热处理对乳蛋白消化特性影响的研究进展

乳蛋白为人体提供必需氨基酸,生物利用率高,是优质的蛋白质来源。在乳制品加工过程中,热处理会改变乳蛋白的空间结构及化学修饰,从而对乳蛋白的消化特性产生影响。热处理程度越剧烈,乳蛋白在胃中形成的凝块越松软,且变性乳清蛋白形成的聚集体有利于胃蛋白酶的消化。同时,热处理也改变了胃消化动力学及乳蛋白衍生生物活性肽的释放。热处理诱导的化学修饰如美拉德反应产物被认为降低了整体消化率,但近期研究也指出了其作为益生元的潜在功能。文章梳理了热处理对乳蛋白结构、功能性和营养性的影响,以期为乳制品的热处理工艺优化提供借鉴。     

热处理对猪肉中蛋白质体外消化率及5-羟甲基糠醛形成的影响

应用模拟体外消化模型研究不同热处理的猪肉中蛋白质的体外消化率,并以5-羟甲基糠醛为指标评定蛋白质的修饰程度,探讨加热处理对猪肉中蛋白质特性的影响。结果表明,热处理10²40 min后猪肉中蛋白质的消化率增加。同时,随着热处理时间的增大,消化液中游离氨基的含量也呈现出先增加后下降的趋势。色泽分析表明:热处理后猪肉的色泽加深,L^*、a^*、b^*值增大,热处理时间大于120 min的猪肉样品色差值ΔE均在4.0以上,影响猪肉外观。猪肉样品中5-羟甲基糠醛的形成量随着加热时间的增加而显著增多（p<0.05）,蛋白质的修饰程度增大,这与蛋白质体外消化率的变化趋势一致。热处理在一定程度上可显著提高猪肉中蛋白质的体外消化率,但长时间的过热处理则影响猪肉的色泽和蛋白质的消化性,5-羟甲基糠醛形成量和色值等指标可用于评定肉类热处理中蛋白质的修饰程度。      

大豆蛋白的体外模拟消化过程及热处理的影响

本研究探讨了天然大豆分离蛋白(SPI)的体外胃蛋白酶消化过程,以及热处理对该消化过程的影响。SDS-PAGE分析表明,天然SPI的大豆球蛋白最易为胃蛋白酶所消化,而β-伴大豆球蛋白则较难。β-伴大豆球蛋白的不同亚基对胃蛋白酶消化的敏感程度也有所不同,其中α-亚基最为敏感。TCA-NSI法分析显示,在一定蛋白浓度下,随酶/底物之比的增加,天然SPI受胃蛋白酶的作用释放氮的过程呈现出较为典型的酶浓度依赖性。另外,不同热处理对SPI的体外消化过程产生不同的影响。一定的干热处理(80℃,30～60min)几乎不影响SPI的体外胃蛋白酶消化过程,而同样条件下的湿热处理则显著提高胃蛋白酶及胰蛋白酶对SPI的消化效果。这结果意味着SPI的体外消化效果取决于其变性程度,热变性程度越高,其消化效果越好。     

不同烹饪方式及体外模拟消化环境对鲟鱼蛋白质氧化及消化性的影响

研究水煮、汽蒸、微波、烤箱烤制、油炸5?种烹饪方式对鲟鱼肉的脂肪和蛋白质氧化的影响,熟肉在模拟消化过程中后续氧化情况及这些氧化反应与蛋白质消化性的相互关系。结果表明,不同烹饪方式均导致鱼肉的脂质与蛋白质氧化,其中烤制与油炸的样品氧化程度最显著,这些氧化反应会在模拟胃肠道消化过程中进一步加深,尤其在模拟肠消化阶段变化更为强烈。在烹饪与消化过程中,脂质与蛋白质的相互氧化作用也非常明显。此外,不同烹饪方式引起的蛋白质氧化显著影响蛋白质在模拟消化过程中的水解程度。在胃消化阶段,烤制与油炸样品中大分子蛋白氧化聚集形成致密结构,降低了蛋白质消化性;小肠消化后,由于部分小分子肽类（＜14?kDa）无法被彻底水解,各类熟制样品的游离氨基值均低于原料肉。?     

体外模拟消化过程中大豆蛋白的荧光光谱分析及热处理的影响

分析了不同温度热处理及不同时间热处理的大豆分离蛋白体外模拟消化过程产物的荧光光谱。结果表明:不同时间热处理及不同温度的热处理均对大豆蛋白的消化有一定促进作用,大豆蛋白的最佳热处理条件为85℃、20 min,蛋白质的消化程度最大。大豆分离蛋白经不同温度热处理后,消化1 h,消化产物的最大吸光波长(λ_max)即随着加热温度的上升而红移,在加热90℃时达到最大值后下降,而荧光强度呈现出先上升后下降的变化趋势。经过不同时间热处理后消化1 h,大豆分离蛋白消化产物的λ_max先上升后下降。且荧光强度随着加热时间的延长呈现出不同的变化趋势,在0²0 min不断升高时,20 min时达到最大值,而继续加热至60 min,荧光强度逐渐下降。      

热处理大豆球蛋白的体外消化稳定性

为了有效评估大豆球蛋白抗原性变化,对热处理后的大豆球蛋白进行体外模拟消化实验,考察其体外消化稳定性。首先采用碱溶酸沉法从脱脂大豆粉中提取大豆球蛋白,然后将其经400 MPa超高静压处理15 min后进行加热(70、90、110、130℃)处理20 min,然后进行体外模拟消化实验,采用SDS-PAGE、邻苯二甲醛(OPA)法和间接竞争酶联免疫(ELISA)法研究消化过程中大豆球蛋白的蛋白质分子质量、水解度和抗原性的变化。结果表明:经体外模拟消化实验后,与未处理样品相比,不同温度热处理后大豆球蛋白的蛋白质条带逐渐变浅,生成更多的小分子蛋白;在胃消化过程中,未处理和热处理大豆球蛋白的水解度逐渐增强,在肠消化过程中,经过90、110、130℃热处理的大豆球蛋白水解度总体先增加后降低;与未处理的大豆球蛋白相比,热处理大豆球蛋白经过胃肠消化后抗原抑制率显著下降,最低可从87%降至4%。大豆球蛋白经过热处理,通过胃肠消化后可显著降低其抗原性。     

热处理大豆蛋白体外消化产物结构特征分析

以大豆分离蛋白为基础原料,运用多种蛋白分析检测手段,深入探讨70、80、85、90、100℃热处理条件对大豆分离蛋白体外模拟消化特性影响。从蛋白质水解度(the degree of hydrolysis,DH)曲线来看,随着热处理温度的升高,DH曲线呈现先上升后下降的变化趋势,而长时间也会使DH呈现下降的趋势。傅里叶转换红外光谱及拉曼光谱图分析显示,经不同温度热预处理样品的消化产物二级结构中α-螺旋结构含量较未经预处理样品的高,而β-折叠结构含量降低,β-转角与无规卷曲结构含量变化不明显;随着时间的延长,α-螺旋结构含量呈先升高后降低的变化趋势,而β-折叠结构含量先降低后升高。拉曼光谱中酪氨酸峰变化较小且不规律,热处理使色氨酸残基更趋近于"包埋态"。     

苦荞蛋白质的低消化性研究Ⅰ——热处理、还原二硫键及添加芦丁对其体外消化率的影响

采用Osborne分级分离的方法从苦荞粉中制备得到清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白。体外消化率测定结果表明,四种蛋白组分的消化率均低于对照-小麦胚分离蛋白和大豆分离蛋白,并且四种组分的体外消化率也存在不同程度的差别:清蛋白最高,谷蛋白最低。热处理可以明显提高苦荞粉四种蛋白组分的体外消化率。添加芦丁不但没有降低四种蛋白组分的体外消化率,反而均有一定程度的提高。二硫键的破坏,除醇溶蛋白得以提高之外,对于其它三种组分只是提高了初始水解速度,最终体外消化率没有明显提高。体外消化实验后,四种蛋白组分所剩的残渣蛋白SDS-PAGE分析结果表明:这些残渣蛋白的谱带存在相似之处:在20kDa处有一条很窄的谱带,在14～10kDa处的谱带较宽。     

热处理对过氧自由基氧化米糠蛋白体外胰蛋白酶消化性质及消化产物抗氧化性的影响

选用不同浓度的2,2’-盐酸脒基丙烷(2,2’-azobis (2-amidinopropane) dihydrochloride,AAPH)在有氧条件下热降解生成的过氧自由基氧化米糠蛋白,再通过95℃水浴处理氧化米糠蛋白,研究热处理对过氧自由基氧化米糠蛋白体外胰蛋白酶消化性质及消化产物抗氧化性的影响。结果表明:随着AAPH浓度的增加,过氧自由基氧化米糠蛋白体外胰蛋白酶消化率、初始消化速率、消化产物分子质量分布在500～1 500 u的肽含量、消化产物清除ABTS~+·、·OH、O~-_2·能力和还原能力均先上升后下降,消化产物清除DPPH·能力和金属螯合能力先不变后下降;而热处理后,氧化米糠蛋白体外胰蛋白酶消化产物金属螯合能力先上升后下降,ABTS~+·清除能力和还原能力先不变后下降。同未热处理相比,热处理显著提高了相同氧化程度下米糠蛋白体外胰蛋白酶消化率、初始消化速率以及消化产物抗氧化性。表明过氧自由基氧化会改变米糠蛋白体外胰蛋白酶的消化性质,而热处理可以改善相同氧化程度下米糠蛋白体外胰蛋白酶的消化率和消化产物的抗氧化性。     

鲍鱼热处理对5-HMF的形成与褐变的影响

热加工鲍鱼美拉德反应程度对产品品质影响较大,本文对鲍鱼热处理过程中美拉德反应中间产物5-羟甲基糠醛(5-HMF)的形成及其对鲍鱼褐变的影响进行了研究。新鲜鲍鱼通过不同加工温度和时间处理后,采用液相色谱串联质谱法测定其5-HMF含量变化,并同时测定了褐变强度、荧光强度、游离氨基酸和还原糖的变化。结果显示,经60、70℃加热2 h的鲍鱼5-HMF增加不明显,在90℃加热2 h,鲍鱼中5-HMF的含量从4.05 ng/g增加到17.56 ng/g,5-HMF的变化趋势与鲍鱼的褐变及荧光强度变化具有正相关性;还原糖与游离氨基酸的含量随着加热温度的升高和加热时间的延长逐渐减少,在80℃加热8 h,还原糖含量从1.25 mg/g减少到0.69 mg/g,游离氨基酸含量从18.14 mg/g减少到14.03 mg/g。因此,控制鲍鱼热加工过程中美拉德反应变化,可有效控制体系中有害物质的产生以及营养物质的损失,为提高热加工鲍鱼品质提供重要依据。     

热处理对牛乳成分的变化影响及热损标识物的选择

牛乳是一种成分组成十分复杂的高级营养食品,热处理是乳品工业中不可或少的一个环节,通过杀灭微生物可以延长货架期或改变性状。但乳的加热处理会改变乳成分的物理化学状态,促使乳中一些热敏物质发生变化,尤其是乳蛋白（免疫球蛋白、酶、乳清蛋白）发生变性,造成牛乳营养成分损失,甚至产生可能有害的新物质。本文对牛乳热处理过程中发生的成分变化以及热损标识物的选择作了详细综述。     

玉米纤维胶-乳清分离蛋白Maillard共聚物对姜黄素乳液稳定性和消化特性的影响

以玉米纤维胶（corn fiber gum,CFG）、乳清分离蛋白（whey protein isolate,WPI）为基质制备Maillard反应产物,探究不同热处理时间下CFG-WPI Maillard共聚物对乳液稳定性的影响;并进一步采用不同乳化剂制备包载姜黄素的乳液体系,并探究其消化特性。结果表明,CFG-WPI Maillard共聚物最佳制备条件为加热温度60 ℃、相对湿度79%、反应时间96 h。与单一CFG、WPI以及CFG-WPI混合物相比,CFG-WPI Maillard共聚物制备的姜黄素乳液粒径以及澄清指数较小,且对pH值、Ca2＋浓度等外界环境因子表现出较强的抵抗力,说明CFG-WPI Maillard共聚物制备的乳液稳定性最高。姜黄素乳液消化特性结果表明,CFG的加入有助于减缓脂质水解速率,与单一WPI相比,CFG以及CFG-WPI混合物制备的乳液中姜黄素的生物有效性较高。而对于共聚物构建的乳液体系而言,粒径是影响姜黄素乳液消化特性以及生物有效性的一个重要因素。本研究为了解CFG-WPI Maillard共聚物乳液的形成规律及消化特性提供了一定的参考,同时为CFG的增值利用提供了新途径。     

高温热处理对大豆蛋白消化利用效果的影响

为明确高温热处理杀菌工序中蛋白质热变性程度对大豆蛋白营养有效性的影响,本研究通过体外模拟婴儿消化,分析高温热处理对大豆蛋白消化利用效果的影响。结果表明：与100 ℃相比,高温热处理（超过120 ℃、20 min）后的大豆蛋白易生成更多更低分子质量的酶解产物;与此同时,这种高温热处理也导致体系内的氨基酸大量被破坏,尤其是胱氨酸损失较多（约48%）;因此严重破坏了大豆蛋白氨基酸合理的模式,降低了大豆蛋白本身的营养有效性。     

不同热处理条件下大豆蛋白体外模拟消化产物结构和分子质量分布

采用胃蛋白酶对热处理后的大豆分离蛋白(SPI)进行体外模拟消化,对消化产物的亚基组成、蛋白质二级结构和分子质量分布进行研究。随着热处理温度和时间的增加,水解度先升高后降低,说明适当的热处理条件促进胃蛋白酶对SPI的消化降解。热处理能够改变SPI体外消化模式,使11S亚基消化程度降低,同时使不易消化降解的7S亚基组分被消化降解,形成分子质量低于17 ku或更低分子质量的组分。热处理主要使消化产物二级结构中α-螺旋含量增加,β-折叠含量降低,且SPI消化产物的分子质量分布也发生改变。随着热处理温度的升高,α-螺旋含量先增加后降低,β-折叠含量先降低后增加,而热处理时间对二级结构无显著影响。高温或长时间热处理使SPI消化产物在分子质量大于100 ku和3~10 ku范围内分布增多,在分子质量10~100 ku和小于3 ku范围内分布减少。     

热处理对牛乳美拉德反应程度及挥发性成分的影响

以原料乳及不同热处理程度的15种牛乳样品为研究对象,通过分析典型美拉德产物糠氨酸和5-羟甲基糠醛的含量以反映不同热处理牛乳的美拉德反应程度,同时采用顶空固相微萃取-气相色谱-质谱(headspace solid-phase microextraction-gas chromatography-mass spectrom...     

茶多酚与牛奶蛋白互作对蛋白质离体消化率的影响

采用胃蛋白酶体外消化法和HPLC法测定了茶多酚与牛奶蛋白互作后蛋白质的离体消化率和几种主要儿茶素含量的变化,并用酒石酸铁比色法测定了两者互作后不同结合状态茶多酚的含量。结果表明:在牛奶蛋白含量为0.5%、茶多酚含量在0-10.0 g/kg的模拟奶茶溶液中,蛋白质的离体消化率随茶多酚浓度的增大而下降,茶多酚含量≥2.0 g/kg时牛奶蛋白的离体消化率显著降低;等体积的纯牛奶和茶水同时食用时,茶水中茶多酚含量≥2.5 g/L时牛奶蛋白的离体消化率显著降低。实验结果还表明,食用条件下茶多酚与牛奶蛋白的结合以物理结合为主,而其中EGCG和ECG 2种儿茶素与牛奶蛋白有较强的反应活性,对牛奶蛋白的离体消化率起主要影响作用。     

蚕蛹蛋白挥发性成分分析及体外消化特性研究

本文以碱溶酸沉提取的蚕蛹蛋白为原材料,采用GC-MS比较了烘干与冻干两种蚕蛹蛋白挥发性成分,同时研究了热处理温度及时间,不同处理方式对蚕蛹蛋白体外消化率的影响。试验结果表明:从烘干蚕蛹蛋白和冻干蚕蛹蛋白中分别鉴定出26种和35种挥发性化合物,蚕蛹蛋白中挥发性物质主要为醛类化合物,而其臭味主要来源于醇类化合物和硫化物,且含量较少,亦与部分醛类化合物有关;热处理可显著提高蚕蛹蛋白体外消化率(p0.05),不同处理方式下蚕蛹蛋白体外消化率高低依次为辐照(10 k Gy)蒸煮(100℃,1 h)微波(700 W,3 min)蒸煮(100℃,20 min)干热(130℃,1 h)未处理,热处理60 min后,蚕蛹蛋白胰蛋白酶抑制因子活性值(TIA)仅为14.52%,胰蛋白酶被抑制百分比下降到38.37%。     

花青素对大豆蛋白体外胃消化结构的影响

利用胃蛋白酶对大豆分离蛋白-花青素复合物进行体外模拟消化,研究消化过程中花青素对蛋白水解度、结构、亚基组成及分子质量分布等指标的影响。结果表明：大豆分离蛋白在30?min内消化较明显,蛋白对照组最终水解度高达48.5%,花青素的添加一定程度抑制了蛋白消化。花青素抑制11S球蛋白消化,促进7S球蛋白主要致敏原α-亚基降解,因而推测花青素添加有降低大豆蛋白食用致敏性的效果。排阻色谱分析表明,体外消化将大分子蛋白水解为小分子肽,花青素的添加抑制了小分子肽的形成,最终产物分子质量分布主要集中在3～100?kDa。圆二色谱图显示,花青素改变了大豆蛋白构象,α-螺旋含量降低,β-折叠及无规则卷曲含量增加,β-转角变化无明显规律。荧光光谱分析表明,花青素添加使蛋白及消化产物λmax发生红移,并对蛋白产生了荧光猝灭作用。本研究明晰了蛋白与花青素同食过程中大豆蛋白的解离机制,并为食品生产加工领域制备易消化、高吸收、低致敏的优质蛋白产品及营养膳食搭配方式提供理论指导。