh法提取7S、11S球蛋白功能特性的研究

以中豆36为原料,分别提取大豆分离蛋白(SPI)、7S、11S球蛋白,系统地比较了它们的功能性质的差异。结果表明:SPI、7S及11S的功能特性之间存在较大差异,11S球蛋白具有较强的凝胶性、吸油性和溶解度;7S球蛋白具有较高的持水性和乳化性。     

Interactions and gel strength of mixed myofibrillar with soy protein, 7S globulin and enzyme-hydrolyzed soy proteins

The mixed protein gels were prepared adding soy protein isolate (SPI), 7S globulin, enzyme-hydrolyzed soy proteins, 10- to 100-kDa ultrafiltration fraction and 0.5- to 10-kDa ultrafiltration fraction to myofibril protein isolate (MPI) gels, and five chemical interactions namely nonspecific associations, ionic bonds, hydrogen bonds, hydrophobic interactions and disulfide bonds in these gels were investigated by means of determining gel solubility within 20–75 °C. Furthermore, correlations between gel strength and different chemical interactions were evaluated statistically by Pearson’s correlation test. The gels with 0.5- to 10-kDa fraction presented the biggest gel strength below 60 °C, and the gels with SPI had better gel strength above 65 °C. At different endpoint temperatures, nonspecific associations decreased in order of MPI mixed with 0.5- to 10-kDa fraction, 10- to 100-kDa fraction, enzyme-hydrolyzed soy proteins, 7S globulin and SPI. Gels with ultrafiltration fractions had higher ionic bonds. Hydrogen bonds fluctuated in small scale below 55 °C and reduced at higher temperature. Hydrophobic interactions increased to maximum before decreasing slowly as the temperature went on. In short, both hydrophobic interactions and ionic bonds had significantly positive correlation with gel strength for mixed gels with enzyme-hydrolyzed soy proteins, whereas for the other four mixed gels, it was hydrophobic interactions and nonspecific associations.     

Viscoelastic properties and microstructures of 11S globulin and soybean protein isolate gels: Magnesium chloride-induced gels

Heat-induced gels of 11S globulin (11S) or soybean protein isolate (SPI) were prepared using magnesium chloride (MgCl₂) as a coagulant. Viscoelastic properties and microstructures of 11S and SPI gels were quantified using dynamic viscoelastic measurement (DVM) and confocal laser scanning microscopy (CLSM). The addition of sodium chloride was necessary for 11S and SPI to form MgCl₂-induced gels. DVM indicated that 11S formed stiffer and more solid gels than SPI under all experimental conditions. CLSM showed that the microstructures of 11S gels were coarser and more heterogeneous than SPI gels in comparable conditions. The microstructures of 11S gels were highly affected by MgCl₂ concentration whereas those of SPI gels were relatively insensitive to MgCl₂ concentration. The microstructures of 11S and SPI gels were analyzed by two parameters: the fractal dimension and the average density of gel networks. Compared to SPI, 11S forms MgCl₂-induced gels with a lower fractal dimension and a higher density of network structures.