胶原的热收缩性质

<正> 目录一、绪言二、胶原的热收缩1.胶原的变性与收缩2.收缩的动力学3.收缩的热力学4.鱼鳍胶原的热收缩5.鱼(硬骨鱼)皮胶原的收缩6.哺乳动物皮胶原的收缩7.收缩反应的若干方面三、在热收缩中断裂的键的性质四、介质对胶原收缩的影响1.非电解质的影响2.电解质的影响五、鞣剂对胶原收缩的影响六、鞣剂-胶原的交联对收缩温度的影响1.总述2.球状蛋白质间的交联3.空间条件一、绪言在制胶工业中,主要以动物的皮或骨作原料生产明胶,现在发展到用鞣制过的皮料制胶等.提胶的过程就是热解旋溶解的过程,那么前处理使皮胶原或骨胶原的     

用胶原制作生物材料

<正> 胶原族是脊椎动物生物体以及其他生物体中含量最丰富的蛋白质群之一。它是所有结缔组织的主要蛋白质组分,包括皮肤、腱、筋和软骨等。由于它在组织中起着重要的维持生命力的作用,所以长期以来胶原被看作为生     

胶原作为生物医学材料的优势与应用

胶原特殊的结构使其具有重要的生物作用 ,其显著的低免疫原性、生物相容性、可降解性 ,及止血功能是胶原作为生物材料的优势。着重概述了可注射胶原、胶原海绵止血材料、角膜胶原膜的应用原理及现状。     

影响胶原结构与性能的因素研究进展

胶原及胶原基材料广泛应用于生物医用、皮革、食品、日用化学工业等领域。在加工、应用及保存的过程中,胶原常会受到光照、温度及湿度变化、pH值变化、盐溶液浸泡以及细菌和霉菌侵蚀等作用,使材料的结构发生改变,导致性能变化。本文综述了引起胶原结构与性能变化的主要因素,阐述了紫外光照射、酸与碱溶液、盐溶液与有机溶剂及热作用下,胶原的热稳定性能、三股螺旋链结构及聚集态结构的变化。     

胶原的热收缩性质(第二部分)

<正> 2.胶原的热收缩(续)2.3 收缩的热力学(包括热力学常数)Weir 指出:胶原在水系统中的收缩伴随有潜在体积增加.同样,Kuntzel 和Doehner 以及 Wohlisch 及其同事发现收缩反应是一种潜热反应.Flory 和Garett 采用合成高聚物的熔化行为比较了这些研究,且结论说:胶原的热收缩能认为是第一步为相转变,其特征根据已测定的熔点来确定.Flory 和 Garett 此后测定了不同胶原—稀释剂混合体系的熔点,采用的是精确的膨胀计测定潜在体积增加.甘油而不是水作为稀释剂用于大多数的测定,以避免由胶原的水解和明胶形成引起复杂的变化.腱胶原纯化和风干到恒重,再切成小样约0.01英寸厚,在甘油中蒸发到所需程     

明胶文摘（二）——胶原的生理作用

目前已发现了至少19种以上的氨基酸序列不同的胶原蛋白分子。胶原对人体的生理作用有：1．骨关节组织中胶原蛋白的生理作用：骨中的胶原纤维主要是Ⅰ型胶原，是骨的力学性质的主要决定因素。此外，在肌腱和韧带与骨的接头处也发挥着十分重要的作用。     

胶原、明胶和水解胶原蛋白的护肤功能比较

通过乌氏黏度法测定胶原、明胶和水解胶原蛋白的相对黏度和特性黏数,三硝基苯磺酸(TNBS)法测定样品的自由氨基质量摩尔浓度,在不同相对湿度环境下测定样品的吸湿性和保湿性,荧光标记样品方法观察它们在大白鼠皮肤表层的分布和渗透情况以及角质形成细胞培养实验评价3种样品的生物活性,研究了3种样品的物理化学性能和护肤功能差异。结果表明:胶原的相对黏度是明胶和水解胶原蛋白的5倍左右,其特性黏数也明显大于明胶和水解胶原蛋白;胶原的自由氨基质量摩尔浓度最小,其次是明胶,水解胶原蛋白最大;胶原的吸湿性优于明胶和水解胶原蛋白;胶原、明胶和水解胶原蛋白都能渗透至毛囊中,但只有胶原仍均匀分布于皮肤表面,显示其优良的保湿功能;只有胶原能明显促进细胞的生长和繁殖,而在明胶和水解胶原蛋白上培养的角质形成细胞的生长情况与参比样相似。因此,胶原比明胶和水解胶原蛋白具有更优良的吸湿、保湿性能以及抗皮肤衰老功效。     

软组织胶原与硬组织胶原的明胶化

<正> 明胶可以定义为水不溶性天然胶原纤维分解、断裂和降解所得到的水溶性产物。所以,明胶化包括了结构破坏或溶化、肽键或交联键水解或断裂和所得到的高分子肽链的分散等这样一些独立的过程。已经育人对酸可溶性胶原和中性盐可溶性胶原的明胶化过程进行过研究,并凡对于可溶性胶原与非可溶性胶原的明胶化过程已提出了完整的见解。为避免在文中以冗长的篇幅来介绍已经完成的有关胶原明胶化转变过程的特性和明胶分子量分布与原胶原结构中交联键分布间     

用毛细管电泳法表征牛胶原——一种替代凝胶电泳法的方法

在胶原的制备过程中,毛细管电泳法已经被用来分析胶原组分的谱图。在毛细管电泳实验中我们用Bio-RadCE-SDS蛋白质进行胶原组分的动态过滤离析(DSCE)。最佳条件是用尺寸为24cm(or36cm)×50μm的未涂层的毛细管,在10kV×10s条件下进行电泳,操作电压为15kV,毛细管温度为20℃,紫外检测仪的波长定为220nm。这只是初步确定步骤。在胶原浓度为0.125~1.25mg/mL范围内本实验具有很好的重复性(每个峰的RSDs值为1%~5%),试验溶液的响应也呈线性。用DSCE法对牛皮胶原进行电泳所得到的组分图形不论是从数量上还是相对丰度上都与在相同条件下被考马斯蓝染色的SDS-PAGE凝胶扫描图相似。     

猪皮胶原的降解

采用低温-胃蛋白酶法从新鲜猪皮中提取胶原。通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）结合紫外、红外光谱分析证明所提取的胶原为Ⅰ型活性胶原,即胶原分子量约为32万道尔顿,组成为α1）2α2,且具有完整的三股螺旋结构;利用天然胶原的特性降解酶细菌胶原酶进行低温降解,得到分子量在3万到20万道尔顿之间的降解产物,降解产物红外光谱证明大部分仍然保持三股螺旋结构,并与市售的胶原多肽（失活）的红外光谱图比较,充分体现了此降解方案的优越性。