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采用碱溶酸沉法从陕北扁杏仁制得杏仁总蛋白,并采用Osborne法分级制备清蛋白、醇溶蛋白、球蛋白和谷蛋白;用碱性蛋白酶Alcalase水解,超滤分离,制备不同分子量总蛋白杏仁肽和分级蛋白杏仁肽;利用高效液相色谱法测定水解物,系统研究杏仁肽对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性。结果表明,不同分子量的总蛋白杏仁肽均具有ACE抑制活性,且肽段分子量越小,抑制活性越强;分级蛋白杏仁肽中,谷蛋白肽的抑制活性最强,分子量低于1 ku的谷蛋白肽的IC50值为(96.21±0.06)μg/m L。 相似文献
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采用碱性蛋白酶、胰蛋白酶水解乳清蛋白制备ACE抑制肽,研究乳清蛋白肽对原发性高血压鼠(SHR)的血压及血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,ACE)活性的影响。结果表明,随着乳清多肽摄入量的增加(40、80、160mg/kg),各组大鼠血压得到下降(172±8、165±7、162±9mmHg),并均在灌胃后2~3h达到最低,血压下降幅度达到最大(为-36±9mmHg);同时ACE活性显著降低(85.62±5.23、75.52±7.35、61.46±8.74U/μl,p<0.05)。实验证明乳清水解肽有显著的降血压效果。 相似文献
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乳酸菌发酵乳血管紧张素转化酶抑制活力的比较研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以18种共计61株乳酸菌为研究对象,比较了乳酸菌发酵脱脂乳的血管紧张素转化酶抑制活力(ACE抑制活力),并探讨了ACE抑制活力与pH值、滴定酸度、蛋白水解度的关系。结果表明,乳杆菌ACE抑制活力最强,双歧杆菌次之,链球菌、乳球菌、明串珠菌和片球菌ACE抑制活力很低。ACE抑制活力最高的是Lacto- bacillus helveticus 6024,发酵28 h后ACEI%可达到80%以上,其OPA指数可达到0.800以上,而球菌的ACE抑制活力和蛋白水解能力都很低,甚至检测不到。乳酸菌产酸能力做为一个单一因素与ACE抑制率没有明显相关性(Spearman相关系数r_3=0.526),乳酸菌的蛋白水解能力与ACE抑制率具有显著的正相关性(Spearman相关系数r_3=0.938)。通过对2株产ACE抑制活力高的L.helveticus 6024和L.helveticus T16的研究发现,其共同特点是产酸能力和蛋白水解能力都很强。 相似文献
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以胰蛋白酶为工具酶,研究短时热处理、超高压处理对胶原蛋白水解和血管紧张素转化酶(angiotensinconverting enzyme,ACE)抑制肽段释放的影响。结果表明:热处理可显著促进胰蛋白酶对胶原蛋白的水解和ACE抑制活性肽段释放,超高压处理组水解物水解度(degree of hydrolysis,DH)与无处理组无显著差异,ACE抑制活性显著低于无处理组。水解物DH和ACE抑制活性关系研究显示,胰蛋白酶水解胶原蛋白过程中,水解度小于5%时,ACE抑制率随水解度呈明显上升趋势,水解度大于5%后,其上升趋势不再明显。肽谱分析进一步证明热处理可有效促进胶原蛋白的水解,超高压处理可改变胰蛋白酶作用位点。热处理组水解物序列分析显示,获得序列均来源于胶原蛋白三螺旋区域,且大部分序列都具有潜在的ACE抑制活性。说明短时热处理可以有效破坏胶原蛋白的三螺旋结构,促进ACE抑制肽段的释放。 相似文献
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高血管紧张素转化酶抑制活性燕麦蛋白酶解物的精制 总被引:1,自引:0,他引:1
先后采用离子交换和超滤工艺对高血管紧张素转化酶(Angiotensin I Converting Enzyme,ACE)抑制活性的燕麦蛋白酶解物进行了脱盐和富集2步精制处理。结果表明,在洗脱流速8倍柱体积/h和洗脱温度15℃条件下,离子交换处理能脱除酶解物中85.7%的盐分;超滤(截留相对分子质量为10000)富集可将酶解物的ACE抑制活性提高37%。精制后的酶解物中灰分含量为1.4%,蛋白质含量为90.3%,IC50值为0.135mg/mL。 相似文献
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具有血管紧张素转换酶抑制活性的乳酸菌筛选及特性研究 总被引:2,自引:0,他引:2
血管紧张素转换酶(Angiotensin Converting Enzyme,ACE)是抗高血压药物的筛选靶位酶。以体外ACE抑制率为筛选指标,从传统发酵食品中筛选出12株具有ACE抑制活性的乳酸菌,研究了12株乳酸菌的ACE抑制活性和蛋白水解活性,以及模拟胃肠消化对乳酸菌发酵乳ACE抑制活性的影响和乳酸菌耐酸耐胆汁的特性。结果表明,CZ2112具有良好ACE抑制活性,经API鉴定系统鉴定为植物乳杆菌,ACE抑制类型为非竞争性抑制,24h发酵产物ACE抑制率可以达到83%,经模拟胃肠消化后抑制率为70%,邻苯二甲醛(OPA)法检测其蛋白水解活性为OPA指数0.43,对胃酸、胆汁具有较好的耐受性。 相似文献
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该研究探讨了不同溶剂橄榄提取物对肾素-血管紧张素系统中关键酶肾素和血管紧张素转换酶(ACE)的抑制作用,同时分析了其抗氧化能力和总酚、总黄酮的含量。结果表明:有机溶剂提取物的活性相较于水提物普遍较好,在0.50μg/μL质量浓度条件下,甲醇提取物的肾素抑制活性最高,为95.89%;在0.29μg/μL质量浓度条件下,丙酮提取物的ACE抑制活性最高,为92.71%。丙酮提取物的抗氧化活性最强,ABTS+自由基清除能力为384.86 mg TE/g DW,DPPH自由基清除能力为309.23 mg TE/g DW,铁离子还原能力为479.40 mg TE/g DW。同时丙酮提取物的总酚和总黄酮含量均最高,分别为318.14 mg GAE/g DW和45.46 mg CE/g DW。进一步相关性分析表明,总酚与肾素和ACE抑制活性显著相关(P<0.05)。该研究发现橄榄提取物显示出优良的肾素和ACE抑制活性,且有机溶剂提取物的活性优于水提取物,这为新型血压调控因子的研究提供了新思路,为橄榄资源的科学可持续开发提供了理论依据。 相似文献
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采用脱脂乳为原料,利用四步反相高压液相色谱从Lactobacillus helveticus 和Lactobacillus casei subsp. casei制作的酸乳中分离到两种血管紧张素转化酶Ⅰ(angiotensin Ⅰ -converting enzyme,ACE)抑制肽VPP 和IPP,测得它们抑制ACE 活性的IC50 分别为8.89μmol/L 和5.17μmol/L。根据氨基酸序列分析的结果,构建VPP 和IPP 的分子结构,通过分子柔性对接方法研究它们与ACE 相互作用的分子机理,确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明:VPP、IPP 和ACE 的活性口袋之间均形成3 个氢键,且存在疏水,亲水等作用力,IPP 与ACE之间的结合较VPP 更稳定,与IPP 比VPP 具有较低的IC50 值的实验结果相一致。 相似文献
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富硒螺旋藻多肽对血管紧张素转化酶的抑制作用 总被引:1,自引:0,他引:1
从富硒螺旋藻(SeSP)中提取总蛋白(SeSP-TP),用不同蛋白酶水解SeSP-TP制备富硒螺旋藻多肽(SeSP-Ps),体外测定SeSP-Ps对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制作用。结果表明:5种常见蛋白酶在最适条件下对SeSP-TP水解度明显不同,其中胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合使用时的酶水解度最高;虽然不同蛋白酶水解制备的SeSP-Ps均对ACE具有较强的抑制作用,但不同酶水解的SeSP-Ps对ACE的50%抑制浓度(IC50)存在明显差异,其中胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合酶解制备的SeSP-Ps对ACE的IC50值最低,为74.6μg/mL。结果提示:SeSP在体内经胃肠蛋白酶消化产生的多肽,对ACE具有较强的抑制活性,且SeSP-Ps对ACE的抑制作用呈现显著的剂量-效应依赖性。 相似文献
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海蜇血管紧张素转化酶抑制肽的超滤分离 总被引:3,自引:0,他引:3
目的探讨分离提取海蜇水解液中血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的有效方法。方法采用超滤技术分离ACE抑制肽,用凝胶排阻色谱SephadexG-25分析超滤前后肽相对分子质量的分布,用高效液相色谱法测定超滤前后肽ACE的抑制率。结果超滤可明显改变水解液中肽相对分子质量的分布,将ACE抑制率从35.05%提高到58.85%(测定浓度均为0.56mg/mL)。结论超滤明显改变了肽相对分子质量的分布,截留了ACE抑制率较低的大分子肽,提高了滤过液ACE抑制率。但是,超滤的相对流速有待提高。 相似文献
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为了探究干腌火腿中生物活性肽的降血压功能,以金华火腿为原料,提取其生物活性肽成分,并通过分离纯化鉴定具有血管紧张素转化酶(ACE)调节功能的生物活性肽。结果表明:经Sephadex G-25分子排阻色谱分离后,金华火腿生物活性肽可分为A、B、C、D共4个组分,其中组分C的ACE抑制活性最强,达到31.8%。将组分C经离子交换柱分离后,金华火腿多肽可分为C1、C2、C3、C4共4个组分,其中C2组分的ACE抑制活性显著高于其它组分,活性高达49.0%(P<0.05)。经Nano-LC-ESI-MS/MS鉴定得到C2中含有8条多肽,经ACE活性测定,序列IESDLERAEE在8条多肽中活性最强,ACE抑制活性达到59.1%。结论:金华火腿多肽具有良好的体外调节ACE活性的功能,为进一步开展其体内血压调节功能研究奠定了基础。 相似文献
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2种蛋白酶的大豆蛋白水解物对血管紧张素转换酶的抑制作用 总被引:9,自引:1,他引:9
报道了 2种工业化酶ProteaseA和OrientaseB的大豆蛋白水解物的高活性ACEI肽的筛选工作 ,并且对所得到的活性较高的水解物进行了感官评价。这 2种酶的水解物的ACE抑制活性均随着水解时间的增加呈指数归律增加。其中OrientaseB水解大豆蛋白 1 0h ,其产物的ACE抑制活性最高达到 95 %,ProteaseA的最高也可达到 91 33%。ProteaseA水解 4~ 1 0h的产物以及Ori entaseB水解 6~ 1 0h的产物 ,是由 2~ 5个氨基酸组成的寡肽 ,ACE的抑制活性高 ,且苦味轻微或没有。这些肽因其天然、安全、作用温和而有望作为良好的降压成分进入人们的日常膳食。 相似文献