大豆蛋白7S和11S组分分离方法的优化

对分离大豆蛋白中7S和11S组分的Nagano法的条件进行了优化。对浸提液、浸提条件、还原剂的添加和除去中间组分等关键步骤进行了改进。采用凯氏定氮法和SDS-PAGE分析,得到的结果表明:浸提液选择水,调pH9.0,料液比为1∶15,45℃提取1h,采用两次浸提法,添加还原剂NaHSO3的量为0.01mol/L。在分离过程中,pH6.4时获得11S组分,pH5.4时除去中间组分,于pH4.8时获得7S组分。优化后的方法其提取率和蛋白纯度与Thanh法和Nagano法相比得到提高。      

大豆籽粒贮藏蛋白11S和7S组分提取分离方法的优化

为确定提取分离大豆贮藏蛋白11S和7S两种主要成分的最适方法,采用凯氏定氮和SDS-PAGE分析,从浸提液种类、提取液pH、浸提次数和温度、料液比、Tris-HCl浓度和还原剂种类等影响提取分离效果的因素着手,对Nagano法进一步优化。结果表明,浸提液采用pH 8.5、含0.01 mol/L亚硫酸氢钠的0.03~0.06 mol/L Tris-HCl缓冲液系统,提取温度45℃,料液比1∶15,重复浸提两次;分离过程中,在pH 6.4沉淀离心分离出11S组分、调pH 5.5沉淀离心分离出中间产物后,再调pH至4.8沉淀离心分离出7S组分。优化后的方法与Nagano法相比,可显著提高11S和7S组分的得率、蛋白含量和纯度。     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆蛋白中7S和11S蛋白的功能特性研究

<正> 溶解性、乳化性、起泡性和粘度等功能特性是大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate,简称SPI)十分重要的性质,而大豆蛋白的组成和结构决定其功能特性。 大豆蛋白中的主要球蛋白为11S和7S蛋白,两者占全蛋白的70％。11S分子量为350,000～370,000,由两个六角环构成,每一个环由三个酸性亚基(acidic subunits分子量35,000～37,000)和三个碱性亚基(basic subunits,20,000)组成疏水性的聚合体。     

11S/7S比例对大豆蛋白膜性能的影响

以自制的11S球蛋白、7S球蛋白以及商业化大豆蛋白(GS5000)为原料制备不同11S/7S比例大豆蛋白膜。通过比较膜的抗张强度、断裂延伸率、水蒸气透过率、水分含量、总可溶性物质和透光率等性质,研究11S/7S比例对大豆蛋白膜机械性能和阻隔性能的影响。结果表明,11S球蛋白含量高的膜具有较高的抗拉强度和在水中较高的稳定性,而7S球蛋白含量高的膜具有较高的断裂延伸率和较高的透明度。11S/7S比例对于大豆蛋白膜水蒸气透过率没有显著影响。     

大豆蛋白组分7S和11S的凝胶特性

采用动态流变仪研究了AIcalase碱性蛋白酶在酶凝大豆蛋白7S，11S组分和不同配比的7S和11S组分的混合物的过程中温度、酶的添加量对体系流变性质的影响．结果表明：7S和11S的酶凝反应均受温度和加酶量的综合影响，低温均有利于两者的凝胶：20～40℃下都能得到较高的凝胶强度；在各个温度下两者也都有一个最适的酶添加量．两者相比较：温度对11S的影响更为明显，相同条件下11S所形成的凝胶强度要比7S大．11S是使大豆蛋白胶凝的主要组分，7S是影响胶凝的重要组分。     

不同工艺条件对大豆分离蛋白7S和11S组分影响的探讨

利用碱提酸沉的工艺，通过改变温度和离子强度得到不同参数条件下的大豆分离蛋白。经过凝胶电泳分析得到蛋白质的各个条带组分图，用图像捕捉成像技术以及相关软件，分析出分离蛋白各个组分的详细情况（包括组分数、分子量和各个组分所占的百分含量）。由实验可知，分离蛋白的7S和11S组分随温度和离子强度的改变而发生变化，分析其变化规律，从而确定合适的工艺参数。     

大豆7S与11S球蛋白分离方法的研究

文章就提取分离低温脱脂大豆粕中大豆7S和11S球蛋白的方法进行了研究.利用SDS-PAGE凝胶电泳来评定不同pH值对分离大豆7S球蛋白和大豆11S球蛋白的纯度的影响.实验结果表明,浸提大豆蛋白的最佳工艺参数为磷酸盐缓冲液浓度为0.02 mol/L、料液比1∶16、浸泡温度45 ℃、pH值为8.5,可得到最高浸提率为89.55%.分离大豆11S球蛋白的最适pH值为6.2,纯度达75.76%;分离大豆7S球蛋白的最适pH值为4.7,纯度达72.99%.     

大豆球蛋白11S/7S比值对大豆蛋白功能性的影响

大豆蛋白的功能特性与11S／7S比值密切相关。本研究中将llS和7S蛋白以不同比例混合(1lS／7S=0．5、1、1．5、2、2．5、3、3．5、4)，得到具有不同llS／7S比值的大豆蛋白，用SDS-PAGE凝胶电泳测定这些大豆蛋白的实际11S／7S比值分别为0．25、0．64、0．90、1．31、1．57、1．80、1．98、2．18、2．28、3．86。然后分析实际llS／7S比值对大豆蛋白乳化性、凝胶透明性和发泡性的影响，结果表明：大豆蛋白的乳化性、凝胶透明性和起泡性都随llS／7S比值的增加而降低。     

大豆蛋白11S组分的分离方法研究

采用Nagano法结合电泳图谱ImageMaster 1 D Elite V4.00软件分析法,对大豆分离蛋白的11S组分进行了分离效果研究。确定最佳工艺参数组合为:酸沉pH值6.4、Ca2 浓度40mmol/L和冰浴时间5h。制得的样品中11S组分含量可以达到81.9%。     

低pH条件下大豆蛋白7S和11S组分的表面特性

本文采用7S形成纤维聚合结构的制备条件,研究低p H条件下长时间热处理对大豆蛋白7S和11S(包括酸性亚基和碱性亚基)乳化性和起泡性的影响。结果发现,低p H条件下长时间热处理的聚合手段,可以显著(p<0.05)改善不同大豆蛋白组分的起泡性,但对乳化性没有明显的改善作用,甚至对乳化稳定性有降低作用,这种改善程度与是否形成纤维聚合结构无关。与p H7.0条件下的热处理手段相比,低p H条件下长时间热处理的聚合手段能够使大豆蛋白7S和11S表面疏水性显著增加,这种特殊的结构变化更有力于提高起泡性能。因此,在低p H条件下长时间热处理后,7S和11S具有较高的表面疏水性和较好的起泡性能。      

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

大豆蛋白超滤过程中膜清洗方法的研究

大豆蛋白超滤分离中膜污染主要是蛋白质、糖类、脂类和无机盐在膜面的吸附或沉淀引起的。本文对超滤法生产大豆蛋白过程中膜清洗的方法进行了研究。研究表明,关闭透过液出口,用去离子水冲洗、次氯酸钠的碱溶液清洗污染的膜;透过液出口打开,稀表面活性剂的碱溶液和稀酸液循环清洗超滤膜,能够较好的除去膜污染,恢复膜通量,膜通量恢复率在90%以上。     

Texture and rehydration properties of texturised soy protein: analysis based on soybean 7S and 11S proteins

Soy protein, one of the most commonly used raw materials for texturised vegetable protein, has an important influence on texturised soy protein (TSP) with its 7S and 11S fractions. In this study, soy 7S and 11S proteins were extracted from soybean isolate and added back to the raw material to prepare TSP and analyse the effect of both on the physical properties of TSP. The results showed that the addition of 5% soy 7s or 11s protein increased the water-holding capacity (up to 9.04%) and rehydration rate (up to 25.71%) of TSP. Compared with adding soy 11s protein, adding soy 7s protein has a faster rehydration rate at a lower temperature (30 and 45 °C). After extrusion, the content of free sulphhydryl groups, total sulphhydryl groups, and disulphide bonds was significantly reduced (P < 0.05). The extrusion treatment caused degradation of the protein chains, and the proteins mainly formed insoluble polymers. Electrophoretic analysis revealed that the sodium dodecyl-sulphate (SDS) reducing the extractable rate of the precipitate after SDS non-reduction extraction of the TSP added with 5% soy 7S and 11S proteins were lower than that of the control. The proportion of different soybean protein components in TSP could change its texture, water-holding, and rehydration characteristics of it, which provides a new method for the characteristics design of TSP.     

大豆蛋白亚基组成与7S/11S对豆腐品质及产率的影响

通过采用不连续的十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术,运用数学归一法对所选不同大豆品种中蛋白质的亚基组成及其比值(7S/11S)进行了测定,得出品种间差异对蛋白质亚基组成的变化影响较明显。然后将所选大豆品种分别制成豆腐制品,通过测定豆腐品质(出品率、硬度),将其与亚基组成及7S/11S分别进行相关分析,得出各亚基对豆腐品质参数的影响显著程度各不相同,其中α′和α亚基与豆腐出品率、硬度均呈现极显著负相关性;β亚基与二者之间呈显著负相关;A3酸性亚基与二者之间相关性均不显著;A1,2,4酸性亚基与出品率呈显著正相关性,且与硬度呈现极显著正相关;B碱性亚基与出品率呈显著正相关,而与硬度之间无显著相关性;7S/11S与二者均呈极显著负相关。最后采用聚类分析法,筛选出88079、310及东农42为较适合作为加工豆腐的专用品种。     

蛋白浓度对热致大豆球蛋白颗粒Pickering乳液稳定剂的影响

该文利用大豆球蛋白(SG)为原料,通过在不同浓度下加热处理(100℃,30 min)得到一系列SG颗粒,利用动态光散射技术(DLS)、原子力显微镜(AFM)等手段研究了SG颗粒的性质(粒径、电位、微结构、表面疏水性)及其稳定乳液的性质。结果发现,加热处理可以显著地增加颗粒粒径(90~150 nm)及表面疏水性(提升了5~8倍),其程度受加热时蛋白浓度影响。加热处理不仅提高了SG颗粒的乳化性能,还提高了其抗乳液凝聚稳定性(储藏14 d内),表明了SG颗粒具有良好的作为Pickering乳液稳定剂的潜力。     

Optimization of extraction and isolation for 11S and 7S globulins of soybean seed storage protein

A new method was developed for extraction and isolation of 7S and 11S fractions from soybean seed, based on methods of Nagano et al., Thanh and Shibasaki [Nagano, T., Hirotsuka, M., & Mori, H. (1992). Dynamic viscoelastic study on the gelation of 7S globulin from soybeans. Journal of Agricultural and food chemistry 40, 941–944 and Thanh, V. H., & Shibasaki, K. (1976). Major proteins of soybean seeds. A straightforward fraction and their characterization. Journal of Agricultural and Food Chemistry 24, 1117–1121]. Optimization of the extraction and isolation of 11S and 7S globulins from soybean seed was investigated under various conditions by the Kjeldahl method and SDS-PAGE. The optimal conditions were as follows: 0.03–0.06 M Tris–HCl buffer (pH 8.5) containing 0.01 M sodium bisulfite as extract solution, extraction twice at 45 °C for 1 h, and with a 1:15 ratio (w/v) of flour:Tris–HCl. The 11S fraction was precipitated at pH 6.4, and the supernatant, after centrifugation, was adjusted to pH 5.5 to remove the insoluble intermediate fraction by further centrifugation. The supernatant obtained was then adjusted to pH 4.8 to afford the 7S fraction as a precipitate by centrifugation. With the improvements, the protein contents and purities of the isolated 11S and 7S fractions were significantly increased. The contents of all subunits of the isolated 11S and 7S fraction were markedly higher than those by Thanh and Shibasaki method, while the contents of α, β and B₃ were also significantly higher than those by Nagano et al. method.