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1.
Zusammenfassung Extrakte aus Erbsen, Sojabohnen, Weizen und Leinsamen wurden durch Gel- oder Ionenaustauschchromatographie getrennt. Die Bestimmung der Carotin-Abbau-Aktivität der Eluate ergab: Die Lipoxygenase-Isoenzyme mit einem pH-Optimum bei 6,5 sind sehr wirksame Carotinoxydasen, wenn Linolsäure im Incubationsansatz vorhanden ist. Solche Carotinoxydasen kommen in Erbsen, Sojabohnen und im Weizen vor. Im Unterschied dazu bauen die alkalische Lipoxygenase aus Sojabohnen, die Hydroperoxidisomerase aus Leinsamen und die Peroxidasen aus Weizen und Sojabohnen nur sehr langsam das Carotin ab. Gehemmt wird die Carotin-Bleichung der pH 6,5-Lipoxygenasen durch NDGA. Linolsäurehydroperoxide oxydieren nicht das -Carotin während der Bestimmung der Carotinoxydase-Aktivität.
Enzymatic carotene destruction in peas, sov beans, wheat and flax seed
Summary Extracts from peas, soy beans, wheat and flax seed were separated by gel or ion-exchange chromotography. The carotene-bleaching-activity was tested in the eluates: The lipoxygenase isoenzymes with a pH optimum of 6,5 are very potent carotene oxidases if linoleic acid is present in the incubation medium. Such carotene oxidases occur in peas, soy beans and wheat. —In contrast the alcaline lipoxygenase isoenzyme from soy beans, the hydroperoxide isomerase from flax seed and the peroxydases from wheat and soy beans are very poor carotene oxydases. The carotene-bleaching activity of the pH 6,5 lipoxygenases was inhibited by NDGA. During the test on carotene oxydases activity the carotene was not oxidized by the linoleic acid hydroperoxides.

Die Arbeit wurde durch eine Beihilfe des Fonds der chemischen Industrie gefördert.  相似文献   

2.
    
Zusammen fassung In Proben vomMusculus pectoralis major und in der Schenkelmuskulatur vom Haushuhn wurden die Veränderungen der gesamten freien Aminosäuren des Reststickstoffs und einzelner Reststickstoffsubstanzen während der Lagerung bei 0° C und 20° C verfolgt. Eine nur über eine Lagerzeit von 2 Tagen gehende Versuchsreihe wurde mit etwa 20 Monate alten Tieren (Weißes Leghorn) durchgeführt, die im Januar geschlachtet wurden, sich in der Mauser befanden und durch Picken an den Federkielen ihrer Artgenossen auffielen. Die für Untersuchungen an sterilen Proben über lange Lagerzeiten verwandten Tiere waren etwa 2 Jahre alt, in gutem Ernährungszustand und wurden Ende April geschlachtet.Die Werte für den Gesamtstickstoff und den gesamten Aminostickstoff lagen beim Brustmuskel der Tiere vom April etwas höher als bei den in der Mauser befindlichen Hühnern. Innerhalb eines Tieres waren die Werte für die beiden Stickstoff-Fraktionen und den Reststickstoff in den Schenkelmuskeln jeweils etwas niedriger als im Brustmuskel.Im sterilen weißen Brustmuskel nahm der freie Aminostickstoff in einem Monat bei 0° C von etwa 4 auf 5% des Gesamtstickstoffs zu. Bei 20° C waren die Zunahmen bei übereinstimmenden Lagerzeiten zwei- bis dreimal so groß wie bei 0° C.Die gemischte rote Schenkelmuskulatur enthielt die Mehrzahl der freien Aminosäuren, Taurin und Glutathion in höheren Konzentrationen als die weiße Brustmuskulatur. Dafür war der mengenmäßig sehr viel bedeutsamere Anserin- und Car nosinanteil imMusculus pectoralis major im April mehr als doppelt so hoch als in den Schenkelmuskeln. Bei den Tieren, die sich in der Mauser befanden, war ein großer Teil der freien Aminosäuren in geringeren Konzentrationen vorhanden als bei den Tieren vom April. Auch der Anserin + Carnosinanteil war auf nahezu die Hälfte der Frühjahrswerte abgesunken. In den Schenkelmuskeln war der Rückgang der beiden Dipeptide in Übereinstimmung mit der Erhaltung ihrer biologischen Funktion zu diesem Zeitpunkt nur wenig reduziert.In nicht steril präparierten Proben nahmen die Werte für die meisten ninhydrin-positiven Substanzen bei einer Lagertemperatur von 0° C innerhalb von 48 Std kaum erkennbar zu. Bei einer Lagertemperatur von +20° C war innerhalb von 24 Std in manchen Fällen eine Zunahme feststellbar. Sie ist sicherlich teilweise durch mikrobielle Enzyme bedingt. Das Tryptophan veränderte sich bei beiden Temperaturen nicht merklich.Auch in sterilen Proben vom Brustmuskel blieben die Werte für Tryptophan im Verlauf von einem Monat bei +20 °C und mehr als zwei Monaten bei 0 °C etwa gleich. Alle übrigen Aminosäuren ließen einen mit zunehmender Lagerzeit abnehmenden Anstieg erkennen. Es ergaben sich jedoch keine Anzeichen dafür, daß die bereits am zweiten Lagertag bei Kühlraumtemperatur deutlich werdende Zunahme der Zartheit der Hühnermuskeln mit einem sprunghaften Anstieg der freien Aminosäuren bzw. von Di- und Tripeptiden gekoppelt ist.Die bei der Lagerung von steriler Schenkelmuskulatur gefundenen stark streuenden Meßwerte waren vermutlich durch Unterschiede im Muster der Stickstoffrest-substanzen von Muskel zu Muskel bedingt. Im myoglobinreichenM. sartorius war der Glutathion- und Glutaminsäure + Glutamingehalt wesentlich größer als in den myoglobinärmeren MuskelnM. biceps femoris undM. iliocostalis. Demgegenüber waren die Anserin + Carnosinkonzentrationen im hellrotenM. iliocostalis höher als imM. biceps femoris und noch weit höher als imM. sartorius. Die Werte für Leucin + Isoleucin + Threonin, Serin + Valin, -Alanin, Glycin und Histidin stimmten in den untersuchten Schenkelmuskeln nahezu überein.Von den beiden Guanidinderivaten Kreatin und Kreatinin nahm das Kreatinin bei längeren Lagerzeiten (> 20 Tage bei 0 °C oder > 1 Woche bei +20° C) insbesondere in infizierten Proben etwas zu. Von den uns bekannten untersuchten tertiären Aminen war lediglich das Glycinbetain in allen Proben nachweisbar. Seine Veränderungen erschienen wie auch die einer uns unbekannten Komponente im Verlauf der Lagerung gering.  相似文献   

3.
    
Zusammenfassung Mittels Gelchromatographie von Ammoniumsulfatpräparaten aus Hafer und Sojabohnen wurden jeweils zwei Proteinfraktionen mit gemeinsamer Lipoxygenase- und Linolsäurehydroperoxid-Abbau-Aktivität erhalten. Beide Enzymkomplexe (I u. II) unterscheiden sich mit > 250000 (I) und 100000 (II) in ihrem Molekulargewicht. Das Aktivitätsverhältnis Lipoxygenase zu Lipoperoxidase in II lag für Hafer und Sojabohnen in der Größenordnung von 30:1. Bei der isoelektrischen Fokussierung von II traten nach substratspezifischer Anfärbung bei Sojabohnen vier Banden im pH-Bereich von 5,65-5,80, bei Hafer eine Bande bei einem isoelektrischen Punkt von 5,70 auf. Das Vorliegen eines bifunktionellen Lipoxygenase- Lipoperoxidase Komplexes wird diskutiert.
The lipoxygenase — Lipoperoxidase — system in cereals isolation of two protein complexes with lipoxygenase and linolic acid hydroperoxide activity from oats and Soybeans
Summary By means of gelchromatography of ammoniumsulfate precipitations from oats and soybeans two fractions (I + II) of protein were obtained. Both fractions proved to have a lipoxygenase and a linoleic acid hydroperoxide activity. The enzyme complexes differ in their molecular weights of >250000 (I) and 100000 (II). The lipoxygenase/lipoperoxidase ratio of activity in II was of the order of 30:1. By substrate specific coloring and isoelectric focusing fraction II of soybeans displayed four bands in a pH-range of 5,65–5,80, which differ from oats where only one band at an isoelectric point of 5,70 was observed. An interpretation in terms of a bifunctional lipoxygenase-lipoperoxidase complex is given.
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4.
    
Zusammenfassung Die Abnahme von Phosphin-Rückständen in begasten Haselnüssen, Sojabohnen und Weizenkörnern wird in Abhängigkeit von der Lagerdauer bei verschiedenen Lagertemperaturen and Belüftungsintensitäten in Modellversuchen ermittelt. Mit steigender Lagertemperatur sinken erwartungsgemäß die PH3-Rückstände schneller, bei -18 °C hingegen ändert sich in Sojabohnen bzw. in Weizen der Rück-stand während der Lagerung praktisch nicht oder nur sehr geringfüig. Je kürzer die Begasungsdauer ist, desto schneller diffundiert das sorbierte Phosphin während der Lagerung aus dem Begasungsgut heraus. Durch Belüftung des begasten Gutes bei 16- bis 200 fachem Luftwechsel pro Std erhöht sich die Geschwindigkeit für die Abnahme der PH3-Rückstände bei Haselnüssen und Sojabohnen nicht and bei Weizen nur geringfügig.Ein mathematisches Modell für die Abhängigkeit der PH3-Rückstände von der Lagerung bei verschiedenen Temperaturen, das die Abnahme als einen Diffusionsvorgang beschreibt, wird diskutiert, wobei sich zwischen + 5 and + 35 °C eine gute Übereinstimmung zwischen den experimentell ermittelten and den berechneten Rückstandswerten zeigt.
Decomposition of phosphine in treated foods as related to storage temperature and aeration
Summary The decomposition of phospine residues in fumigated hazelnuts, soyabeans and wheat was investigated in dependence of storage temperature and the intensity of aeration. The rate of decomposition correlates with the storage temperature, only at -18 °C the residues in soyabeans and wheat are nearly stable. At equal storage temperature residues resulting from a longer exposure are more persistent than equal residues arising from a shorter exposure period. The rate of decomposition of phosphine residues is not influenced by aeration.A semiempiric formula for the residues as a function of storage time and storage temperature is discussed. This formula is based on the decomposition of phosphine residues as a process of diffusion. There is a good coincidence between experimental and calculated residue values.

Gefördert im Rahmen einer Sachbeihilfe der Deutschen Forschungsgemeinschaft an Dr. R. Wohlgemuth, Biologische Bundesanstalt für Land- and Forstwirtschaft, Institut für Vorratsschutz, Berlin-Dahlem, zum Thema: Untersuchungen zum Einfluß verschiedener Parameter auf die Rückstandsbildung bei der Begasung von Lebensmitteln gegen Schädlinge  相似文献   

5.
Zusammenfassung Es wurde die Viscosität von entpektinisierten Dicksäften aus Apfel-; Birnen- und Johannisbeersaft bei 20°, 40°, 60° und 80° C gemessen. Die gefundenen Werte stimmen gut mit den von uns bei Zuckerlösungen bestimmten und in der Literatur angegebenen Werten überein.  相似文献   

6.
    
Zusammenfassung Die thermische Fettspaltung von Rindertalg, Schweineschmalz, Cocosfett, Palmkernfett, Sesamöl, Erdnußöl, Olivenöl und Trioleïn wurde bei Temperaturen von 60–120° in einem Zeitintervall von 7 Tagen gemessen.Aus den Versuchen folgt, daß die Spaltung der Fette durch Wärmeeinfluß unabhängig ist von dem Gehalt an vorher vorhandenen freien Säuren. Sie ist abhängig von der Höhe der Temperatur und der Zeitdauer der Einwirkung. Bis 60° tritt mit Ausnahme des Rindertalges und auch des Schweineschmalzes eine Säurespaltung nicht ein. Die untersuchten Pflanzenfette haben eine für jedes einzelne Fett bestimmte Zersetzungstemperatur, bei welcher nach drei Tagen eine merkliche Vermehrung der Säurezahl eintritt. Sie beträgt für das Cocosfett 100°, Palmkernfett 90°, Olivenöl 90°, Erdnußöl 80°, Sojabohnenöl 80°, Sesamöl 75°.—Rindertalg und Trioleïn zeigen ein merkwürdiges Verhalten, indem die Isothermen der Säurespaltung in Abhängigkeit von der Zeit beim Rindertalg für 60°, 75° und 90°, sowie beim Trioleïn für 75°, 90° und 105° zusammenfallen. Es scheint, als wenn hier die Säurespaltung sprungweise in bestimmten Temperaturstufen einsetzt. Die Auswertung der Kreis-Reaktionen gibt einen Hinweis darauf, daß sich auf der Anfangsstufe der Zersetzung der Aldehydgehalt steigert, um mit fortschreitendem Verderben abzunehmen.Mit der Steigerung der Temperatur nimmt die Menge der flüchtigen Fettsäuren schwach zu, die der ungesättigten Fettsäuren ab. Einleitung von Kohlendioxyd übt auf das Schmalz beim Erhitzen keinen Einfluß aus, bei pflanzlichen Fetten zeigt sich eine hemmende Wirkung.  相似文献   

7.
The changes that occur, especially in the dietary fibre, during processing of white asparagus have been studied. Processing consists of submitting the vegetable to a treatment with hot water (96 °C), for 4 min (blanching) and subsequently immersing it in a sodium chloride solution (brining). Finally, the asparagus is sealed and sterilised at 115–116 °C. The study was performed on the whole asparagus and also, separately, on the apex and stem. As a result of processing there was an increase in the moisture and protein contents and a decrease in those of uronic acids and free sugars, saccharose disappearing entirely. It is concluded that the most important changes taking place in the asparagus fibre fraction during thermal treatments are the slight decrease of lignin and uronic acids, the slight increase in proteins and an important decrease in hemicelluloses.
Effekt der Verarbeitung auf den Gehalt an Ballaststoffen bei Spargel
Zusammenfassung Vierminütiges Blanchieren bei 96 °C, Einlegen in eine Salzlake und Sterilisieren bei 115–116 °C wurde bei ganzem weißen Spargel sowie getrennt bei Köpfen und Stangen untersucht. Durch den Prozeß steigt der Gehalt an Wasser und Eiweiß, während Uronsäuren und freie Zucker verlorengehen. Auffallend sind die Veränderungen der Ballaststofffraktion, leichten Verlusten bei Lignin und Uronsäuren und einer leichten Zunahme der Proteine steht ein massiver Verlust an Hemicellulosen gegenüber.
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8.
    
Zusammenfassung In der vorliegenden Arbeit wird über die Temperatur-Zeit-Bedingungen und die Reaktionskinetik der Lactoperoxidase-Inaktivierung sowie über den Einfluß der Erhitzungsbedingungen auf die Reaktivierung der Lactoperoxidase berichtet. Die Inaktivierung verläuft nach einer Reaktion 1,5. Ordnung. Es können drei Inaktivierungsbereiche unterschieden werden. Eine Berechnung der Lactoperoxidase-Inaktivierung über konstante reaktionskinetische Daten ist nur in dem mittleren Bereich, in dem die Lactoperoxidase um 30–80% inaktiviert wird, möglich. In diesem Bereich existieren eine Aktivierungsenergie vonE a=634 kJ/mol und einz-Wert vonz=3,7 °C. Die vollständige Inaktivierung besitzt nach Anwendung einer hochempfindlichen quantitativen Bestimmungsmethode einenz-Wert vonz=9,4 °C und nach Durchführung einer als Hocherhitzungsnachweis zugelassenen Peroxidase-Probe einenz-Wert vonz=5,9 °C. Nach dem Hocherhitzen sind mit der quantitativen Methode noch Lactoperoxidase-Aktivitäten von 2–3% meßbar, die Peroxidase-Probe fällt dagegen negativ aus. Die zur Regeneration fähige Lactoperoxidase-Menge ist in Abhängigkeit von der Erhitzungstemperatur und -zeit dargestellt. In hocherhitzter Milch können sich während der Lagerung über 5% des Enzyms regenerieren, wenn die quantitative Methode angewendet wird. Die Peroxidase-Probe kann ebenfalls positiv ausfallen. Der Hocherhitzungsnachweis ist somit unmittelbar nach dem Erhitzen durchzuführen und eignet sich nur bedingt zur Überprüfung von Handelsmilchproben.
The inactivation and reactivation behaviour of lactoperoxidase in milk at temperatures between 50° C and 135° C
Summary The effect of temperature and time on the reaction kinetics of lactoperoxidase inactivation and the influence of the heating conditions on its reactivation are reported. Inactivation follows a 1.5-order reaction and three temperature ranges of inactivation can be distinguished. Only in the middle range, in which 30–80% of the lactoperoxidase is inactivated, is it possible to calculate the inactivation kinetics with constant reaction kinetic data. In this range an activation energy Ea of 634 kJ/mol and a,z of 3.7° C are found. A value ofz=9.4° C for complete inactivation was determined by using a very sensitive quantitative determination compared to a value ofz=5.9° C by a peroxidase test authorized for controlling the heat treatment of milk to high temperatures. After heating to high temperatures, up to 2–3% lactoperoxidase activity can be measured by the quantitative method while the peroxidase test yields a negative result. The amount of lactoperoxidase which is able to regenerate during storage depends on both temperature and time: in milk heated to high temperatures, the quantitative method estimates that more than 5% of the enzyme may regenerate during storage while the peroxidase test may also yield a positive result. Therefore the effect of heat treatment has to be determined directly after heating and the peroxidase test may be only partially suitable for this.
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9.
Zusammenfassung Mit Hilfe eines Laborerhitzers, der eine weitgehende Variation von Erhitzungszeit und Erhitzungstemperatur erlaubt, wurde die Hitzeinaktivierung der sauren Phosphatase in dem Temperaturbereich von 60–95° C verfolgt. Dabei wurde festgestellt, daß das Enzym in dem untersuchten Temperaturbereich auch durch Erhitzungszeiten von 100 sec nicht völlig inaktiviert, aber bereits von Erhitzungs-temperaturen von über 60° C angegriffen wird. Die Kinetik der Hitzeinaktivierung war nicht einheitlich und es wurde versucht, die Unregelmäßigkeiten zu erklären. Eine geradlinige Beziehung zwischen Erhitzungstemperatur und dem Logarithmus der Heißhaltezeit konnte unter den gegebenen Zeit- und Temperaturbedingungen nur innerhalb einer 30–70%igen Inaktivierung gefunden werden. Bei einer geringeren Inaktivierung als 30% entsprach der Inaktivierungsgrad des Enzyms nicht der zugeführten Wärmemenge, während für einen höheren Inaktivierungsgrad schärfere Erhitzungsbedingungen als die verwendete Erhitzungsapparatur zuließ, notwendig sind.  相似文献   

10.
    
Zusammenfassung Zur Aktivitätsbestimmung einer Lösung der verschiedenen Tetracyclinabkömmlinge eignet sich besonders gut der mikrobiologische Filterscheibentest. Als Testorganismus diente derBac. subtilis ATCC 6633.Die Durchführung des Inaktivierungsversuchs wird eingehend beschrieben und die Auswertung in einem Aureomycin-HCl-Test durchgeführt.Die Inaktivierung von Aureomycin-HCl verläuft in einer bei pH 6,0 gepufferten Lösung wesentlich schneller als in einer wäßrigen Lösung. Nach einer Lagerzeit von 12 Monaten bei 4° C zeigte die wäßrige Lösung noch eine Restaktivität von 38%, während bei der gepufferten Lösung (pH 6,0) im gleichen Zeitraum bereits 91% des Aureomycins zerstört waren.Weitere Inaktivierungsversuche bei 4° C wurden mit Milch und einer Hackfleischzubereitung durchgeführt. Mit steigender Temperatur nimmt die Instabilität von Aureomycin-HCl in wäßriger und in gepufferter Lösung, und auch in Milch schnell ab. Es wurden weitere Versuche bei Zimmertemperatur, im siedenden Wasserbad und im Autoklaven durchgeführt.Herrn Professor Bamann zum 60. Geburtstag gewidmet.  相似文献   

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