谷氨酰胺转胺酶对大豆分离蛋白改性机理的研究

利用微生物谷氨酰胺转胺酶 (MTG)对大豆分离蛋白 (SPI)进行改性 ,结果表明 :SPI浓度、MTG浓度、反应温度、反应时间和pH值对SPI改性具有显著影响。改性SPI的凝胶性为11 6kcp ,比对照提高了 1833%。十二烷基硫酸钠 -聚丙稀酰胺凝胶电泳结果表明 ,经MTG改性 ,SPI可在分子间生成共价键 ,形成相对分子量较大的聚合物 ,从而增加了SPI的凝胶性。     

谷氨酰胺转胺酶改性大豆分离蛋白在低能量肉制品中应用的研究

利用谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,并将改性SPI应用于低能量肉制品中。实验表明:除常温黏度外,改性SPI的其他功能性明显优于市售肉用SPI;改性SPI在低能量肉制品中适宜的添加量为5%,改性SPI使产品的固体脂肪乳化稳定性、得率分别比肉用SPI提高了14%和7%,产品的感官指标也明显好于肉用SPI。     

谷氨酰胺转胺酶改性对花生分离蛋白某些功能性质的影响

利用微生物产谷氨酰胺转胺酶(MTG)对花生分离蛋白(PPI)进行改性,结果表明:加酶量、pH、反应温度、反应时间和底物蛋白浓度对PPI改性具有显著影响。通过单因素和正交实验得出凝胶性的最佳改性条件为:加酶量10U/g;最适pH7;反应温度50℃;反应时间3h;反应底物浓度15%。改性后花生分离蛋白的凝胶性比对照提高了279%,溶解性和乳化性分别降低了44%和31%,乳化稳定性提高了8.5%。      

谷氨酰胺转胺酶改性对花生分离蛋白某些功能性质的影响

利用微生物产谷氨酰胺转胺酶(MTG)对花生分离蛋白(PPI)进行改性,结果表明:加酶量、pH、反应温度、反应时间和底物蛋白浓度对PPI改性具有显著影响.通过单因素和正交实验得出凝胶性的最佳改性条件为:加酶量10U/g;最适pH7;反应温度50%;反应时间3h;反应底物浓度15%.改性后花生分离蛋白的凝胶性比对照提高了279%,溶解性和乳化性分别降低了44%和31%,乳化稳定性提高了8.5%.     

转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白条件研究

利用微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,探讨pH、反应温度、反应时间、底物浓度、酶/蛋白质比对SPI改性影响,采用正交试验优化改性条件。结果显示,酶/蛋白质比和底物浓度对SPI改性影响较小;pH、温度和时间对该改性作用影响较大,该3种因素对SPI改性影响大小依次为pH、温度和时间;MTGase改性SPI的最佳条件为pH 5.5、温度55℃、时间30 min、底物浓度2.0%、酶/蛋白质比10 U/g。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase，MTGase)对大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate，SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善；乳化活性下降，乳化稳定性提高；溶解性下降，但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物，改变了蛋白质的结构，使内部的疏水性氨基酸暴露出来，增加了蛋白质的表面疏水性，同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

微生物谷氨酰胺转胺酶对乳清蛋白的改性

介绍了该酶的来源、性质及催化反应机理。由于乳清蛋白应用于食品加工中时，其理化功能尚不突出，所以通过谷氨酰胺转胺酶对乳清蛋白的改性，可以加强乳清蛋白的功能性质，从而合理利用资源，开发新产品，扩大其在食品中的应用。     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响

以微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,主要考察了凝胶性的变化.结果显示,MTGase对SPI的凝胶性有明显的改善作用,且加酶量、pH、反应温度、底物蛋白浓度及反应时间均对凝胶性影响显著.改性SPI在加酶量为5 U/g、pH 8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12%时凝胶性改善明显,随着MTGase作用时间的延长,SPI凝胶性也呈增加趋势.MTGase的作用使SPI凝胶的蛋白质分子间形成了空间的网络交错结构.     

转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

以微生物转谷氨酰胺酶(MicrobialTransglutaminase,MTGase)对大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI)进行改性。结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善;乳化活性下降,乳化稳定性提高;溶解性下降,但在等电点附近溶解性则略有上升。MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物,改变了蛋白质的结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,增加了蛋白质的表面疏水性,同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构。     

改性大豆分离蛋白产品功能性及机理的研究

利用氮气和谷氨酰胺转胺酶(MTG)对大豆分离蛋白(SPI)进行复合改性.复合改性SPI的吸水性、保水性和吸油性分别比对照提高了121%、222%和150%;溶解性比对照降低了36%.经MTG改性后SPI可在分子间生成共价键,形成相对分子量较大的聚合物.复合改性可在MTG改性的基础上进一步增加SPI分子间的交联程度.     

转谷氨酰胺酶聚合改性大豆分离蛋白的功能特性研究

研究了转谷氨酰胺酶(MTGase)聚合改性大豆分离蛋白的持水性、吸油性、溶解性、乳化性、发泡性及凝胶强度等功能特性。结果显示,与大豆分离蛋白相比,MTGase改性的大豆分离蛋白(MSPI)具有更高的凝胶性和乳化稳定性,但其溶解性、持水性、吸油性、起泡性与泡沫稳定性和乳化性明显减弱。     

响应面优化转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白工艺

为获得适于添加到冷饮食品中的大豆分离蛋白,利用转谷氨酰胺酶(TG)对其进行改性,提高其乳化性。采用响应面试验设计,以酶添加量、酶解时间、酶解温度为试验因素,以乳化活力指数为响应值,建立数学模型,对酶解条件进行优化。结果表明,最佳酶解条件为TG酶的添加量0.93×10-4g、温度46℃、时间1.2h。在此条件下,乳化活力指数的预测值为1.9623m2/g,验证实验所得乳化活力指数为1.9658m2/g。所得回归模型拟合情况良好,达到设计要求,本实验得到的改性大豆分离蛋白的乳化性显著高于未改性的大豆分离蛋白。     

复合磷酸盐、谷氨酰胺转胺酶、大豆分离蛋白对新型鸭肉火腿品质的影响

为探索复合磷酸盐、谷氨酰胺转胺酶、大豆分离蛋白对新型鸭肉火腿质构和感官品质的影响,在单因素实验的基础上,采用正交实验分析三种添加剂复合处理对鸭肉火腿硬度、咀嚼性和总体可接受度的影响,并得出最佳添加量。结果表明:单独添加复合磷酸盐或大豆分离蛋白可以显著改善新型鸭肉火腿的硬度、内聚性、回复性和咀嚼性(p<0.05),单独添加谷氨酰胺转胺酶可以显著改善产品的内聚性(p<0.05)。通过正交实验得出最佳添加量为:复合磷酸盐0.3%、谷氨酰胺转胺酶0.6%、大豆分离蛋白3%,此时产品硬度达到7004.96 g,咀嚼性达到4808.71 g,且能得到最佳的感官品质。      

三种改性方式对大豆分离蛋白功能性的影响

本文主要研究了氮气改性和谷氨酰胺转胺酶改性以及氮气、谷氨酰胺转胺酶复合改性等3种改性方式对大豆分离蛋白功能性的影响,为大豆分离蛋白在不同食品类产品中应用提供理论依据,结果表明：①要求溶解性较高并且乳化性、乳化稳定性显著提高者,需要选择氮气单独改性处理。②要求常温黏度、高温黏度、凝胶性、吸油性最佳、吸水性、保水性显著提高者,需选择MTG单独改性处理。③要求吸水性、保水性最佳而且常温黏度、高温黏度、凝胶性较显著提高者,需选择复合改性处理。     

谷氨酰胺转胺酶胶凝肌球蛋白的机理研究

对10％的肌球蛋白体系而言，加入10u/g蛋白质的谷氨胺酰转胺酶获得最大凝胶强度的条件为温度35℃，PH＝7．0，反应时间90min。高浓度的肌球蛋白溶液加入0．02％u/mg蛋白质的谷氨酰胺转胺酶，37℃保温60min，形成可倒置的凝胶。扫描电子显微镜（SEM）观察该凝胶，结果表明此凝胶形成了致密的三维网状结构。十二烷基硫酸钠－聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS－DAGE分析反应产物，发现随着掺应时间的延长，单体蛋白的带在减少，相应形成的大分子聚合物的量在增加，这说明谷氨酰胺转胺酶通过催化蛋白质之间的共价交联，从而增强了蛋白质凝胶结构的强度。     

微生物谷氨酰胺转胺酶对牛乳改性作用的研究进展

微生物谷氨酰胺转胺酶（MTG）是一种催化酰基转移反应的酶。综述了MTG对牛乳蛋白和乳脂肪球的改性机理及其对牛乳热稳定性、凝胶性、乳化性等方面的影响。为其在乳品工业的应用提供了理论依据。     

大豆分离蛋白对微生物转谷氨胺酶诱导鲢鱼糜凝胶形成的影响

本实验通过对鲢鱼糜凝胶特性和溶解率的测定及SDS-PAGE、扫描电镜观察,研究大豆分离蛋白(SPI)对微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)诱导鱼糜凝胶形成的影响及作用机理。结果表明：SPI 和MTGase 均能显著提高鱼糜凝胶特性,但SPI 的添加会阻碍MTGase 对肌球蛋白重链(MHC)的交联,降低鱼糜凝胶特性,增加溶解率。SPI改善鲢鱼糜凝胶特性的机理是自身的凝胶作用和抑制蛋白酶活性。     

双酶复合改性增强大豆分离蛋白溶解性研究

传统方法对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,一般只可改善一个或几个功能性,而SPI溶解性和分子量不能兼得。利用中性蛋白酶和谷氨酰胺转胺酶(TG)对大豆分离蛋白进行复合改性,通过单因素和正交实验研究,中性蛋白酶酶解最佳工艺条件:温度60℃,时间0.5小时,pH7.0,酶用量4000u/g,SPI溶解性可达97.9%;再经TG改性,所得聚合物虽有很大分子量,但还可改善SPI溶解性,并且乳化性、发泡性均有提高。     

大豆分离蛋白的双酶改性改善功能性的实验

对大豆分离蛋白(SPI)进行传统改性,只可以改善一个或几个功能性,而SPI的溶解性和分子量不能兼得。利用中性蛋白酶和谷氨酰胺转胺酶(TG)对大豆分离蛋白进行复合改性,通过单因素和正交实验研究了中性蛋白酶酶解的最佳工艺条件:温度60℃、时间0.5h、pH7.0、酶用量4000U/g,SPI溶解性可达97.9%;再经过TG改性,所得的聚合物虽然有很大的分子量,还可以改善SPI的溶解性,并且乳化性、发泡性均有提高。