大豆分离蛋白与糖基化分离蛋白乳化性的研究

大豆分离蛋白通过美拉德反应进行糖基化改性并将改性后的糖基化分离蛋白与大豆分离蛋白的乳化性进行对比分析研究,结果表明,糖基化分离蛋白乳化性在很大范围内有提高。      

糖基化反应对乳清蛋白-乳糖复合物乳化性的影响

糖基化反应是改善蛋白质功能特性的一种有效方法.研究了糖基化反应对乳清蛋白-乳糖复合物乳化性的影响.结果表明,糖基化反应能够改善乳清蛋白-乳糖复合物的乳化性和乳化稳定性.     

微波辅助糖基化对大豆分离蛋白乳化性的影响

该文采用微波辅助糖基化改性大豆分离蛋白以提高大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的乳化性。通过单因素实验研究微波时间、大豆分离蛋白与葫芦巴胶质量比、糖基化反应时间、反应温度对改性大豆分离蛋白乳化性的影响,并运用响应面法优化微波辅助糖基化改性大豆分离蛋白的最佳工艺条件,研究结果显示,在微波时间3 min、SPI与葫芦巴胶质量比1∶3、反应时间41 min、反应温度58℃时,改性大豆分离蛋白乳化性达到最高,糖基化程度达到最佳的水平,与只进行微波改性的大豆分离蛋白相比,乳化活性提高了51.33%,乳化稳定性提高了294.14%;与未改性的大豆分离蛋白相比,乳化活性提高了88.67%,乳化稳定性提高了788.84%。利用红外光谱和紫外光谱表征改性产物,结果表明大豆分离蛋白与葫芦巴胶发生了糖基化反应。     

pH对糖基化花生蛋白乳化特性的影响

利用花生蛋白和葡聚糖进行糖基化反应,研究不同pH(3.0～8.0)对糖基化花生蛋白乳化特性的影响,并测定了糖基化花生蛋白的Zeta电位、粒径、表面疏水性、游离氨基酸的含量、游离巯基的含量以及乳化性.结果 表明:pH接近蛋白质等电点时,蛋白质之间可发生聚集,具有特大粒径、较低Zeta电位和较低的表面电荷,导致乳化性降低....     

超高压对花生分离蛋白乳化性和结构的影响

对超高压处理后花生分离蛋白乳化性的变化及蛋白质的结构变化进行了研究。花生分离蛋白溶液经400MPa、15min超高压处理后,其乳化性提高。凝胶电泳的结果显示．在400MPa超高压处理后花生分离蛋白分子发生一定程度的解聚和伸展;而红外光谱分析表明,超高压处理后蛋白质电荷分布加强;扫描电镜观察,400MPa处理后花生分离蛋白的一些不溶性的颗粒消失。超高压处理后花生分离蛋白分子结构上的改变是导致其乳化性变化的原因。     

干法糖基化改性提高大豆分离蛋白的乳化性

在干热条件下,大豆分离蛋白与葡聚糖两种大分子通过Maillard反应进行共价键合,以共价物的乳化活性为指标,确定影响糖基化蛋白乳化活性的因素依次为:反应温度＞反应时间＞pH＞底物配比,最佳工艺条件为:反应温度70℃,反应时间24 h,糖-蛋白(2:1),pH 8.0.以共价物的乳化稳定性为指标,确定了影响糖基化蛋白乳化稳定性的因素依次为:底物配比＞反应时间＞反应温度＞pH.最佳工艺条件为:糖-蛋白(3:1),反应时间24 h,反应温度70℃,pH8.0.通过聚丙烯酰胺凝胶电泳验证了大豆分离蛋白与葡聚糖发生了接枝反应.     

超高压对花生分离蛋白乳化性的影响

研究了超高压对花生分离蛋白（PPI）乳化性的影响。对不同压力、加压时间、PPI质量浓度、pH对PPI的乳化性和乳化稳定性的影响进行了分析和探讨。结果表明,在400MPa处理15min时,PPI乳化性和乳化稳定性较高。PPI质量浓度和pH对PPI的乳化性有影响,但对乳化稳定性影响不大。超高压处理能够有效改善PPI的乳化性。     

大豆分离蛋白-大豆低聚糖糖基化产物溶解性和乳化性分析

以净作和套作大豆为原料,提取大豆分离蛋白(soybean protein isolate, SPI),与大豆低聚糖制备糖基化产物,并对其进行产物鉴定和基本功能特性分析。产物鉴定采用接枝度、十二烷基苯磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl benzene sulfonate-polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE)及红外光谱(fourier transform infrared spectroscopy, FTIR)进行分析。结果表明,套作SPI糖基化的程度整体较净作高,且套作SPI与净作SPI及其糖基化产物的二级结构均存在一定差异。对于套作SPI,蛋糖比3∶1的轭合物溶解度在pH 3～9范围内均有明显改善,反应6 h的轭合物在pH 8.0时溶解度最佳,达96.74%,是套作SPI的1.77倍。蛋糖比1∶3比例反应6 h的轭合物乳化活性最高,为8.536 m²/g,较套作SPI提高59.76%,而蛋糖比1∶2反应6 h的轭合物乳化稳定性最高,为21.481 min,较套作SPI提高35.72%。对于...     

糖基化大豆分离蛋白对鲤鱼鱼糜凝胶和乳化特性的影响

选择天然大豆分离蛋白和糖基化大豆分离蛋白(蛋白与葡萄糖质量比1:1,添加量为10%、20%、30%、40%和50%)与鲤鱼肌原纤维蛋白进行混合,测定不同混合蛋白的质构特性、乳化性能、表面疏水性、白度值,探讨糖基化大豆分离蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白功能性质的影响。结果表明:糖基化大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白混合凝胶的硬度、弹性和黏结性比天然大豆分离蛋白混合凝胶显著提高(P0.05),乳化性和表面疏水性较之也有显著提升(P0.05),且比纯肌原纤维蛋白凝胶均显著升高(P0.05);混合凝胶的白度值比纯肌原纤维蛋白凝胶有所下降,在添加量较小时,差异不显著(P0.05)。     

糖基化反应改善芸豆蛋白乳化特性的研究

芸豆蛋白与果胶在不同的质量比例、反应天数和果胶水解时间等条件下进行糖基化反应,利用乳化活性及其稳定性等指标衡量糖基化对芸豆蛋白乳化特性的影响,并用红外光谱分析糖基化共聚物的结构特征。研究表明,当蛋白与果胶比例1:5,反应天数5d,果胶水解时间60min时,糖基化反应能显著改善芸豆蛋白的乳化特性。在酸或热处理等条件下,糖基化后蛋白的乳化活性及其稳定性均优于单甘酯,证明改性后的芸豆蛋白具有良好的乳化特性。     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的研究

为了拓宽大豆分离蛋白在食品中的应用，提高其乳化性及乳化稳定性。研究了大豆分离蛋白物理、化学和生物改性，并对改性前后大豆分离蛋白的乳化性及乳化稳定性进行了比较。同时也探讨了pH对大豆分离蛋白及其改性物形成乳状液的影响，并利用成膜蛋白质分子所受的相互作用解释了蛋白质的乳化稳定性受外界条件和内部因素所发生的变化。研究发现适度改性可以提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性；碱性有利于大豆分离蛋白及其改性物乳化性的提高；而且用吸光值比(K)可较好地表示乳化稳定性．     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

乳清分离蛋白与壳聚糖美拉德反应初级阶段产物乳化性研究

采用干热美拉德反应制备乳清分离蛋白(WPI)-壳聚糖复合物,通过对复合物的乳液粒径及稳定性分析,研究反应温度、WPI与壳聚糖质量比及反应时间对复合物乳化性的影响。荧光光谱分析表明：WPI和壳聚糖在干热反应后发生共价交联并且结构发生了变化。WPI与壳聚糖在50℃、相对湿度79%干热条件下,反应1～4d的产物为Maillard反应初级阶段产物,该产物的乳化性质得到改善。其中,WPI与壳聚糖以质量比1:4混合,50℃反应1d的产物乳化稳定性是反应前的10倍。     

胡麻籽分离蛋白的乳化及凝胶特性研究

为促进胡麻籽分离蛋白在食品工业中的应用,研究了pH、盐浓度、蛋白质浓度等因素对其乳化特性的影响,并利用TA-XT2i质构仪研究的胡麻籽分离蛋白的凝胶特性.结果发现在0.1%～0.7%范围内,随着蛋白质浓度的增加,乳化活力和乳化稳定性快速提升;当蛋白质浓度高于0.7%以后,乳化特性指标变化趋于平缓;在pH 4.0时,胡麻籽分离蛋白的乳化活力和乳化稳定性最差,降低或升高pH均有利于乳化活性逐渐增强;低浓度的NaCl(0.1 mol/L)能提高胡麻籽分离蛋白的乳化活力;但NaCl的添加对胡麻籽分离蛋白乳化稳定性有明显的损伤作用.质构分析表明10%的胡麻分离蛋白凝胶比较柔软,具有良好的弹性、内聚性、胶着性、咀嚼性和回复性.     

大米蛋白乳化性质研究

本文研究了大米分离蛋白(RPI)、酶法大米分离蛋白(E-RPI)、谷蛋白等在不同pH和Na2SO3存在条件下的乳化性能及其表现特点，并与大豆分离蛋白(SPI)的乳化性能进行了比较，结果表明，增加大米蛋白溶解性的措施均有利于改善大米蛋白的乳化性能。谷蛋白一旦溶解其乳化能力与大豆蛋白相当。RPI、E-RPI经Na2SO3处理后，乳化性能明显提高，说明通过解除大米蛋白分子中亚基的聚合，可以改善大米蛋白的物化功能性。     

大豆分离蛋白酶法有限水解过程动力学研究

在pH8 .0 ,温度 50℃条件下 ,以蛋白酶Alcalase作用于大豆分离蛋白 ,研究相应的有限水解 (x <0 .6)过程的动力学特征。对实验结果的分析显示 ,水解过程中底物与酶之间的相互作用引起酶的抑制和失活。在此基础上提出了相应的反应动力学实验方程 ,并推导出底物存在临界浓度 ,在酶浓度为 5.93× 10 3AU/ml条件下 ,其值为 96.77mg/ml。     

等电点附近大豆分离蛋白乳化稳定性的研究

等电点附近的大豆蛋白由于所带电荷减少、疏水相互作用增强而以聚集体的形式存在且其溶解性较差,故鲜有研究者关注该条件下大豆蛋白的乳化特性。本研究从颗粒稳定乳液的角度出发,分别以等电点附近(p H 5.0)和远离等电点(p H 7.0)两个条件制备了大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)稳定的乳液,比较了两种条件下SPI的界面性质及所得乳液的储藏稳定性。结果发现,p H 5.0时SPI的溶解度仅为4.70±0.15%,远远低于p H 7.0时的93.28±1.89%;然而SPI浓度为0.50%时,p H 5.0的界面压却高于p H 7.0;以p H 5.0条件制备的SPI乳液,其界面蛋白吸附量高达87.03±1.28%,而p H 7.0制备的乳液仅为36.15±1.48%;p H 5.0的乳液两个月后液滴的平均粒径为63.15±0.30μm,与新鲜制备乳液(62.36±0.41μm)相比基本不变;p H 7.0的乳液经过两个月储藏后其液滴平均粒径从45.78±0.38μm增加至55.19±1.86μm。可见,以等电点附近条件制备的SPI乳液依然具有良好的储藏稳定性。     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。