大豆蛋白质的构造和功能特性(下)

介绍了大豆蛋白质的组成、氨基酸成分、分子结构、溶解性 ,着重分析了大豆蛋白的食品功能特性中的乳化性、起泡性、水化性、凝胶性的相互关系以及这些特性与组成结构的关系 ,对大豆蛋白产品的生产提供了一定的理论依据和参考。     

大豆蛋白质的构造和功能特性(中)

介绍了大豆蛋白质的组成、氨基酸成分、分子结构、溶解性,着重分析了大豆蛋白的食品功能特性中的乳化性、起泡性、水化性、凝胶性的相互关系以及这些特性与组成结构的关系,对大豆蛋白产品的生产提供了一定的理论依据和参考。     

磷酸化大豆分离蛋白质功能特性的研究

本文采用三氯氧磷（POCl3）对大豆分离蛋白（SPI）进行磷酸化改性，并研究了磷酸化前后SPI功能特性的变化。结果表明：磷酸化SPI的溶解性、乳化性以及粘度等功能特性都有不同程度的改变。     

黑龙江省主栽红小豆品种蛋白质功能性质分析

黑龙江省是红小豆的主要产区之一,为深入了解黑龙江省主栽红小豆蛋白质功能特性,本研究利用荧光及紫外分光光度法对农安红、状元红、农垦红二号、品鉴红、宝清红等五种红小豆蛋白质功能性质进行了测定分析。结果表明：五种红小豆蛋白质含量为19.32%-24.36%;在pH 4.0左右时,蛋白质溶解性最低;宝清红红小豆蛋白质游离巯基及总巯基含量均最高,分别为33.4±5.6 μmol/g和61.6±3.2 μmol/g;农垦红二号蛋白质疏水性最强,为425.5±0.5;五种红小豆蛋白质起泡性随质量浓度增大呈现先升高后降低的趋势,当质量浓度为6 g/100 mL时达到最大值;五种红小豆蛋白质起泡稳定性、乳化性、乳化稳定性、吸水性均随蛋白质浓度的增加而增大,吸油能力随着蛋白质所占比例的减小而增强;宝清红和农垦红二号凝胶点较低,在蛋白质浓度为11 g/100 mL就可以形成凝胶,当蛋白质质量浓度为13 g/100 mL时,五种红小豆蛋白质均产生凝胶现象。     

蛋白质热聚集行为机理及其对蛋白质功能特性影响的研究进展

蛋白质热聚集行为是食品加工过程中较常发生的现象。热处理条件会使蛋白质结构发生变化,引起蛋白质的理化性质的改变,从而导致蛋白质发生热聚集。热聚集体的大小、形态、界面性等直接影响蛋白质凝胶特性、溶解性、起泡性、乳化性等功能特性,从而影响富含蛋白质食品的品质。本文介绍了蛋白质热聚集行为的机理、分类和表征手段,重点综述了蛋白质热聚集行为的影响因素,及蛋白质热聚集行为对蛋白质功能特性的影响,为研究复杂蛋白质体系热聚集行为及对食品品质的影响提供理论基础。     

大豆分离蛋白的功能特性

大豆分离蛋白的功能特性是指蛋白质在食品加工中，如制取、配制、加工、烹调、贮藏。销售过程中所表现出来的理化特性的总称。其功能特性主要有乳化性、水合性、吸油性。胶凝性、溶解性、发泡性、粘性、结团性、组织性、结膜性、调色性等十一大功能，现分述如下：一、乳化性：乳化性是指将油和水混合在一起形成乳状液的性能。大豆分离蛋白是表面活性剂，它既能降低水和油的表面张力，又能降低水和空气的表面张力，易于形成稳定的乳状液。乳化的油滴被聚集在油滴表面的蛋白质所稳定，形成一种保护层，这个保护层，可以防止油滴聚集和乳化状态…     

大豆乳清蛋白功能特性的研究

对经过膜分离技术提取的大豆乳清蛋白的功能特性进行研究。主要研究了pH对大豆乳清蛋白的溶解特性、起泡性能及乳化性能的影响,并对大豆乳清蛋白的组成成分进行了电泳分析。结果表明,大豆乳清蛋白具有较好的溶解性及起泡性,但泡沫稳定性及乳化性不如大豆分离蛋白。大豆乳清蛋白主要包含6种成分。     

豌豆蛋白质起泡、乳化功能特性研究

本试验研究了豌豆蛋白质的起泡性与乳化性。起泡性单因素试验发现,在3％蛋白质浓度、1．75mmol／LNaCl、50℃和pH值9．0时起泡性较高。运用统计学原理对起泡条件进行优化发现在3％豌豆蛋白、pH值10.0、1．00mmol／LNaCl和40℃时,起泡性最好（375％）。乳化性单因素研究发现,在3％蛋白质浓度、0．75mmol／LNaCl、45℃和pH值8．0条件下乳化性较好,正交试验表明,在2％蛋白质浓度、pH值8．0、0．75mmol／LNaa和45℃条件下乳化性最好。     

豌豆蛋白质起泡、乳化功能特性研究初探

试验研究了豌豆蛋白质的起泡性伊AD与乳化性（EAI）。在FAI单因素试验中发现,在3％蛋白质浓度、1．75mmol／LNaCl、50℃和pH9．0时FAI较高。运用统计学原理对FAI条件进行优化,发现在3％豌豆蛋白、pH10．0、1．00mmol／LNaCl和40℃时,FAI最好（375％）。EAI单因素研究发现,在3％蛋白质浓度、0．75mmol/NaCl、45℃和pH8．0条件下EAI较好,正交试验表明,在2％蛋白质浓度、pH8．0、0．75mmol／LNaCl和45℃条件下EAI最好。     

豌豆蛋白质起泡、乳化功能特性研究初探

为了更好的利用豌豆蛋白质和提高产品副加值,研究了豌豆蛋白质的起泡性与乳化性.在FAI单因素试验中发现,在3%蛋白质浓度、1.75 mmol/LNaCl、50℃和pH值9.0时FAI较高.在3%蛋白质浓度、0.75 mmol/LNaCl、45℃和pH值8.0时FAI较高.运用统计学原理对FAI条件进行优化,发现在3%豌豆蛋白、pH值10.0、1.00 mmol/L NaCl和40℃时,FAI最好(375%).EAI单因素研究发现,在3%蛋白质浓度、0.75 mmol/LNaCl、45℃和pH值8.0条件下EAI较好,正交试验表明,在2%蛋白质浓度、pH值8.0、0.75 mmol/LNaCl和45℃条件下EAI最好.     

大豆分离蛋白的组成与功能性质

本文对国产和进口的两种大豆分离蛋白进行了分析,比较了它们的化学组成与功能性质。与进口的大豆分离蛋白相比,国产的大豆分离蛋白灰分较高,乳化能力较高,热变性时热焓较小,分子量较小;两种蛋白质水合能力和凝胶性质相近;国产大豆分离蛋白的溶解性好于进口产品,但分散性却低于进口产品;研究结果表明：国产大豆蛋白在加工过程中解聚和降解较多,且粉末未经工艺处理。     

Effect of pH and Pepsin Limited Hydrolysis on the Structure and Functional Properties of Soybean Protein Hydrolysates

Effects of limited enzymatic hydrolysis with pepsin on the functional properties and structure characteristics of soybean proteins were investigated. Hydrolysates with different incubation time (10 to 900 min) were prepared. Results showed that SPI hydrolyzed for 60 min exhibited the best emulsibility and the ability of resisting freezing/thawing. Sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis proved that pepsin can degrade glycinin but had little effect on the α’ subunit of β‐conglycinin. The structure unfolding reached the largest extent after incubation for 60 min and the soluble and flexible aggregates were formed. After 120 min, glycinin was degraded totally and β‐conglycinin formed insoluble aggregates. Moreover, 2 methods were applied for the deactivation of pepsin to obtain final hydrolysates at pH 2.0 and 7.0, respectively. The structure analysis revealed that the unfolding extent and structure characteristic were different in these 2 conditions. When adjusting the pH value from 2.0 to 7.0, the unfolding protein molecular would reaggregate again at pH 7.0 due to the charge neutralization, and the hydrodynamic diameter and λ_max absorbance decreased compared to pH 2.0. Moreover, some of the insoluble aggregates formed at pH 2.0 became soluble at pH 7.0, because of the salt‐in phenomenon.     

大豆-鸡蛋清复合蛋白粉功能性质的研究

本文通过单因素试验设计对大豆分离蛋白-蛋清蛋白混合粉的功能特性进行研究。结果表明,大豆分离蛋白与蛋清蛋白的配比和pH值对实验结果都有显著影响。中性条件下,蛋清蛋白的比例由0%增加到80%时,混合蛋白粉的溶解度由12%上升到58%,凝胶强度由59 g上升到1604 g;大豆分离蛋白的比例由0%增加到80%时,混合蛋白粉的起泡性由86.5%上升到184%,失水率由80%降低为35%。通过实验得出了两种蛋白质之间的非线性作用,两种蛋白质在胶凝性上表现为协同作用,在起泡性上表现为抗拮作用,而在溶解度上二者表现为简单的线性叠加。     

大豆分离蛋白-单宁酸-多糖三元复合物的功能特性及结构表征

为了探究单宁酸(tannin acid, TA)、麦芽糊精(maltodextrin, MD)、聚葡萄糖(polydextrose, PD)共价修饰对大豆分离蛋白(soybean protein isolate, SPI)功能特性和结构的影响,采用碱处理法和湿法美拉德反应将TA、MD、PD共价接枝到SPI上,分别得到二元共价复合物(SPI-TA)和2种三元共价复合物(SPI-TA-MD、SPI-TA-PD)。通过十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和反应基团的测定研究SPI-TA、SPI-TA-MD、SPI-TA-PD复合物中共价键的形成以及共价接枝程度。采用紫外吸收光谱和傅里叶变换红外光谱法研究二元、三元共价复合物中SPI结构的变化。通过溶解性、乳化性、起泡性、抗氧化活性、热稳定性和表面疏水性等指标,研究TA、MD、PD的共价接枝对SPI功能性质的影响。结果表明：TA、MD、PD与SPI共价结合改变了SPI的结构,降低SPI二级结构中β-折叠含量;TA接枝当量为(35.56±1.32)μmol/g, MD的接枝度为46.54%,PD的接枝度为32.26%;相比于SPI,SPI-TA-M...     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

大豆分离蛋白的改性及其对功能性质的影响

大豆分离蛋白是大豆蛋白最为精制的形式，作为一种组成成分，它广泛应用于食品工业，在不同的产品中表现出不同的功能。为了探讨改性大豆分离蛋白的功能性质，主要综述了近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、酶法改性方面的研究，以及这些改性对大豆分离蛋白功能性质的影响，同时也提供了大豆分离蛋白基因工程改性方面的研究进展。结果表明，经过不同方式的适当改性可产生合适的功能性质，拓宽大豆分离蛋白在食品工业中应用的范围。