米渣谷蛋白的纯化及功能性质研究

按照Osborne蛋白分级提取渣蛋白,分别得到了清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,然后采用α-淀粉酶对谷蛋白进行纯化,提纯的谷蛋白纯度可达到90%以上,进而研究食品体系中pH、盐离子和多糖等因素对米渣谷蛋白溶解性、乳化性和乳化稳定性的影响。pH在远离等电点时,有利于谷蛋白的溶解,并提高了乳化性和乳化稳定性;在0.5%NaCl溶液中,谷蛋白的溶解性和乳化性最大,而NaCl浓度为1.0%时,乳化稳定性最低;卡拉胶的添加能显著提高谷蛋白的溶解性、乳化性和乳化稳定性,但过量的卡拉胶会破坏谷蛋白的乳化稳定性。      

米渣谷蛋白-卡拉胶糖基化改性及功能性质

采用干法美拉德反应,对米渣谷蛋白进行糖基化改性,考察谷蛋白-卡拉胶的质量比和反应时间对接枝反应进程和接枝产物功能性质的影响,并对最佳工艺共价接枝产物的溶解性、乳化性和乳化稳定性进行研究。结果表明：在谷蛋白-卡拉胶的质量比1:2、相对湿度79%、温度60℃条件下,反应24h,产物接枝度达到28.84%;相比谷蛋白,接枝产物溶解性、乳化性和乳化稳定性分别提高了2.04、4.84倍和0.63倍。经糖基化改性后的米渣谷蛋白表面疏水性显著降低,功能性质在广泛pH值范围内也得到显著改善。     

复合酶解米渣制备蛋白肽的理化与功能性质研究

以米渣为原料,采用复合酶解法制备高水溶性米渣蛋白肽,并对其理化与功能性质进行了分析。结果表明:米渣蛋白肽中总肽含量为88.93%,短肽含量为13.05%,总糖含量为3.14%;氨基酸组成合理,能很好地满足体内营养需要;水中溶解度在pH9.0时最大,为99.15%;乳化性及乳化稳定性均呈现较好变化趋势,乳化性在pH9.0时最大,乳化稳定性在pH11.0时最大。     

米胚蛋白组分的提取及功能性质研究

采用Osborne的方法,从米胚中提取清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,4种蛋白中谷蛋白的含量最高,占72.69%,其余3种蛋白的含量相差不大;考察4种蛋白的溶解性得出,在pH5下4种蛋白的溶解性最低,随着pH的增大或减小,溶解性逐渐增加,且清蛋白和球蛋白的溶解性较醇溶蛋白和谷蛋白高;在pH11、0.1mol/L NaCl浓度、1mg/mL蛋白浓度下,加入3mL大豆油,4种蛋白的乳化活性及乳化稳定性均达到最大值。     

碱热改性米渣谷蛋白对W/O/W型双重乳液稳定性的影响

目的：实现米渣谷蛋白在乳浊体系中的应用。方法：选取碱热改性米渣谷蛋白和span80,采用一步乳化法制备W/O/W型双重乳液,并考察蛋白浓度对双重乳液稳定性的影响。结果：当蛋白质量分数从0.5%升高至2.5%时,乳液大粒径峰消失,显微结构中液滴的双重结构增强,表观黏度及黏弹性提高,离心稳定性和贮藏稳定性增强。当蛋白质量分数为2.5%时,离心后乳清析出指数从37.21%降至10.56%,分层时间从6 h延长至96 h。蛋白质与span80形成复合膜共同稳定油水界面,形成中间态液滴,当界面蛋白足以形成刚性界面膜时,液滴从中间态转为稳定的双重结构;当蛋白质量分数为3.0%时,双重乳液发生絮凝使大粒径峰重新出现,稳定性下降,离心后乳清析出指数为16.48%,制备后96 h左右分层,过剩的蛋白质一部分参与内相液滴的构建,另一部分单独形成O/W型液滴吸附于大体积液滴外侧。结论：一步乳化法下,蛋白质量分数为2.5%时,可制得稳定双重乳液。     

米渣蛋白酶解及酶解物功能性质研究

以米渣为原料,通过实验确定用复合胰蛋白酶进行限制性酶解,用酶量为1%,酶解工艺条件:酶解温度为50℃,固液比为1:5,pH为8,酶解时间3 h;并对蛋白酶解物的溶解性、乳化性及乳化稳定性、粘性、粒度分布等功能性质进行了研究,发现蛋白酶解物的功能性质较原来蛋白质有显著提高。     

米渣发泡蛋白的理化性质及形态结构

比较并分析了米渣蛋白(RDP)、脱酰胺米渣蛋白(RDDP)、米渣发泡蛋白(RDFP)的理化性质及形态结构。结果表明在p H 2~12,RDP的溶解度较低,RDDP的溶解度在p H 2~4.5减小,在p H 4.5~12则增加,RDFP的溶解度均高于90%。与RDP相比,RDDP与RDFP的起泡力在p H 8~10分别增加39%与126%以上,且在p H 9.5时分别达到最高值56%和196%。RDP的乳化性稳定,RDDP先减小后增大,RDFP则一直增大。RDDP与RDFP的必需氨基酸总量分别比RDP减少8.29%与7.7%,疏水值分别增加9.14%与30%。RDP、RDDP、RDFP均存在糖蛋白和α-螺旋、β-折叠片等二级结构,且数量依次减少。RDP结构紧密,聚集呈球状,RDDP分裂为相对较小的块状聚集体,RDFP为大块片层结构。RDFP具有良好的发泡性,可以作为一种蛋白质发泡粉用于食品工业。     

葡萄糖接枝改性对米渣分离蛋白乳化性及结构的影响

利用湿热法合成米渣分离蛋白-葡萄糖接枝产物,以研究美拉德反应条件及反应程度对接枝产物乳化性和结构的影响。以温度、pH值、时间、米渣分离蛋白和葡萄糖质量比为试验因素,并利用响应面法优化试验。结果显示,接枝产物乳化性同实验因素之间不呈线性关系。在温度79.13℃,pH 10.6,时间16 min,质量比1∶1的反应条件下制得的接枝产物乳化性为7 778 m2/g,为米渣分离蛋白的1.46倍。在此条件下蛋白接枝产物表面疏水性降低;红外光谱结果表明米渣分离蛋白以共价键的形式引入糖分子,蛋白接枝产物的α-螺旋结构含量减少,β-折叠和不规则卷曲结构含量增加。电镜扫描结果显示蛋白改性后表面结构分散,聚集体之间的界限分明。     

核桃蛋白质功能性质的研究

分离出核桃蛋白质,测定了核桃蛋白质的变性温度为６７．０５,并研究了核桃蛋白质的溶解性和乳化性,解释了核桃蛋白质的溶解性和乳化性在不同条件下的规律变化。     

米渣肽理化性质的研究

利用碱性蛋白酶水解米渣蛋白制备血管紧张素转化酶抑制肽,研究了该肽在不同pH条件下溶解度、乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性等性质,对其促进酵母发酵活性功能及氨基酸组成进行了比较研究。结果表明:米渣肽具有良好的溶解性且在等电点不沉淀,而且可作为一种良好的氮源物质促进微生物发酵,米渣蛋白经过酶水解后,其疏水性氨基酸和赖氨酸组成均比米渣蛋白提高了10倍多,极大改善了氨基酸配比模式。      

玉米谷蛋白功能性质研究

该研究对谷蛋白功能性质进行测定,并与大豆分离蛋白相关性质进行比较,结果表明:玉米谷蛋白具有良好吸水性、持油性、湿润性、凝胶性;但持水性较差,乳化能力略低于大豆分离蛋白;并介绍玉米谷蛋白功能性质及其在食品中应用。     

贮藏过程中酸败引起的米糠谷蛋白功能性质变化

将新鲜米糠在25℃、相对湿度85%的条件下贮藏不同时间得到不同酸败程度米糠,随后脱脂制备米糠谷蛋白,研究米糠酸败对米糠谷蛋白功能性质的影响。结果表明:米糠谷蛋白羰基含量随贮藏时间延长而增加,表明米糠谷蛋白在贮藏过程中发生了氧化;随着贮藏时间的延长,米糠谷蛋白溶解性下降了40%;米糠谷蛋白持水性、持油性、起泡能力、泡沫稳定性、乳化性和乳化稳定性则随着贮藏时间延长均先上升后下降,其中持水性和持油性分别在贮藏3d和1d后达到最大值,分别为212.61%和657.25%;起泡能力和乳化性均在贮藏1d后达到最大值,分别为75.06%和76.27m2/g,泡沫稳定性和乳化稳定性则在贮藏3d后达到最大值,分别为69.30%和20.60min。表明米糠短期贮藏可提高谷蛋白功能性质,而长期贮藏则会降低。     

利用米渣为原料制备大米浓缩蛋白

通过对碱蛋白酶两步法、水溶液洗涤法、非淀粉酶法和淀粉酶法四种不同的方法对米渣蛋白提取的比较,发现淀粉酶法在制备大米浓缩蛋白时纯度最高,第二、三种方法的纯度略低于淀粉酶法,相比而言在以米粉为原料制备大米蛋白工艺中广泛采用的第一种方法没有显现出优越性。     

米糟制备大米蛋白研究

以米糟为原料对四种制备大米蛋白不同方法,即碱蛋白酶两步法、水溶液洗涤法、淀粉酶除杂法和非淀粉酶除杂法进行比较;研究结果发现,后三种方法在制备大米蛋白时得率(>85%)和纯度(>80%)明显高于第一种方法得率(约69.2%)和纯度(约70%)。     

利用碱性蛋白酶酶解米糠谷蛋白及功能性的研究

以米糠为原料,采用Osborne连续提取法获得米糠谷蛋白,为改善谷蛋白的功能性,用碱性蛋白酶进行酶解.以溶解度为评价指标,底物中米糠谷蛋白的质量分数、pH值、酶解温度和时间为变量,通过单因素及响应面优化试验,得出最佳酶解条件为:底物中米糠谷蛋白的质量分数28.85％,酶解pH10.76,酶解温度56.79℃和酶解时间2.58h,谷蛋白溶出率理论值可达35.46％,实测值为35.43±0.19％;在此酶解条件下,米糠谷蛋白的NSI值提高了113.85％,EA值提高了76.12％,ES值提高了26.86％,FA值提高了150％,FS值提高了37.38％.     

不同pH条件下米谷蛋白的理化及结构特性研究

为探索溶解大米蛋白的最适pH值,扩大其应用范围,表征了不同pH(pH 3.0,4.0,7.0)条件下大米蛋白中主要成分——米谷蛋白的理化及结构性质。结果表明,与中性条件下相比,酸性条件下米谷蛋白的溶解度和结构性质发生了明显改变,pH 7.0时米谷蛋白分子结合紧密,形成庞大的分子聚集体,溶解度仅(6.24±1.25)%;而在酸性条件下,米谷蛋白逐渐分散,分子间二硫键断裂,呈现分散疏松的小分子体状态,pH 3.0时其溶解度最高,达到(72.47±2.36)%。     

Physicochemical properties and emulsion stabilization of rice dreg glutelin conjugated with κ‐carrageenan through Maillard reaction

BACKGROUND: Rice dreg is an underutilized source of cereal protein with good potential for application in the food industry. Glutelin represents about 850 g kg^?1 of total storage protein in rice dreg. The objective of this study was to characterize the physicochemical properties and emulsion stabilization of the Maillard type conjugate formed with rice dreg glutelin (RDG) and κ‐carrageenan (1:2 weight ratio) dry‐heated at 60 °C and 79% relative humidity for 24 h. RESULTS: Sodium dodecyl sulfate‐polyacrylamide gel electrophoresis and Fourier transform‐infrared analysis provided evidence on the formation of the Maillard type conjugation. Amino acid analysis suggested that the major locus during the Maillard reaction were lysine and arginine. Circular dichroism spectra showed decreasing amounts of α‐helix and β‐strand in the products with increment in the amount of turns and random coil. Conjugation with κ‐carrageenan could significantly improve solubility of RDG (P < 0.05). Measurements of mean droplet size and creaming stability in oil‐in‐water emulsions showed that the conjugate was more effective at stabilizing emulsions at low pH or in the presence of high ionic strength. CONCLUSION: The Maillard reaction can be successfully used as a coupling method for RDG and κ‐carrageenan to form the conjugate with improved solubility and emulsion stabilization. Copyright © 2012 Society of Chemical Industry