大豆7S球蛋白凝胶光学性质的研究

本文深入地研究了大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与蛋白质浓度、加热温度和加热时间的关系。结果表明在形成蛋白质凝胶(蛋白质浓度≥7.5%)的前提下,低的蛋白质浓度有利于大豆7S球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低;温度＞85℃有利于蛋白凝胶透明性和强度的提高;加热60min.较为适宜。扫描电子显微镜(SEM)观察显示大豆7S球蛋白透明凝胶具有有序微观结构;探讨了大豆7S球蛋白形成透明凝胶机理。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

大豆7S球蛋白透明凝胶形成机理研究

深入研究了大豆７Ｓ球蛋白凝胶透明性和流变学性质与ＰＨ值、加热温度、蛋白质浓度、ＮａＣｌ浓度的关系。结果表明：在ＰＨ〈３．５或ＰＨ〉６．５,蛋白质浓度〉７．５％,低ＮａＣｌ浓度有地大豆７Ｓ球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低;温度〉８５℃有地蛋白凝胶透明性和强度的提高。电子显微镜观察显示：大豆７Ｓ球蛋白透明凝胶具有序微观结构;探讨了大豆＆Ｓ球蛋白形成透明凝胶机理。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质     

分离大豆蛋白凝胶光学性质的研究

深入地研究了分离大豆蛋白凝胶的透明性与ｐＨ值,加热温度、蛋白质浓度、离子强度（ＮａＣｌ浓度）和葡萄糖酸－δ－内酯（ＧＤＬ）的关系。结果表明：在ｐＨ〈３．５或ｐＨ〉５．５,温度〉８０℃、蛋白质浓度〉２．５％、低离子强度（ＮａＣｌ浓度〈１０ｍｏｌ／Ｌ）和无葡萄糖酸－δ－内酯的条件下,有利于形成透明性分离大豆蛋白凝胶。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

分子力对大豆蛋白透明凝胶作用机理研究

通过对大豆分离蛋白／大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与溶剂、牛血清白蛋白、脂肪酸盐浓度关系的深入研究,探讨了分子力对大豆蛋白透明凝胶的作用机理。结果表明：氢键、静电力和疏水作用对大豆蛋白透明凝胶的形成具有重要的影响。这为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展(二)

2 3大豆 7S和 11S球蛋白混合体系凝胶光学性质的研究 　　在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中, 7S和 11S大豆球蛋白非共价键相互反应,形成在凝胶化过程中由 7S和 11S大豆球蛋白组成的可溶性聚集。大豆 7S球蛋白其凝胶特性和凝胶化机理是不同于 11S球蛋白的 [10],大豆 7S球蛋白能够形成透明的凝胶,但是凝胶强度较低;而大豆 11S球蛋白能够形成强度较高的凝胶,但是凝胶的透明性较低。在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中,大豆 7S球蛋白能够抑制 11S大豆球蛋白分解出不溶解的碱性亚单位,因此, 7S和 11S大…     

发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

亚基水平上大豆蛋白凝胶性的研究进展

大豆蛋白主要由β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和大豆球蛋白（11S球蛋白）组成,不同亚基组成直接影响着大豆蛋白的加工特性。凝胶特性是本研究的主题。本文总结了大豆蛋白的组成及其化学结构,介绍7S球蛋白和11S球蛋白的凝胶形成过程,同时对亚基组分对凝胶性的影响和蛋白亚基缺失型大豆的研究进展进行概述,为大豆蛋白产品的开发及应用提供重要的理论指导。     

大豆11S球蛋白凝胶形成的影响因素分析

以低温脱脂大豆粕为原料,采用等电点冷沉法浸提11S球蛋白。对11S球蛋白凝胶形成过程中影响凝胶质构的因素进行了分析,研究表明,11S球蛋白凝胶形成时蛋白浓度、加热温度、加热时间、蛋白溶液pH对凝胶质构均有一定的影响。采用正交实验设计,通过质构仪进行物性测定比较其凝胶性,大豆11S球蛋白浓度14%、加热温度90℃、溶液pH为7、加热时间60min条件下形成的凝胶强度最好,其凝胶面积410.30g·s,凝胶力117.9g。     

Alcalase对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

研究了Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白凝胶形成过程中温度、酶的添加量、酶反应速率及水解度对凝胶体系流变学性质的影响及蛋白质各亚基在水解过程中的变化情况。结果表明：反应存在着温度限制，同时也受水解度和酶添加量的影响。在较低温度：20℃、30℃时能得到较高的凝胶强度；温度升高，凝胶强度减弱。低温下，较大的酶添加量有利于反应体系的胶凝，而高温下，较低的酶添加量才有利于体系的胶凝。低的水解度下有利于形成稳定的凝胶，40℃时水解度超过8％就不能形成稳定的凝胶。经Alcalase作用后，大豆分离蛋白的7S和11S球蛋白均有不同程度的水解。     

植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展(一)

论述了主要食用植物蛋白（大米蛋白、芝麻蛋白、大豆蛋白等）凝胶的光学性质及其研究发展。通过讨论和分析这些蛋白凝胶光学性质的特点、影响光学性质的主要因素、分子结构、分子间作用力与蛋白质凝胶光学性质的关系，为蛋白透明凝胶的进一步研究和应用提供理论依据。     

预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响

以非还原SDS-PAGE表征大豆蛋白的预热变性程度,并采用质构分析、流变分析研究预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响。SDS-PAGE结果表明,随着加热温度的升高蛋白质变性速率逐渐增大,相同加热时间条件下,蛋白质变性程度随加热温度升高呈S型曲线上升。质构、流变分析结果表明:随着预热变性程度的增大,大豆蛋白凝胶硬度先增大后减小,变性程度为86.11%时凝胶硬度最大,是未经预热变性的大豆蛋白凝胶硬度的2.15倍;凝胶弹性则随预热变性程度的增大持续增大;变性程度在22.28%以上时大豆蛋白形成凝胶更快,但完全变性大豆蛋白在形成凝胶时的降温阶段不能形成很好的凝胶结构。粒径分析结果表明,预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响与蛋白质预热变性时形成的聚集体尺寸及形态有关。     

大豆球蛋白自组装聚集及凝胶特性

研究了在低pH值、低离子强度下,分别加热诱导不同浓度11S(大豆球蛋白)和7S(大豆伴球蛋白)自组装纤维化聚集体的形成。通过平均粒径和Thioflavin T(硫磺素T)荧光光谱,对自组装纤维化聚集体的性质进行表征,并对其热致凝胶的流变学,硬度和微结构特性进行考察。结果表明:在低pH值、低离子强度的诱导条件下,蛋白浓度对自组装聚集的形成起着关键作用,随着诱导浓度的增大,蛋白的纤维化聚集越明显,7S比11S更容易形成纤维化聚集。在酸性环境下,大豆球蛋白的纤维化聚集程度越高,越有利于热致凝胶网络结构的形成。在相同的预处理条件下,11S自组装凝胶硬度强于7S。扫描电镜结果显示7S自组装凝胶的网络结构较11S致密,但有序性较11S低。     

大豆蛋白组分与κ-卡拉胶混合凝胶的流变学研究

对κ-卡拉胶与大豆蛋白组分glycinin (11S)混合体系的凝胶流变学性质进行了研究.结果表明:κ-卡拉胶与glycinin形成的蛋白质多糖混合凝胶相对单一浓度的κ-卡拉胶或单一浓度的glycinin凝胶而言具有较高的弹性模量;随着体系中卡拉胶浓度增加,蛋白质多糖混合凝胶的弹性模量逐渐增加;不同钠离子强度对体系的凝胶强度影响不同.TPA测定结果表明,蛋白质多糖混合凝胶的硬度和弹性值随变性的glycinin浓度增加而增大.     

丙烯醛氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响

以丙烯醛代表脂质次生氧化产物,研究脂质次生氧化产物氧化修饰对大豆蛋白凝胶性质的影响.采用质构仪、流变仪、持水性测定以及扫描电镜等方法表征大豆蛋白的凝胶性质,结果发现蛋白质氧化造成大豆蛋白的凝胶硬度、凝胶形成温度、凝胶强度以及凝胶持水性下降.随着大豆蛋白氧化程度的增加,大豆蛋白凝胶的粗糙度增加,内部空隙变大,并且分布不均匀.蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响与丙烯醛浓度有关,当丙烯醛浓度低于0.01 mmol/L时,蛋白质氧化对大豆蛋白凝胶性质的影响程度很小.     

大豆11S球蛋白-麦芽糖共价改性及其凝胶流变特性

为提高大豆蛋白凝胶性,从低温脱脂豆粕中提取大豆11S球蛋白,添加麦芽糖对其进行湿法糖基化改性,运用Box-Behnken模型对改性条件进行优化,并分析了糖基化反应前后蛋白样品凝胶强度及流变学特性的变化。结果表明:在最优工艺条件为麦芽糖添加量1.85%,反应温度68.42℃,反应时间50.08 min下,凝胶强度可达269.43 g。根据实际情况,在麦芽糖添加量2.0%,反应温度70℃,反应时间50 min条件下进行验证实验,结果凝胶强度为270.52 g,相对偏差为0.4%,较未改性11S球蛋白提高了20.7%;改性前后蛋白质凝胶流变特性的分析结果显示,糖基化产物的凝胶弹性模量G’、黏性模量G"较大豆球蛋白单独体系均有所提高,凝胶形成点从2 648s提前到2 489 s,说明糖基化反应促进了大豆球蛋白凝胶网络结构的形成,改善了大豆球蛋白的凝胶特性。     

大豆蛋白质凝胶作用及其凝固剂

豆腐是一种高度水合的大豆蛋白质凝胶。影响豆腐凝胶作用的因素很多,主要可分为:(一)来源于大豆品种的内在因素——大豆蛋白质含量、大豆蛋白11S,7S组分;(二)外部条件因素——蛋白质浓度,pH值、离子强度及添加物成分等,这些因素对豆腐凝胶的组织性、均一性,保水性均有不同程度的影响。 本文通过研究分析我国不同地区十二种大豆品种的球蛋白11S、7S、2S组分的含量,研究了大豆球蛋白11S、7S组分对豆腐凝胶组织性的影响;总结了“BYL豆腐凝固剂”的研制及应用研究。研究结果表明(1)大豆球蛋白11S、7S组分含量越高,豆腐的得率越高;(2)其中11S组分越高,豆腐凝胶组织越结实;7S含量较高,豆腐凝胶组织细嫩。(3)应用“BYL凝固剂”作豆腐可以提高大豆蛋白质的利用率,豆腐凝胶具有很好的组织性和食品品质。     

转谷氨酰胺酶催化对不同大豆蛋白凝胶性的影响

研究转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白和7S、11S球蛋白凝胶特性的影响,采用TA-XT plus物性测定仪、荧光分光光度计对各参数进行测定。结果表明：转谷氨酰胺酶能够显著提高大豆蛋白凝胶的凝胶强度,最佳工艺条件为酶添加量40U/g、温度40℃、pH7.5、作用时间2.5h,但此时凝胶表面疏水性和保水性有所下降。经转谷氨酰胺酶催化后,不同蛋白形成热处理凝胶的凝胶特性均发生显著变化,凝胶强度均显著增加,转谷氨酰胺酶催化后大豆蛋白凝胶强度的顺序为11S＞7S＞SPI。     

氯化钙诱导大豆分离蛋白冷凝胶相图与流变性质研究

主要研究了Ca Cl2诱导大豆分离蛋白冷凝胶在不同预加热温度、蛋白质含量和盐浓度下的相图、持水性与流变性质。结果表明:随着预加热温度的升高(75~95℃),诱导大豆分离蛋白冷凝胶形成所需要的Ca Cl2浓度降低,且相同条件下,蛋白质含量越高,冷凝胶越易形成;冷凝胶持水性与蛋白质含量成正比,与Ca Cl2浓度成反比,而在85℃预加热温度下冷凝胶持水性最高,75℃预加热温度条件下冷凝胶持水性最低;随着蛋白质含量、预加热温度和Ca Cl2浓度增加,冷凝胶的凝胶强度和屈服应力逐渐增加;冷凝胶的线性黏弹性区域(LVE)在15 mmol/L Ca Cl2浓度下随蛋白质含量增加而增加,但在10 mmol/L Ca Cl2浓度下呈现出相反的变化趋势;15 mmol/L Ca Cl2诱导冷凝胶在一定应变下会发生流动现象,而10 mmol/L Ca Cl2诱导冷凝胶没有流动现象,表明两种Ca Cl2浓度下形成的冷凝胶结构有很大差异。     

热处理过程中大豆11S球蛋白解离缔合行为研究进展

解离缔合反应是大豆蛋白在外界因素影响下蛋白质分子高级结构发生解聚或聚合的过程,是目前植物蛋白领域研究的热点。通常通过热处理使大豆蛋白发生解离缔合反应而改变其构象从而获得理想功能性质;大豆11S球蛋白是大豆蛋白主要成分之一,因此11S球蛋白的热解离缔合行为一定程度上决定了大豆制品的后期加工特性、品质及其应用范围。本文概述了11S球蛋白基本结构的最新研究进展;基于11S球蛋白热处理过程中蛋白浓度差异引起的体系性状变化,综述了离子强度、pH值、大豆7S球蛋白以及大豆脂蛋白对其解离缔合行为的影响;并分析了相应条件下11S球蛋白解离缔合反应机制,以期阐明在热处理过程中11S球蛋白的解离缔合反应机制,为将大豆蛋白解离缔合反应控制在预期范围内,获得高品质的大豆蛋白食品提供理论依据。     

11S大豆球蛋白对鸡肌球蛋白凝胶品质特性的影响

为了能够更好地揭示大豆蛋白质在肉制品加工中的作用,为肉糜类制品加工提供理论基础,本文将鸡胸脯肉和大豆蛋白质中的含量最多和最重要的肌球蛋白与11S大豆球蛋白分别进行了提取,并利用十二烷基磺酸钠凝胶电泳对蛋白质进行了鉴定;采用质构仪、低场核磁共振仪、扫描电镜等现代生物技术的方法和手段研究了11S大豆球蛋白添加浓度对肌球蛋白凝胶品质特性的影响,结果表明:所提取的两种蛋白质纯度都达到了90%以上;低浓度的11S大豆球蛋白对肌球蛋白凝胶的保水性有提高作用,较高浓度的添加显著降低凝胶保水性;11S大豆球蛋白能对肌球蛋白凝胶强度影响不大;高浓度的11S的添加能够使肌球蛋白凝胶形成空洞直径较大的不均匀的微观结构。综合考虑,4%11S的添加量能够获得理想的肌球蛋白凝胶品质。