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1.
为了充分利用波纹巴非蛤蛋白质资源,对波纹巴非蛤蛋白质组成进行了分离,得到肌浆蛋白、肌原纤维蛋白、基质蛋白3种蛋白组分,并对其分子量分布和功能特性进行检测和分析。研究结果表明:肌浆蛋白组分占原料粗蛋白的31.2%,肌原纤维蛋白组分占45.42%,基质蛋白占20.69%,非蛋白氮占1.67%。SDS-PAGE电泳分析显示:肌浆蛋白组分亚基分子质量分布比较广泛,在200~29.0 kDa;肌原纤维蛋白组分分子质量大多介于66.4~200 kDa和29.0~38.0 kDa之间;基质蛋白组分在190 kDa、97 kDa、44 kDa、29 kDa附近有明显的条带。相同浓度下,温度升高肌浆蛋白和肌原纤维蛋白溶液浊度都上升,溶解度下降,变化趋势相似;pH对肌浆蛋白的浊度和溶解度影响不显著,在pH3.5~9.5,其溶解度均在71%以上,但肌原纤维蛋白浊度和溶解度受pH影响较大,当pH为4.5时,肌原纤维蛋白的溶解度降到最低,浊度达到最大;离子强度下降,肌原纤维蛋白溶液的浊度上升,溶解度下降。 相似文献
2.
两种织纹螺肌肉蛋白的电泳鉴别 总被引:3,自引:0,他引:3
利用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)对有毒的光织纹螺(Nassariusrutilans)和无毒的西格织纹螺(Nassariussiquinjorensis)的肌肉蛋白做鉴别分析。实验采用四种不同抽提液对肌浆蛋白和肌原纤维蛋白进行提取。肌肉蛋白经电泳后以考马氏亮蓝染色并对蛋白图谱作对比分析。根据蛋白条带的数量、迁移率及浓度等特点,比较得出两种织纹螺的差异条带。综合比较得出,前者的肌肉蛋白特异条带为34.9kDa、32.7kDa,后者的特异条带为36.0kDa。结果表明,以SDS-PAGE电泳法可实现对该两种织纹螺的初步鉴别。 相似文献
3.
研究不同温度处理对宰后初期鸭肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶特性的影响。分别将鸭胸肉在不同温度处理(0、40℃分别孵育1 h),之后提取肌原纤维蛋白,测定蛋白氧化特征变化(羰基含量、巯基含量)以及对其凝胶特性(流变特性、质构和微观结构)的影响,并对蛋白特征使用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE)进行分析。结果表明:与对照组(0℃)肌原纤维蛋白相比,热处理组(40℃)肌原纤维蛋白中的羰基含量升高,而巯基含量降低52.7%,蛋白凝胶的保水性降低14.1%,凝胶强度降低45.5%,三者均显著降低(P<0.05);两组间蛋白流变特性差异不明显,而SDS-PAGE分析发现,40℃处理组中部分肌浆蛋白附着于肌原纤维蛋白上,且凝胶网格结构整体较松散,说明在热处理过程中会伴随鸭肉肌原纤维蛋白发生氧化,从而使其凝胶特性受到影响。 相似文献
4.
研究不同的冻结温度(-18 ℃和-50 ℃)和解冻方式(微波解冻、空气解冻及4 ℃解冻)对猪肉肌原纤维蛋白含量和理化特性的影响。结果表明,在不同冻结温度与解冻方式下,肌原纤维蛋白的含量、溶解性、乳化活性、乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性均降低,表面疏水性增加。其中,采用-18 ℃冻结,微波解冻处理的肌原纤维蛋白与对照组相比,其溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性分别降低了38.7%、16.5%、28.3%、39.6%和17.3%;采用-50 ℃冻结,4 ℃解冻的蛋白其含量(6.32%)、溶解性(22.05%)、乳化性(7.89 m2/g)、乳化稳定性(32%)、起泡性(30.95%)及起泡稳定性(62.25%)与其他处理对应的各指标相比,理化特性均保持较好。不同的冷冻和解冻条件下,肌原纤维蛋白各指标之间的变化相互关联。 相似文献
5.
通过测定蛋白分解菌、蛋白降解产物、蛋白溶解性以及肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)条带变化反映蛋白降解作用对冷藏罗非鱼片腐败进程的影响。结果表明:蛋白分解菌、pH值、氨基态氮含量的变化与肌肉蛋白降解程度具有良好对应关系。当蛋白分解菌少于6.10(lg(CFU/g))时,pH值呈弱酸性,氨基态氮含量无明显增加,肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的SDS-PAGE条带模式无明显变化。当蛋白分解菌不少于7.60(lg(CFU/g))时,pH值呈中性至弱碱性,氨基态氮快速增加,SDS-PAGE条带开始扩展分解,蛋白降解作用持续增强。当肌原纤维蛋白SDS-PAGE中中45~29kD处第3条带消失,并在小于等于29kD处出现新条带时是鱼肉腐败的重要标志。 相似文献
6.
为研究大鲵肌肉蛋白组成及特性,从大鲵肌肉中分离肌浆蛋白、肌原纤维蛋白及肌基质蛋白,测定其含量、氨基酸组成、分子质量、紫外光谱和红外光谱,利用扫描电子显微镜观察蛋白微观结构。结果表明:肌浆蛋白含量为4.91%,分子质量为20~200 kDa;肌原纤维蛋白含量为9.03%,主要包含肌球蛋白重链(200 kDa)、肌动蛋白(43 kDa)和原肌球蛋白(36 kDa);肌基质蛋白含量为2.28%,分子质量分布在29~40 kDa、160~200 kDa;3种分离蛋白在280 nm波长处均有最大紫外吸收峰,肌原纤维蛋白在酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ带均有红外特征吸收峰,肌浆蛋白和肌基质蛋白仅在酰胺Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ带出现红外特征吸收峰。扫描电子显微镜图像显示,肌浆蛋白蛋白束平滑,肌原纤维蛋白为棒块状或颗粒状聚合物,肌基质蛋白有完整的纤维结构。 相似文献
7.
《肉类研究》2015,(10):10-15
以华贵栉孔扇贝为研究对象,对其闭壳肌蛋白组分进行分离,并对其氨基酸组成、分子质量分布和热稳定性进行检测分析。结果表明:新鲜华贵栉孔扇贝闭壳肌中水分、粗蛋白含量分别为78.12%、18.19%;蛋白组分分离得到3种组成蛋白,其中肌原纤维蛋白占总蛋白46.80%,基质蛋白占32.70%,肌浆蛋白占20.50%;氨基酸组成检测表明3种蛋白组分氨基酸种类齐全,肌浆蛋白、肌原纤维蛋白、基质蛋白中必需氨基酸占氨基酸总量的百分比分别达到41.52%、38.96%、35.49%;十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析显示:肌浆蛋白亚基分子质量在16~105 k D之间分布广泛;肌原纤维蛋白组分分子质量大多介于35~50 k D和105 k D附近;基质蛋白组分在35~50 k D之间有2条明显的条带,在71 k D附近也有一条带;热稳定性分析显示肌浆蛋白、肌原纤维蛋白、基质蛋白的变性温度分别为65.8、50.5、59.6℃。 相似文献
8.
配制含有不同浓度(0.01、0.05、0.1、0.5、1.0 mol/L)的5种常见阳离子(Ca2+、K+、Mg2+、Na+、Fe3+)的鱼明胶溶液,采用DHR流变仪、质构仪对鱼明胶溶液进行温度扫描实验和TPA质构分析,并测其起泡性和乳化性,探究食品中常见阳离子对鱼明胶流变特性和质构特性以及起泡性和乳化性的影响。结果表明,低浓度(0.01~0.05 mol/L)的K+、Mg2+、Na+可以增加鱼明胶的弹性模量(G,)和粘性模量(G,,),从而增加鱼明胶的热稳定性;低浓度(0.01~0.05 mol/L)的K+、Na+可显著提高鱼明胶的融化点和凝固点;低浓度(0.01~0.05 mol/L)的K+、Na+可显著提高鱼明胶的硬度和咀嚼性;高浓度(0.1~1.0 mol/L)的K+、Na+、Fe3+可提高起泡性和起泡性稳定性;低浓度(0.01~0.05 mol/L)的5种阳离子均可提高乳化性和乳化稳定性。说明添加一定浓度的不同阳离子可有效改善鱼明胶特性,其中低浓度的K+、Na+改性效果最显著,该研究结果为拓宽鱼明胶在食品领域的应用提供了科学依据和理论基础。 相似文献
9.
目的 研究低温等离子体(cold atmospheric plasma, CAP)对南美白对虾肌肉蛋白质性质和结构的影响。方法 采取不同等离子体条件(电压:20、40、60 kV;时间:1、2、3 min)对南美白对虾肌肉蛋白进行处理,通过分析肌浆蛋白、肌原纤维蛋白、表面疏水性、总巯基含量、Ca2+-ATPase活性、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺电泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE)指标,探讨了CAP对南美白对虾肌肉蛋白的影响。结果 与对照组相比,随着处理时间和电压的增加,虾体的肌浆蛋白、肌原纤维蛋白含量、总巯基含量、Ca2+-ATPase活性均显著下降(P<0.05),而表面疏水性显著升高(P<0.05)。处理条件为60 kV、3 min时,样品各指标变化最明显。SDS-PAGE电泳显示肌原纤维蛋白的肌球蛋白重链条带增强,副肌球蛋白条带逐渐消失,在分子量为25 kDa附近出现新的蛋白条带。结论 CAP处理能导致南美白对虾肌肉氧化,蛋白质变性。 相似文献
10.
在60、70?℃加热条件下,利用添加马铃薯淀粉(0%、1%、2%、3%、4%)和外源转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)(0%、0.10%、0.30%、0.50%和0.70%)的鲤鱼肌原纤维蛋白进行热诱导凝胶的制备,通过分析添加物对肌原纤维蛋白功能特性(凝胶性和乳化性)和十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)图谱的变化,研究淀粉和TG复配对鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性的作用。结果表明:在同一温度条件下,马铃薯淀粉和TG的添加对肌原纤维蛋白凝胶特性具有影响,凝胶的硬度和弹性随着添加量的增加而增大,且差异性显著(P<0.05)。不同温度条件下凝胶的白度值差异不明显(P>0.05),70?℃与60?℃相比凝胶保水性有所增加。马铃薯淀粉和TG的添加对肌原纤维蛋白的乳化活性并没有明显的作用,但是对乳化稳定性有较大影响,随添加量的增加其变化趋势表现为先增大后减小,当马铃薯淀粉、TG添加量分别为2%和0.5%时乳化稳定性达到最大值94.5%。对SDS-PAGE图谱分析可知:马铃薯淀粉及TG添加使肌原纤维蛋白的主要蛋白质如肌球蛋白重链、肌动蛋白带等条带强度减弱。因此,蛋白质的结构和功能特性明显受到了淀粉和TG添加量的影响。 相似文献
11.
采用碱性蛋白酶对鲤鱼鱼肉蛋白进行酶解,制备不同水解度的水解物。测定水解物的抗氧化活性以及不同pH值条件下水解物的功能特性。结果表明:随着水解度的逐渐升高,水解物的抑制脂质氧化能力、D PP H自由基清除能力、还原能力以及金属离子(Cu2+和Fe2+)螯合能力逐渐增加(P<0.05);同时,水解物的溶解性、乳化性和起泡性都在pH值为4.0(等电点)时达到最低,而后溶解性和乳化性随着pH值升高而增大(P<0.05),而起泡性随着pH值的升高先上升后又下降。因此,鲤鱼鱼肉蛋白碱性蛋白酶水解物可以提高蛋白质的抗氧化活性和溶解性,但是较高的水解度会在一定程度上降低其乳化性和起泡性。 相似文献
12.
以大菱鲆肌原纤维蛋白为对象,考察不同NaCl浓度(0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、0.6?mol/L)下肌原纤维蛋白的溶解度、乳化性、化学作用力(离子键、氢键、疏水相互作用)、巯基的变化,并对其二级结构以及流变学特性进行测定。结果表明,随着NaCl浓度的增加,大菱鲆肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性、总巯基和活性巯基含量均不断增加;离子键、氢键呈先增加后下降趋势,疏水性相互作用呈先下降后增加的趋势;蛋白质二级结构呈现由螺旋向折叠转化的趋势,其他二级结构无明显变化;肌原纤维蛋白储能模量(G’)不断增加,其中以NaCl浓度0.6?mol/L的实验组储能模量最大。综上所述,NaCl浓度为0.6?mol/L时,大菱鲆肌原纤维蛋白的各项指标良好。 相似文献
13.
Khetan Shevkani Narpinder Singh Jai Chand Rana Amritpal Kaur 《International Journal of Food Science & Technology》2014,49(2):541-550
Protein isolates from six amaranth lines/cultivars (APIs) were evaluated to study their physicochemical (hunter colour, protein content and zeta potential), structural (thermal and conformational) and functional (emulsification, foaming, water and fat absorption) properties. APIs had protein content, whiteness index and gel temperature in range of 79.4–85.4%, 41.17–54.26 and 87.8–91.8 °C, respectively. The Fourier‐transform infrared spectra of APIs revealed α‐helix, β‐sheets and random coil conformations in the secondary structure. APIs with higher relative proportion of β‐sheets had higher Differential Scanning Calorimeter denaturation temperature and gel temperature. Minimum protein solubility (PS) was observed at pH 5.0, indicating isoelectric point (pI) of amaranth proteins. The PS, emulsifying activity index (EAI), emulsifying stability index (ESI), foaming capacity (FC) and foam stability (FS) of APIs at neutral pH were related to their zeta potential (ζ). The emulsifying and foaming properties were also determined at different pHs (between 2.0 and 9.0). The EAI‐pH profile of APIs confirmed close relationship between the emulsifying ability and PS. 相似文献
14.
以碱提酸沉法制备的马铃薯淀粉废水蛋白为原料,分别考察了pH值、NaCl浓度和温度对蛋白功能特性(溶解性、持水能力、乳化性及乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性)的影响。结果表明,pH值、NaCl浓度和温度对蛋白的功能特性产生不同程度的影响。在等电点(pH 4.0)时,马铃薯蛋白表现出最低的溶解性、持水性、乳化性、乳化稳定性及起泡性,而泡沫稳定性最好。在较低NaCl浓度(<0.2 mol/L)时,蛋白溶解性、持水能力、乳化性和乳化稳定性随NaCl浓度的增加而提高,而高浓度的NaCl(>0.2 mol/L)对上述性质具有抑制作用;蛋白的起泡性和泡沫稳定性在NaCl浓度为0.4 mol/L时具有最大值。在4~80 ℃范围内,蛋白质的各项功能性质随温度的升高均呈现先增加后降低的趋势,且溶解性、持水性、乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性在40 ℃时最佳,乳化性在60 ℃最佳。 相似文献
15.
16.
《Food research international (Ottawa, Ont.)》2006,39(8):847-854
The effect of iced storage on functional properties viz. solubility, emulsion activity index (EAI), viscosity, foaming, of muscle proteins from fresh water fish Rohu (Labeo rohita) was evaluated. Myofibrillar protein (MFP) solubility showed an increasing trend up to 11 days of storage followed by a decrease. Solubility of sarcoplasmic protein (SPP) showed a decreasing trend through out the storage period. A 44% drop in emulsion activity index (EAI as m2/g) was observed in the case of MFP on storage. MFP showed foam volume stability (FVS) of 94% and a 22% loss in stability was recorded on the 25th day. Viscosity of SPP remained relatively stable through out the duration of study while that of MFP showed an increasing trend during the first week and then decreased. Influence of protein concentration on different functional properties were also studied. The data are discussed in relation to protein conformational changes as indicated by changes in hydrophobicity, and reactive sulphhydryl groups. Reactive sulphhydryl groups increased gradually attaining a maximum on the 6th day and a gradual decline towards the end. Hydrophobicity of myofibrillar fraction showed a decrease till the 11th day and thereafter it increased gradually. K-value was taken as an index of quality which shot-up from 0.2% to 59.80% during the storage of fish in ice. 相似文献
17.
将适量的海藻糖加入虾蛄磷酸化肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)中,研究其添加量对蛋白质乳化、理化及凝胶特性的影响。结果表明:当海藻糖添加量为0.4 mg/mL时,虾蛄磷酸化MP的乳化活性达到最大,乳化稳定性则随海藻糖添加量的增加而逐渐增大,并在海藻糖添加量为1.0 mg/mL时达到最大;海藻糖添加量逐渐增大时,虾蛄磷酸化MP的表面疏水性呈现先增加后降低的趋势,并在添加量为0.2 mg/mL时达到最大;浊度先增加后逐渐降低,在添加量为0.4 mg/mL时达到最大;MP的起泡性(foaming characteristics,FC)和泡沫稳定性(foam stability,FS)随着海藻糖添加量的增加均呈现先增加后降低的趋势,海藻糖添加量为0.4 mg/mL时,FC达到最大;随着海藻糖添加量的增大,磷酸化MP凝胶的保水性呈现先增加后降低的趋势,并在海藻糖添加量为0.4 mg/mL时达到最高,凝胶硬度也呈现先增加后降低的趋势,弹性呈现逐渐增加的趋势,凝胶白度呈现先增加后降低的趋势。差示扫描量热仪扫描曲线反映出添加适量的海藻糖有利于MP结构的稳定。 相似文献
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选取葡萄糖作为糖基供体对草鱼肌原纤维蛋白进行糖基化修饰,探讨糖基化产物理化性质及其乳化性能。草鱼肌原纤维蛋白与葡萄糖按质量比1:2混合,在相对湿度为44%、50 ℃条件下进行糖基化反应,测定产物的糠氨酸含量、荧光强度、游离氨基含量、蛋白质二级结构以及乳化性和乳化稳定性。结果表明:随着加热时间的延长,糠氨酸含量和荧光强度呈现先增大后降低的趋势,游离氨基含量和褐变强度ΔE持续增加(p<0.05),其中在反应48 h时,糠氨酸含量达到最大值((4.09±0.07) mg/100 mg样品);二级结构分析表明,糖基化对草鱼肌原纤维蛋白的二级结构影响较小。此外,糖基化修饰显著提高了草鱼肌原纤维蛋白的乳化性能(p<0.05),且经过48 h制备的糖基化产物的乳化活性及乳化稳定性最高,分别为未反应草鱼肌原纤维蛋白的1.32倍(p<0.05)和1.53倍(p<0.05)。进一步通过相关性分析发现,草鱼肌原纤维蛋白的乳化性受糖基化反应程度的影响。 相似文献
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三聚磷酸钠对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响 总被引:1,自引:1,他引:1
以猪肉肌原纤维蛋白(myofibril protein,MP)为研究对象,探讨不同质量浓度三聚磷酸钠(sodium tripolyphosphate,STP)的添加对MP乳化性、乳化稳定性、起泡性等7 个功能特性指标的影响,并进行相关性分析。结果表明:随着STP质量浓度升高,MP的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、凝胶强度和凝胶保水性均呈上升趋势,表面疏水性呈下降趋势;MP的起泡性和凝胶强度在STP质量浓度为0.3 g/100 mL时最大,乳化性、表面疏水性和凝胶保水性在STP质量浓度为0.4 g/100 mL时效果最佳;MP的起泡性、起泡稳定性和乳化性呈极显著正相关(P<0.01),乳化性与乳化稳定性呈显著正相关(P<0.05),乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性与表面疏水性呈极显著负相关(P<0.01),与凝胶保水性呈极显著正相关(P<0.01),表面疏水性与凝胶保水性呈极显著负相关(P<0.01),表面疏水性与凝胶强度呈极显著正相关(P<0.01)。STP可以增强MP的功能特性,其质量浓度为0.3~0.4 g/100 mL时效果最佳。改善乳化性、起泡性和表面疏水性等界面性质可以增强MP的凝胶特性。 相似文献