芬顿氧化体系处理对白斑狗鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

研究芬顿氧化体系诱导的不同氧化水平(0、1、5、10、20?mmol/L?H2O2)对白斑狗鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响.随着氧化水平的升高,肌原纤维蛋白的羰基和浊度增加、溶解度显著降低(P<0.05).十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析结果显示氧化后的肌原纤维蛋白中产生更多交联和蛋白质聚合.傅里叶变换红外光...     

羟自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶性质的影响

以草鱼肉为研究对象,采用芬顿反应体系(H_2O_2浓度分别为0.1、1.0、5.0、10.0 mmol/L)产生不同浓度·OH对其肌原纤维蛋白进行模拟氧化,研究·OH氧化对草鱼肌原纤维蛋白结构及凝胶性质的影响。结果表明,氧化使肌原纤维蛋白羰基含量显著增加(P0.05),当氧化剂H_2O_2的浓度为10.0 mmol/L时,羰基含量比对照组增加了111.35%;随着H_2O_2浓度的提高,肌原纤维蛋白总巯基、活性巯基、游离氨基含量显著下降(P0.05);二聚酪氨酸水平和表面疏水性显著增加(P0.05)。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明氧化使蛋白质分子间发生交联和聚集,产生了分子质量大于200 ku的蛋白聚集体。可见,·OH氧化使草鱼肌原纤维蛋白中巯基、酪氨酸、色氨酸等氨基酸残基发生了显著氧化修饰,蛋白质分子产生了交联和聚集,蛋白质构象发生了显著变化。此外,氧化可进一步影响肌原纤维蛋白的凝胶性质,使其凝胶网络结构变疏松、凝胶孔隙增大,凝胶中部分不易流动水转变为自由水,最终导致凝胶强度和凝胶持水性显著降低。     

儿茶素对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响

采用羟自由基氧化体系（10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC和1 mmol/L H2O2）研究不同添加量儿茶素（10、50、100、150 μmol/g）对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响,同时以未氧化和氧化后未添加儿茶素（0 μmol/g）肌原纤维蛋白作为对照组,对肌原纤维蛋白羰基含量、总巯基含量、表面疏水性、溶解度、粒径分布、凝胶强度、凝胶保水性及肌原纤维蛋白流变特性进行测定,并观察凝胶微观结构。结果表明：添加儿茶素能减少羰基化合物的产生,但添加量过高会促进肌原纤维蛋白氧化;与未氧化和未添加儿茶素组相比,添加儿茶素降低了肌原纤维蛋白表面疏水性;随着儿茶素添加量增加,肌原纤维蛋白巯基含量逐渐降低,溶解度显著降低,粒径逐渐增大,凝胶强度和保水性逐渐下降,凝胶微观结构更加疏松多孔,蛋白胶束聚集,中、高添加量（50、100、150 μmol/g）儿茶素使得肌原纤维蛋白失去典型的流变曲线。中、高添加量儿茶素与肌原纤维蛋白发生共价交联,并导致肌原纤维蛋白发生疏水性聚集,最终削弱了肌原纤维蛋白的凝胶特性。     

相互作用下多酚对肌原纤维蛋白结构和性质的影响研究进展

肌原纤维蛋白是肌肉中的一类非常重要的蛋白质,直接影响肉制品的品质,但肌原纤维蛋白在加工贮藏过程中又极易发生氧化,导致加工肉品的氨基酸侧链修饰、蛋白质交联聚集以及功能性质改变等一系列不良后果。多酚类化合物作为抗氧化效果显著的天然抗氧化剂,与肌原纤维蛋白相互作用可有效抑制其氧化反应,同时也会对其结构、功能和营养特性产生影响。本文综述了肌原纤维蛋白氧化的自由基链式反应机制、多酚的构效关系、多酚-肌原纤维蛋白共价和非共价相互作用的机制及其对蛋白结构和性质的影响,以期能为多酚在肉制品保藏中的应用提供理论指导。     

自由基氧化对大黄鱼肌原纤维蛋白交联和聚集的影响

采用不同浓度羟自由基和超氧阴离子自由基氧化体系对大黄鱼肌原纤维蛋白进行模拟氧化,研究自由基氧化对肌原纤维蛋白交联和聚集的影响。结果显示:两种自由基氧化体系均会导致大黄鱼肌原纤维蛋白羰基含量升高,同时发生不同程度的交联和聚集。在羟自由基氧化体系中,肌原纤维蛋白质粒径增大,且当H2O2浓度为10 mmol/L时达到最大粒径396.1 nm;在超氧阴离子氧化体系中,蛋白质主要发生降解作用使粒径减小,而黄嘌呤浓度为1 mmol/L时仍有部分大粒径的蛋白质生成。两种自由基体系中,总巯基的不断减少以及二硫键含量的增加表明巯基氧化形成二硫键是肌原纤维蛋白主要的交联方式之一。二聚酪氨酸含量显著增加表明氧化蛋白质的聚集也与其他共价键或非共价键生成有关。SDS-PAGE显示,两种自由基体系氧化引起的蛋白质聚集主要由二硫键交联所致,而在超氧阴离子自由基氧化体系中肌球蛋白重链受到其他交联方式的影响。羟自由基氧化体系对蛋白质交联和聚集影响比超氧阴离子自由基体系更为显著。     

食盐液浓度对鸡肉肌原纤维蛋白氧化及交联的影响

以鸡肉为研究对象,测定在不同浓度食盐液(0、1.6%、3.2%、4.8%、6.4%、8.0%)冷藏腌制下鸡肉肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量、溶解度、表面疏水性、二级结构、平均粒径等指标,进而判断肌原纤维蛋白的氧化交联程度。结果表明：随着食盐液浓度的增大,肌原纤维蛋白的羰基含量先增大后降低,巯基含量显著下降(P<0.05),二聚酪氨酸含量上升,溶解度和乳化特性增强,表面疏水性和热稳定性下降,平均粒径不断增大,部分α-螺旋转化为β-折叠。综上,增大食盐腌制液浓度,会促使鸡肉肌原纤维蛋白氧化进而发生交联聚集。     

丙二醛氧化修饰对白鲢肌原纤维蛋白结构性质的影响

采用丙二醛模拟氧化体系研究脂肪氧化的次级产物小分子醛类对白鲢肌原纤维蛋白结构性质的影响。结果表明:丙二醛浓度范围在0.05～0.50 mmol/L内,肌原纤维蛋白的羰基和游离氨基含量变化不显著,活性巯基含量以及表面疏水性在丙二醛浓度为0.05～0.25 mmol/L范围内有所上升,二聚酪氨酸含量略有下降,Ca~(2+)-ATPase活性先下降后上升,溶解度随着丙二醛浓度上升而下降。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,氧化使蛋白质分子间发生了交联和聚集,二硫键是主要的交联方式。随着丙二醛浓度的上升,蛋白α-螺旋相对含量下降,β-折叠相对含量上升。结果表明以丙二醛为代表的脂肪氧化次级产物在适宜浓度范围内引起的肌原纤维蛋白氧化较为温和,丙二醛浓度为0.25 mmol/L时肌原纤维蛋白发生的轻度氧化能够促进蛋白质结构伸展,暴露更多活性位点,有助于蛋白质之间的交联,可能对鱼糜凝胶的形成有促进作用。     

氧化对银鲳肌原纤维蛋白功能性质的影响

蛋白氧化所引起的功能特性改变会进一步影响食品品质,为确定氧化对银鲳肌肉蛋白功能特性及其凝胶品质的影响,本研究模拟羟自由基氧化,研究银鲳肌原纤维蛋白氧化后溶解性及乳化特性,凝胶保水性、质构、色差及其微观结构的变化。结果表明,银鲳肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性及其乳化稳定性与氧化体系中的氧化剂(H_2O_2)浓度有关,3个指标在低浓度H_2O_2组中氧化1 h时均达到最高值,而在高浓度H_2O_2组中随着氧化时间的延长均呈下降趋势。在氧化过程中,肌原纤维蛋白凝胶保水性、硬度及弹性呈先上升后下降趋势,色差L*值呈下降趋势,而b*值呈上升趋势。凝胶微观结构表明,在低浓度H_2O_2组中氧化3 h后,肌原纤维蛋白形成的凝胶结构紧密、交联度较高;在高浓度H_2O_2组中,氧化初期肌原纤维蛋白颗粒聚集成致密的网络结构,5 h后凝胶网状结构则完全被破坏。羟自由基对银鲳肌原纤维蛋白的适度氧化可以改善其蛋白功能及凝胶品质,但过度的氧化会导致蛋白变性凝聚,降低肌肉品质。     

超高压条件下亚麻籽胶对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将亚麻籽胶添加到猪肉肌原纤维蛋白中制成混合体系,经不同压力梯度（0.1～400 MPa、10 min）处理,通过对混合体系的流变特性、低场核磁水分分布、分子间作用力和凝胶微观结构分析,研究不同压力下亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶保水性（water-holding capacity,WHC）、硬度以及作用机制的影响,确定最适处理压力,以期进一步增强亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶特性的改善作用。结果表明：0.1～100 MPa处理时,亚麻籽胶显著提高了肌原纤维蛋白凝胶WHC,使肌原纤维蛋白储能模量（G’）、损耗模量（G’’）下降,显著降低了肌原纤维蛋白凝胶强度（P＜0.05）;压力升高至200 MPa时,亚麻籽胶进一步提高了肌原纤维蛋白凝胶WHC,增加了其G’、G’’和结合水的峰面积,形成的凝胶微观结构交联致密,显著提高了肌原纤维蛋白凝胶硬度（P＜0.05）;300～400 MPa处理时,随着压力进一步增加,亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶WHC和凝胶强度的提高作用下降。0.1～400 MPa时,随着压力增加,对照组与处理组疏水性和活性巯基含量均显著增加（P＜0.05）,亚麻籽胶对其基本无影响。以上结果表明,200 MPa处理条件下,亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶特性的改善达到最佳,是亚麻籽胶发挥其作用的最适处理压力。     

植物多酚改善肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白是肌肉中最主要的蛋白质,其凝胶特性决定了肉制品的感官品质。植物多酚因独特的结构,可在热诱导过程中与肌原纤维蛋白相互作用,改变蛋白的结构并促进蛋白的交联聚集,故影响蛋白的成胶过程与凝胶特性。本文综述植物多酚在正常离子强度下、低离子强度以及氧化体系下促进肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成过程及其机理,旨在为以绿色方法改善凝胶肉制品品质提供新思路。     

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。     

Effect of Oxidation on the Emulsifying Properties of Myofibrillar Proteins

The aim of this work was to investigate the effect of chemical oxidation on the emulsifying properties of myofibrillar proteins. Myofibrillar proteins were oxidized by a hydroxyl radical generating system (Fenton reaction). Structural changes of oxidized or non-oxidized myofibrillar proteins were determined using surface hydrophobicity (H₀) and Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy. The results suggested that H₀ increased (p?<?0.05) after treatment with oxidizing agent. Result from FTIR suggested that protein aggregation occurred and there was an increase in β-sheet structure accompanied by a decrease in turns, alpha helix, and random structures with the increase of oxidizing agent. Changes in zeta potential of the test emulsions suggested that protein oxidation could alter the electric charge of myofibrillar proteins. The analysis of the emulsions showed that protein oxidation had a negative effect on the emulsifying properties of myofibrillar proteins due to changes in electric charge, surface active properties, and protein molecular flexibility.     

丙烯醛氧化对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响

采用不同浓度(0~10 mmol/L)的丙烯醛溶液对大黄鱼鱼肉进行体外模拟氧化,研究脂质次生氧化产物中的小分子醛类对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响。结果显示:丙烯醛处理会导致大黄鱼肌纤维缝隙变大,浓度达10 mmol/L时肌纤维发生断裂和小片化,达0.1 mmol/L以上可导致肌肉持水性的下降。当丙烯醛浓度大于0.1 mmol/L时,随着浓度增加,肌原纤维蛋白羰基含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性显著增高,总巯基含量显著减少;活性巯基对丙烯醛较为敏感,丙烯醛浓度为0.01 mmol/L时其含量比对照组减少了40.8%。SDS-PAGE电泳表明丙烯醛氧化能使蛋白质亚基发生交联,在200 ku上方区域形成聚集体。此外,氧化还能破坏肌原纤维蛋白的凝胶性质,使其凝胶强度、凝胶持水性、凝胶白度降低。上述结果表明,丙烯醛能够破坏大黄鱼肌肉组织结构,并能引起肌原纤维蛋白氧化,从而破坏其结构和功能性质。     

Effects of dielectric barrier discharge plasma on the physicochemical and functional properties of myofibrillar proteins

The present study was designed to investigate the effects of dielectric barrier discharge (DBD) plasma on myofibrillar proteins extracted from beef. For this purpose, myofibrillar proteins were extracted from Longissimus dorsi muscle and treated with DBD plasma for 0, 5, 10, 15, and 20 min to evaluate free sulfhydryl and carbonyl, FTIR, and DSC profiles as well as pH, color, foaming capacity and stability, emulsion capacity and stability, and water binding capacity of myofibrillar proteins. Evaluation of the chemical changes revealed that protein oxidation was the main event occurring during exposure to DBD plasma. Moreover, mild oxidation during the first 10 min of exposure was found to improve the functional properties of myofibrillar proteins such that significant (p < 0.05) increases were observed not only in foaming capacity but also in emulsion capacity and stability. However, the detrimental effects of severe oxidation on functional properties due to long-time exposure cannot be ignored. This is while long-time exposure was observed only to lead to significantly (p < 0.05) improved water binding capacity (WBC) (rising it from ~25% in the control treatment to ~92% in the 20-min treatment). The findings of this study can be beneficially exploited by the food industry toward appropriate treatment of myofibrillar proteins with non-thermal plasma.     

羟自由基氧化对海鲈鱼肌原纤维蛋白生化特性及其乳化性能的影响

采用羟自由基氧化体系对海鲈鱼肌原纤维蛋白进行体外模拟氧化,研究羟自由基氧化氧化对肌原纤维蛋白生化特性和乳化性能影响。结果显示:随氧化时间的延长,羰基含量、表面疏水性和肌原纤维蛋白(MPI)平均粒径增加,总巯基和活性巯基含量下降,生色氨基酸含量减少,二聚酪氨酸含量在4 h达到最大值。H2O2浓度在1 mmol/L时上述指标变化显著,H2O2浓度在5 mmol/L和10 mmol/L条件下,前4 h乳化活性和乳化稳定性显著下降,活性巯基含量较对照组分别下降了51.93%和65.88%,MPI平均粒径较对照组分别增加了47.87%和72.38%,4 h后变化不明显,且不同氧化剂浓度之间差异性显著。SDS-PAGE电泳图谱表明经羟自由基氧化后蛋白质发生交联,形成大量高分子凝集体,在200 ku上方区域堆积,肌球蛋白重链含量减少。结果表明,羟自由基氧化体系能使海鲈鱼肌原纤维蛋白结构发生改变,导致其乳化性能下降。     

臭氧水漂洗对鲅鱼鱼糜品质及肌原纤维蛋白氧化的影响

采用不同浓度(0、2、4、6、8、10 mg/L)臭氧水对鲅鱼鱼糜进行漂洗处理,探究其对鲅鱼鱼糜色泽和风味特征以及肌原纤维蛋白氧化效应的影响。结果显示,经臭氧水漂洗后的鲅鱼鱼糜白度值高于未经臭氧水处理的样品。该漂洗处理明显降低了与腥味相关的芳香族、氨类、短链烷烃、甲基化合物及有机硫化合物的电子鼻响应值;GC-MS结果进一步证明:与对照组(0 mg/L臭氧水漂洗的鲅鱼鱼糜)相比,臭氧水漂洗的鲅鱼鱼糜中醛类、醇类、烯烃类、硫醚类、烷烃类等挥发性物质含量显著减少(P<0.05)。同时,臭氧水漂洗导致了蛋白质发生一定程度的氧化。随着臭氧水浓度的增加,肌原纤维蛋白羰基含量逐渐增加,总巯基含量明显降低。拉曼光谱谱图显示肌原纤维蛋白二级结构发生了变化:α-螺旋转变为β-折叠、β-转角、无规则卷曲。色氨酸、酪氨酸以及疏水性氨基酸等残基从蛋白质内部暴露到极性环境中。SDS-PAGE电泳结果表明臭氧水漂洗的鱼糜肌原纤维蛋白分子间发生一定程度的交联和聚集。综上,臭氧水漂洗可以改善鲅鱼鱼糜色泽和风味,同时也能引起肌原纤维蛋白氧化,导致蛋白质的结构和构象发生改变。     

Chemical oxidation decreases proteolytic susceptibility of skeletal muscle myofibrillar proteins

The objective of this study was to investigate the effect of chemical oxidation on proteolysis susceptibility of myofibrillar proteins. Myofibrils were prepared from pig M. longissimus dorsi and oxidised by a hydroxyl radical generating system. Protein oxidation level was measured by the carbonyl content, free thiol group content and bityrosine formation. Oxidised or non-oxidised myofibrillar proteins were exposed to papain and proteolysis was estimated by fluorescence using fluorescamine. Oxidation of myofibrillar proteins was dependent upon the oxidising agent concentration. Disulfide bridge and bityrosine formation indicated that oxidation by OH° can induce protein polymerization. Electrophoretic study showed that myosin was the protein most sensitive to oxidation. Results showed a direct and quantitative relationship between protein damages by hydroxyl radical and decreased proteolytic susceptibility. Electrophoretic observations suggest that polymerization and aggregation may explain in part decreased susceptibility of myofibrillar proteins to proteolysis.     

羟自由基氧化对牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的影响

采用Fenton氧化体系构建羟自由基模拟氧化体系,探究不同氧化强度下牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的变化及其内在联系.结果表明:随H2O2浓度(0、0.5、1、5、10、20?mmol/L)的增加,肌原纤维蛋白的氧化程度加剧,羰基含量、二聚酪氨酸和表面疏水性逐渐增加,总巯基和游离巯基含量逐渐下降;α-螺旋相对含量呈下降趋...