聚(3-羟基丁酸酯-4-羟基丁酸酯)/聚乳酸纤维的制备及其性能

聚(3-羟基丁酸酯-4-羟基丁酸酯)(P34HB)是极具前景的生物基可降解材料,但结晶慢且加工黏度大等因素使其难以直接熔纺制备纤维。左旋聚乳酸(PLLA)与P34HB化学结构相似,加工温度接近,与P34HB具有协同增强作用。采用熔融纺丝法制备P34HB含量为30%的P34HB/PLLA纤维,研究纤维的力学性能、热稳定性能以及结晶性能。结果发现,2 000 m/min的卷绕速率下制备的P34HB/PLLA预牵伸纤维(POY)经1.40、1.75倍牵伸和定形后得到的全牵伸纤维(FDY-1和FDY-2)的断裂强度分别为1.66、2.29 cN/dtex,断裂伸长率分别为33.3%、28.8%;差示扫描量热仪(DSC)测试结果显示,POY、FDY-1、FDY-2结晶度分别为62.51%、62.05%、61.36%;XRD衍射仪测试结果也表明POY的结晶度与FDY结晶度相近,这表明在POY成形过程中,纤维中的结晶已经接近完成,P34HB提高了PLLA结晶效率。     

嗜水性气单孢菌利用豆油生产3-羟基丁酸和3-羟基己酸共聚物

以嗜水性气单孢菌Aeromonas hydrophila 4AK4，利用含有豆油的碳源为底物，实现了聚3－羟基丁酸和3－羟基己酸共聚物（PHBHHx)的发酵生产，克服了用月桂酸的生产中碳源成本高、起泡、产物难分离等问题。当以豆油为唯一碳源，经48h培养，通过限制氮、磷、氧3种营养条件，可获得菌体细胞干重（CDW）19.5g/L,PHBHHx质量浓度10.8g/L；若以豆油和月桂酸为混合碳源，获得CDW42.2g/L,PHBHHx质量浓度16.8g/L。发酵进行12h后，3－羟基己酸（3－HHx)在PHBHHx中含量稳定，仅在10％－13％之间变化。结果表明，混合碳源更适合PHBHHx的工业化生产。     

酶法合成阿托伐他汀侧链中间体（S）-4-氯-3-羟基丁酸乙酯的研究进展

第三代羟甲戊二酰辅酶A （HMG-CoA）还原酶抑制剂——阿托伐他汀是年销售额超过百亿的重磅降血脂药物,因其疗效显著而广受医生患者好评.阿托伐他汀主要通过疏水性母核及手性侧链进行合成,而手性侧链的制备是合成关键.目前,生物催化技术在手性药物合成中的应用备受关注,而阿托伐他汀手性侧链中间体（S）-4-氯-3-羟基丁酸乙酯的酶法合成也成为研究热点.本文主要介绍近年酶法合成在（S）-4-氯-3-羟基丁酸乙酯中的研究进展.     

微生物酯酶催化合成(R)-3-羟基丁酸乙酯

光学纯3-羟基丁酸乙酯(EHB)是重要有机中间体,可用以制备多种手性药物.以实验室保藏的巨大芽孢杆菌WZ009催化不对称水解反应合成光学纯(R)-3-EHB.考察了温度,pH,底物浓度、茵体添加量和拆分时间等因素对酶促反应的影响.确定最佳工艺条件为:温度T=30℃,pH=7.0,底物浓度为1％(质量体积比),茵体添加量为0.25 g/10 mL.在该条件下,反应2h后,转化率为55.5％,(R)-3-EHB e.e.s值达到99％以上,E值能达到66.巨大芽孢杆菌WZ009细胞具有较好的操作稳定性,可重复批次使用.该酶法制备(R)-3-EHB工艺具有良好的工业应用前景.     

生物可降解聚（3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯）/聚乳酸共混物的相容性和结晶性

针对聚（3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯）（PHBV）热稳定性差、易分解的问题,通过与聚乳酸（PLA）采用熔融共混的方法制备了不同混合比例的的PHBV/PLA共混物,借助差示扫描量热仪、热重分析仪、动态热机械分析仪和X射线衍射仪研究了PHBV/PLA共混物的相容性、热学性能和结晶性等,并用热台偏光显微镜观察了PHBV/PLA共混物的动态热结晶过程。结果表明：PHBV/PLA共混物呈现分离的熔融温度和玻璃化转变温度,X射线衍射曲线上没有出现新的衍射峰,说明PHBV和PLA的相容性较差;PLA的加入提高了PHBV的热稳定性能,拓宽了PHBV的熔融加工窗口;随着共混物中PLA比例的增加,共混物的结晶相由“海-岛”相逐渐变成两聚合物分别连续成相。     

静电纺丝制备聚(3-羟基丁酸酯-co-3-羟基戊酸酯)纳米纤维的研究进展

聚(3-羟基丁酸酯-co-3-羟基戊酸酯)(PHBV)是一种微生物合成的聚酯,具有良好的生物相容性和可生物降解性。静电纺技术促进了高比表面积、多尺度、多维度纳米纤维的发展,实现了对PHBV纤维的形貌、孔径及孔隙率、力学强度的调控。结合国内外PHBV静电纺丝的研究进展,主要综述了近几年PHBV静电纺纤维成形设备设计、形貌控制、力学性能调控等方面的工作,并介绍了其在组织工程、药物缓释等生物医疗领域、环境保护领域等应用进展。最后,对PHBV静电纺纤维的发展做出了展望。     

聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)/聚丙烯接枝马来酸酐的相容性

为给熔喷非织造材料的制备提供理论参考,采用熔融共混的方法分别制备了质量比为100∶0、75∶25、50∶50、25∶75、0∶100的熔喷用聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)/聚丙烯接枝马来酸酐(PHBV/PP-g-MAH)共混材料。利用差示量热扫描仪、X射线衍射仪和红外光谱仪分别对PHBV/PP-g-MAH共混体系的相容性进行了研究,并用扫描电镜观察了共混体系的相分布形态。结果表明:共混体系出现了分离的玻璃化温度,表明2种组分总体不相容;在衍射角22.8°处没有出现PHBV的衍射峰,说明PP-g-MAH改变了PHBV结晶区的分子链排列;在1 710 cm-1处共混体系出现新的吸收峰,即二者之间的化学键生成了酯基;当共混比例不同时,共混体系呈现不同的"海-岛"相分布形态。     

可降解材料P(3HB-co-4HB)的性能分析

本文对聚(3-羟基丁酸酯-co-4-羟基丁酸酯)(P(3HB-co-4HB))的基本性能和降解性能进行了研究,分析了降解机理及降解影响因素.通过差示扫描量热仪、偏光显微镜、拉力机等表征了P(3HB-co-4HB)的结晶及力学性能.采用扫描电子显微镜,并通过热失重分析,考察了降解过程中表面形态和样品质量等的变化.结果表明:P(3HB-co-4HB)是一种环境友好、可降解的环保材料,其物理性能、球晶尺寸和球晶形态随着4HB含量的不同而改变.     

聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)复合膜的制备及其性能

为提高聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)(PHBV)膜的抗菌性能,拓展其在食品包装领域的应用,首先利用纤维素纳米纤丝(CNF)表面的不同极性基团,采用原位还原法制备了不同形貌的CNF-Ag杂化材料;然后将其与PHBV复合制得高阻隔性抗菌复合膜材料,并对复合膜材料的微观形貌、结晶性能、热稳定性、化学结构和抗菌性能进行表征与分析。结果表明:引入柠檬酸与抗坏血酸后,CNF-Ag杂化材料表面羧基含量最高可达1.21 mmol/g;CNF-Ag杂化材料和PHBV基体形成了较强的氢键作用,改善了PHBV的结晶性能和抗菌性能,使复合膜的拉伸强度高达66.7 MPa,弹性模量达7.6 GPa,且对金黄色葡萄球菌抗菌率达到99%。     

利用真养产碱杆菌生产β-羟基丁酸和β-羟基戊酸的共聚物的摇瓶发酵条件

在摇瓶条件下，综合考虑菌体干重、β－羟基丁酸和β－羟基戊酸共聚物的质量分数、β－羟基戊酸组分的摩尔分数和酸对β－羟基戊酸组分的转化率等指标，以及共聚物的发酵条件包括以丙酸为β－羟基戊酸合成前体时不同初始加入时间和加入量对共聚物发酵的影响。并比较了分别以丙酸和戊酸为β－羟基戊酸合成前体时对共聚物生产的影响。在分析了共聚物发酵过程曲线的基础上，又进一步研究了补料对合成产物的影响。结果表明，丙酸是β－羟基戊酸合成的较好前体；采用合理的补料方式，可使菌体干重、β－羟基丁酸和β－羟基戊酸共聚物的质量分数、β－羟基戊酸组分的摩尔分数，以及酸对β－羟基戊酸组分转化率等指标明显提高，在最佳补料条件下，上述指标可分别达到２７．７ｇ／Ｌ，８０．７％，１６．８％和５４％．     

纺粘非织造用聚乳酸/聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)的可纺性

为获得高质量的聚乳酸/聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)(PLA/PHBV)双组分生物降解纺粘非织造材料,对PLA/PHBV母粒的相对分子质量及分布、熔体指数、热力学、结晶和流变性能进行了研究,并对PLA/PHBV纺粘纤维的热力学和结晶性能进行了探讨。结果表明:PLA/PHBV母粒重均分子质量约为120 000,分布指数为1.99;热失重起始热分解温度为285℃,适宜纺粘非织造挤出加工,合适的纺粘加工温度约为210℃。PLA/PHBV熔体在剪切速率小于1 000 rad/s时,表观黏度对剪切速率变化敏感;熔体对温度的敏感程度随着剪切速率的增大而降低。纺粘加工工艺对PLA/PHBV原料的热力学和结晶性能影响显著。与PLA/PHBV母粒相比,纺粘纤维结晶度下降明显,但非晶区取向程度提高。     

熔喷非织造用聚(3-羟基丁酸-co-3-羟基戊酸共聚酯)/聚乳酸双组分生物降解材料的可纺性能

采用熔融共混法制备了质量比为100/0、75/25、50/50、25/75、0/100的熔喷非织造用PHBV/PLA共混材料,分别采用热重分析法（TG）、熔融指数法（MFI）、热台偏光镜法（POM）和毛细管流变法对共混材料的可纺性能进行了研究,并对其初生纤维的纺丝性能给予了初步评价。研究表明：PHBV的热稳定性差、加工窗口窄且熔体流动性差,PHBV/PLA共混材料的热稳定性和熔体流动性明显改善;PHBV结晶速率快, PLA对PHBV的结晶具有稀释作用;PHBV/PLA共混物为典型的切力变稀型流体,PHBV对温度和剪切速率变化敏感度高,PHBV/PLA共混材料的表观粘度随着PLA含量的提高而有所增大,但均小于纯PLA;PHBV纤维发粘现象严重,纺丝困难,随着共混材料中PLA含量的提高,纺丝性能提高,初生纤维表面变得光滑。     

聚乳酸/聚(3-羟基丁酸酯-co-3-羟基戊酸酯)共混纤维的结构及其织物染色性能

聚乳酸(PLA)与聚(3-羟基丁酸酯-co-3-羟基戊酸酯)(PHBV)共混纺丝是改善聚乳酸(PLA)纤维的耐热性和柔韧性的方法之一。为了揭示共混纤维结构对其织物染色性能的影响规律,借助热重分析仪、差示扫描量热仪、X射线衍射仪等手段分别对共混纤维和PLA纤维的微结构和热性能进行分析。采用高、中、低温3类分散染料,对2类纤维织物的染色升温速率曲线、提升性和各项染色牢度等性能进行了比较。结果表明：共混纤维中PLA与PHBV两相分离,PLA相具有与PLA纤维相似的晶型结构,其结晶度较高,而PHBV相中形成较低的结晶;与PLA纤维相比,共混纤维的熔点较高,玻璃化温度稍低,因此其能在较低的温度下达到上染平衡;在相同的染色条件下,共混纤维织物的表观染色深度几乎是PLA织物的2倍;2类纤维织物的耐皂洗色牢度性能均不够理想。     

Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1

Two D-(-)-3-hydroxybutyrate (3HB) dehydrogenases, BDH1 and BDH2, were isolated and purified from a poly(3-hydroxybutyrate) (PHB)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. BDH1 activity increased in R. pickettii T1 cells grown on several organic acids as a carbon source but not on 3HB, whereas BDH2 activity markedly increased in the same cells grown on 3HB or PHB. To examine their biochemical properties, bdh1 and bdh2 were cloned and overexpressed in Escherichia coli, and their purified products were characterized. The kinetic parameters indicate that BDH1 is more suitable for converting acetoacetate to 3HB than BDH2, whereas BDH2 is more efficient for the reverse reaction than BDH1. Thus, R. pickettii T1 contains two BDHs with different biochemical properties and physiological roles: BDH1 for cell growth on organic acids other than 3HB and BDH2 for cell growth on 3HB or PHB.     

Improvement of poly(3-hydroxybutyrate) [P(3HB)] production in Corynebacterium glutamicum by codon optimization, point mutation and gene dosage of P(3HB) biosynthetic genes

In our previous study, a system for producing poly(3-hydroxybutyrate) [P(3HB)] was established by introducing a polyhydroxyalkanoate (PHA) biosynthetic gene operon (phaCAB Re) derived from Ralstonia eutropha into Corynebacterium glutamicum. In this study, two experimental strategies have been applied to improve P(3HB) production in recombinant C. glutamicum. One is a codon optimization of the N-terminal-coding region of the PHA synthase (PhaC Re) gene focusing on the codon usage preference for the translation system of C. glutamicum. The other is the replacement of wild-type phaC Re with a modified gene encoding a mutation of Gly4Asp (G4D), which enhanced the production of PhaC Re and P(3HB) in Escherichia coli. The introduction of these engineered PHA synthase genes into C. glutamicum enhanced the production of PhaC(Re) and P(3HB). Interestingly, we found that these gene modifications also caused increases in the concentration of the translation products of the genes encoding monomer-supplying enzymes, beta-ketothiolase (PhaA Re) and acetoacetyl-CoA reductase (PhaB Re). This finding prompted us to carry out a gene dosage of phaAB Re for a double plasmid system, and the highest production (52.5 wt%) of P(3HB) was finally achieved by combining the gene dosage of phaAB Re with codon optimization. The molecular weight of P(3HB) was also increased by approximately 2-fold, as was P(3HB) content. Microscopic observation revealed that the volume of the cells accumulating P(3HB) was increased by more than 4-fold compared with the non-P(3HB)-accumulating cells without filamentous morphologenesis observed in E. coli.     

Fermentative production of (R)-(-)-3-hydroxybutyrate using 3-hydroxybutyrate dehydrogenase null mutant of Ralstonia eutropha and recombinant Escherichia coli

Two systems, one using an (R)-(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase (BDH) null mutant of Ralstonia eutropha and the other using a recombinant Escherichia coli strain containing a synthetic poly[(R)-(-)-3-hydroxybutyrate] (PHB) operon and an extracellular PHB depolymerase gene, were used for the fermentative production of (R)-(-)-3-hydroxybutyrate (3HB). The concentration of 3HB in the culture supernatant of the mutant R. eutropha system reached about 30 mM after 5 d under anaerobic conditions, although it was about 4-10 mM under aerobic conditions. On the other hand, the 3HB concentration in the culture supernatant of the recombinant E. coli system reached about 70 mM after 4 d, indicating that about 70% of the glucose added was converted to 3HB.