Photobleaching of astaxanthin and canthaxanthin

Summary The quantum yield for the photobleaching of astaxanthin (the carotenoid of wild salmonoids) and of canthaxanthin (the closely related carotenoid used as a feeding additive for farmed salmonoids) has been determined for monochromatic light at different wavelengths and in different solvents. Astaxanthin is less sensitive to light than canthaxanthin. The photobleaching is strongly wavelength dependent, and the quantum yield for astaxanthin dissolved in chloroform at 22° C is 3.2×10^–1 mol·Einstein^–1 at 254 nm, 3.1×10^–2 at 313 nm, and 1.6×10^–6 at 436 nm, respectively. The quantum yields are less dependent on the nature of the solvent and show no simple correlation with oxygen solubility, i.e. for 366 nm excitation of astaxanthin the quantum yields are 6.1×10^–5 mol·Einstein^–1 in acetone, 1.2×10^–4 in saturated vegetable oil, 1.9×10^–4 in chloroform, and 3.4×10^–4 solubilized in water, respectively. The photobleaching quantum yield provides an objective measure of the light sensitivity of the carotenoids in relation to the discolouration of carotenoid-pigmented salmonoids. The quantum yield was also found to be independent of the carotenoid concentration and, in a homogenous solution, of light intensities. For astaxanthin solubilized in water, the quantum yield increases for low light intensities. Excitation of astaxanthin solubilized in water using visible light shows that the photobleaching quantum yield is independent of temperature, while excitation at 313 nm shows an increase in the quantum yield with increasing temperatures, corresponding to an energy of activation of 28 kJ·mol^–1. From the available photophysical data for -carotene, an upper limit of 3×10^–5 mol·Einstein^–1 for photooxidation quantum yields for carotenoids is estimated for a limiting non-radical mechanism, providing an estimate of 10⁴ for the chain length in a radical process initiated by 254 nm light.

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Die Lichtentfärbung von Astaxanthin und Canthaxanthin. Abhängigkeit der Quantenausbeute von Lösungsmittel, Temperatur und Wellenlänge der Bestrahlung in Relation zur Verpackung und Lagerung des Carotenoidpigmentierten Lachs

Zusammenfassung Die Quantenausbeute bei der Lichtentfärbung von Astaxanthin (das Carotenoid von Wildlachs) und von Canthaxanthin (das eng verwandte Carotenoid als Futterzusatz für gezüchteten Lachs) wurde bei monochromatischem Licht und unterschiedlichen Wellenlängen und in unterschiedlichen Lösungsmitteln bestimmt. Astaxanthin ist weniger lichtempfindlich als Canthaxanthin. Die Lichtentfärbung ist von der Wellenlänge stark abhängig, und die Quantenausbeute von Astaxanthin (gelöst in Chloroform) bei 22°C beträgt bei 254 nm 3,2×10^–1 mol·Einstein^–1, bei 313 nm 3,1×10^–2 und bei 436 nm 1,6×10^–6. Die Quantenausbeuten sind weniger abhängig von der Art des Lösungsmittels; sie zeigen keine einfache Wechselbeziehung mit der Sauerstofflöslichkeit, das heißt, bei 366 nm Erregung von Astaxanthin gelöst in Aceton 6,1×10^–5 mol·Einstein, in gesättigtem Pflanzenöl 1,2×10^–4, in Chloroform 1,9×10^–4 und in Wasser 3,4×10^–4. Die Quantenausbeute der Lichtentfärbung liefert ein objektives Maß für die Lichtempfindlichkeit der Carotenoide in Relation zu der Entfärbung von Carotenoid-pigmentiertem Lachs und wurde von der Carotenoidkonzentration und in homogener Lösung, unabhängig von der Lichtintensität gefunden. Die Quantenausbeute von in Wasser solubilisiertem Astaxanthin steigt bei niedrigen Lichtintensitäten. Die Quantenausbeute der Lichtentfärbung für die Erregung mit sichtbarem Licht von Astaxanthin, in Wasser solubilisiert, ist von der Temperatur unabhängig, obwohl die Quantenausbeute bei einer Erregung von 313 nm bei zunehmenden Temperaturen steigt, gemäß einer Aktivierungsenergie von 28 kJ·mol^–1. Aus den bei der Photooxidation verfügbaren photophysikalischen Daten über -Carotin wird für die Quantenausbeute der Carotenoide die obere Grenze von 3×10^–5 mol·Einstein^–1 für einen nicht-radikalen Mechanismus geschätzt. Dieses Resultat erlaubt eine Schätzung von 10⁴ für die Länge der Ketten in einem von 254 nm Licht angeregten radikalen Prozeß.

     

Zur quantitativen Messung der Kontraktilit?t von Muskelfaser-fragmenten bei Adenosintriphosphatzusatz

Zusammenfassung Es wird eine Methode beschrieben, die es gestattet, Veränderungen der fibrillären Muskelproteine in magerem Fleisch zu messen. Die Methode beruht darauf, daß die Faserfragmente eines Muskelhomogenates in einem geeigneten Ionenmilieu bei Adenosintriphosphatzusatz kontrahieren. Die damit verbundene Abnahme der Teilchengröße kann durch Messung der Änderung der Trübung des Faserhomogenates verfolgt werden.Es empfiehlt sich, die Konzentration der Homogenate so zu wählen, daß in dem für jede Muskelart zu ermittelnden Bereich gemessen werden kann, in dem die Trübungswerte bei logarithmischer Darstellung mit zunehmender Konzentration linear ansteigen.Da die Höhe der Trübungswerte pH-abhängig ist, sollten Vergleichsmessungen bei einem pH-Wert durchgeführt werden.Bei physiologischen Konzentrationen im Bereich von 0,5 – 10^–3 m- bis 5 · 10^–3 m-ATP werden die größten Werte für die Trübungsänderung erhalten.Die Reaktion ist im Temperaturbereich zwischen 15° C und 25° C wenig temperaturempfindlich. Bei Routinemessungen ist eine Thermostatisierung der Proben nicht erforderlich.Homogenate vom Brustmuskel des Haushuhnes, die im Kühlschrank aufgehoben werden, sind einige Stunden zur Trübungsmessung verwendbar. Im Verlauf der Lagerung nehmen die bei der Reaktion mit ATP erreichten Endwerte der Trübung etwas zu.Die Anwendbarkeit der Methode wird an Proben vom Brustmuskel des Haushuhnes gezeigt, die bei –28° C gelagert wurden.Die Messung der Trübungsänderung dürfte für fettarme Muskulatur in vielen Fällen anwendbar sein, wenn es darauf ankommt nachzuweisen, daß die fibrillären Muskelproteine durch technologische Prozesse oder Chemikalien verändert wurden.     

Effect of freezing and frozen storage on the aromatic hydrophobicity of pork myosin

Summary The effect of freezing and frozen storage on the solubility and aromatic hydrophobicity [assessed with 8-anilino-1-naphthalenesulfonate (ANS)] and on the titration parameters for the ANS-myosin complex were studied in myosin from porkLongissimus dorsi muscle. The results of analyzing the behaviour of both the total myosin and the myosin fraction that remained soluble after the freezing treatment applied suggested that freezing resulted in denaturation which, though it did not induce changes in solubility, was a primary cause of conformational modifications that enhanced the accessibility of the aromatic amino acids to ANS. Despite the modifications, there was no evidence of changes in the affinity of ANS for the myosin.

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Wirkung von Gefrieren und Tiefgefrier-Lagerung auf die aromatische Hydrophobizität von Myosin des Schweines

Zusammenfassung Es wurde der Einfluß der Gefrierlagerung und des Gefrierens auf die Wasserlöslichkeit, die aromatische Hydrophobizität mit 8-Anilin-1-naphtalensulfonat (ANS) und die Stärke der Bindung zwischen ANS und Myosin (Longissimus dorsi) des Schweines untersucht. Die Ergebnisse des Verhaltens von Gesamtmyosin und der Fraktion, die nach der thermischen Behandlung löslich blieb, zeigen, daß durch Gefrieren die Proteine, ohne die Löslichkeit zu verändern, denaturierten. Hierbei wird die Protein-Struktur modifiziert. Dies begünstigt die Bindung von ANS an zugängliche aromatische Aminosäuren. Trotz dieser Veränderungen zeigten sich keine Affinitätsänderungen zwischen ANS und Myosin.

     

Modellversuche zum Randweichwerden von K?sen

Zusammenfassung In Modellversuchen mit Suspensionen konnte ein eindeutiger Einfluß des p_H-Wertes auf die Löslichkeit des Labcaseins festgestellt werden. Das Kochsalz wirkt auf Labcasein quellungsfördernd; bei gleichzeitiger Säureeinwirkung treten Löslichkeiten bis zu 80% auf. Im optimalen Bereich bei p_H 5 ist die Löslichkeit unabhängig von der Kochsalzkonzentration.Von untergeordneter Bedeutung auf die Löslichkeit des Labcaseins ist der Fettgehalt, die Art und Weise der Labfällung sowie der Einfluß der Vorerhitzung der Milch.Auf Grund dieser Feststellungen wird die Erscheinung des Randweichwerdens von Käsen als ein ungünstiges Zusammentreffen bestimmter Säure- und KochsalzKonzentrationen angesehen.Diese Arbeit stellt einen Auszug aus der Dissertation vonGerharda Schattenfroh dar: Über die Ursachen der Quellung und Lösung des Labeaseins im Käse. Techn. Hochschule München 1957.     

Determination of thermal conductivity, specific heat and thermal diffusivity of albacore (Thunnus alalunga)

Summary Thermal conductivity values of dried and raw albacore muscle were determined by means of a thermal conductivity probe. A microcalorimetric method and differential scanning calorimetry were used to obtain specific heat values of dried and raw muscle and of dried muscle, respectively, at several temperatures between 20 °C and 150 °C. Thermal diffusivity was calculated during precooking of headed and eviscerated albacore and during heat treatment of cylindrical cans filled with edible parts of precooked albacore. The experimental temperature curves were adjusted to those obtained from an analytical solution of the heat transmission equation assuming cylindrical geometry, conduction mechanism and constant thermal properties of the material. From experimental thermal conductivity, specific heat and density values, thermal diffusivity values of 1.43 x 10^–7 m²/s with perpendicular heat flux to fibers and 1.65 x 10^–7 m²/s with parallel heat flux were calculated for raw albacore. The values of apparent thermal diffusivity were found 1.51 x 10^–7 m²/s and 1.29 x 10^–7 m²/s during precooking and heat treatment of cans, respectively.

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Bestimmung der Wärmeleitfähigkeit, der spezifischen Wärme und der Wärmediffusion in Thunfisch (Thunnus alalunga)

Zusammenfassung Die Wärmeleifähigkeit von getrocknetem und frischem Thunfisch wurde durch eingehende Untersuchungen bestimmt. Hierfür wurde eine mikorcalorimetrische Methode sowie die Differentialabtast-Calorimetrie angewandt, um damit die Werte für die spezifische Wärme des getrockneten und des frischen Muskels bei Temperaturen zwischen 20 °C und 150 °C zu bestimmen. Die Wärmediffusion wurde während des Vorkochens des ausgeweideten Thunfisches (aber mit Kopt) und während der Erhitzung der in Dosen abgefüllten eßbaren Teile des vorgekochten Thunfisches berechnet. Die experimentell erhaltenen Temperaturkurven wurden mit dene aus der analytischen Lösung der Wärmeübertragungsgleichung erhaltenen (bei Annahme einer cylindrischen Geometrie), des Leitfähigkeitsmechanismus und den konstanten thermischen Eigenschaften des Materials abgestimmt. Aus den experimentell gefundenen Werten wurde eine Wärmediffusion von 1,65·10^–7 m²/s bei parallelem Wärmefluß für rohen Thunfisch gemessen, während beim Vorkochen bzw. bei Erhitzung von Dosen diese Werte bei 1,51·10^–7 m²/s bzw. 1,29·10^–7 m²/s lagen.

     

Verhalten der Antibiotiea in Lebensmitteln

Zusammenfassung Es wurde die Aktivität von Reverin-citrat und Aureomycin-HCl verglichen. Läßt man die Mol-Gewichte unberücksichtigt, und vergleicht die Aktivität der beiden Substanzen miteinander, so ist vom Reverin-citrat die 10 ache Menge des Aureomycin HCl anzuwenden, um beimBacillus subtilis die gleiche Hemmwirkung zu erzielen.Eine Aktivitätssteigerung einer wäßrigen Reverin-citratlösung bei 4° C nach einer Lagerzeit von einem Monat auf 150–160% legte die Vermutung nahe, daß das Reverin in gegenüberBacillus subtilis wirksamere Bruchstücke zerfallen würde. Die Inaktivierung wäßriger Reverin-Lösungen bei Zimmertemperatur läßt diese Spaltung an einer anfänglichen Aktivitätssteigerung deutlich erkennen.Mit Hilfe der Papierchromatographie konnte nachgewiesen werden, daß das Reverin in wäßriger Lösung in Tetracyclin und in den Methylpyrrolidin-Rest gespalten wird.Herrn Professor Dr. H. Lüers zum 70. Geburtstag.