酶法改性玉米蛋白功能特性的研究

利用胰蛋白酶对玉米蛋白进行水解,得到了不同水解度的玉米蛋白水解液,并对酶解蛋白液的溶解性、起泡性和乳化性等功能特性进行了测定。结果表明,对原料进行加热、加碱或添加０．１％的亚硫酸钠的预处理,可以大大提高酶解的效果,水解度可由７．１％分别提高到１７．２％、１７．６％和２３．６％;酶改性可显著提高玉米蛋白的水溶性、起泡性和乳化性,在一定的水解度范围内,这些功能特性随着水解度的增大而增大,但继续增加水解     

米糠蛋白的静高压联合酶法改性工艺优化及其特性研究

采用静高压联合碱性蛋白酶对米糠蛋白进行改性。考察静压力、保压时间对米糠蛋白溶解性的影响,优化静高压改性条件。以米糠蛋白溶解性、乳化性和乳化稳定性为指标,通过单因素试验和正交试验综合评分法优化了酶法改性工艺。结果表明,米糠蛋白最适改性条件为静压力200 MPa、保压时间15 min、碱性蛋白酶添加量1 500 U/g、pH 8、酶解温度50 ℃和酶解时间80 min,在此条件下米糠蛋白溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性分别增加了57%、88%、182%、185%、43%。     

冰淇淋专用大豆分离蛋白的酶法改性

研究了大豆分离蛋白用Alcalase碱性蛋白内切酶改性,使大豆分离蛋白轻度改性,研究其乳化特性和起泡性这两个功能特性,得出了预处理及酶解的最佳条件.     

不同提取工艺下牛骨胶原蛋白的结构特性

为提高牛骨资源的利用率,以新鲜牛骨为原料,分别采用乙酸、柠檬酸、乙酸和胃蛋白酶、柠檬酸和胃蛋白酶提取得到四种牛骨胶原蛋白（ASC1、ASC2、PSC1和PSC2）并通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）,傅里叶红外光谱（FTIR）,扫描电镜（SEM）,表面疏水性等指标对其理化性质和结构特征进行研究。结果表明:PSC1的得率最高,可达3.23%,四种提取方法得到的胶原蛋白均于230 nm附近出现最大紫外吸收峰;SDS-PAGE和红外光谱分析表明牛骨胶原蛋白主要由α₁、α₂、β三种亚基成分组成,属于 I型胶原蛋白,且胶原蛋白的空间结构保留完整;扫描电镜直观表明了四种胶原蛋白的纤维网络结构均保留较完整,其中酸法提取的胶原蛋白（ASC1和ASC2）网络结构分布较为均匀;酶法制得的胶原蛋白（PSC1和PSC2）纤维化较为明显,四种胶原蛋白理化特性无显著差异,但微观结构存在一定差异。本研究为提高畜禽副产物高值化应用发展及深加工技术提供了一定的理论基础。     

胃蛋白酶酶法改性藻蓝蛋白及其稳定性研究

目的 探究胃蛋白酶酶法改性藻蓝蛋白在不同温度和pH条件下的呈色和结构稳定性。方法 通过比较藻蓝蛋白在胃蛋白酶改性前后的分子量变化和色度色差, 确定最佳的改性条件; 利用紫外-可见吸收光谱和圆二色谱分析改性对藻蓝蛋白结构的影响; 并通过液相色谱-质谱技术分析改性藻蓝蛋白的肽段序列; 最终以色度和色差、色素保留率、紫外-可见吸收光谱和圆二色谱等指标, 评价改性藻蓝蛋白在不同温度和pH下的呈色和结构稳定性。结果 藻蓝蛋白的最佳改性条件为酶解pH 2.0, 灭酶方式煮沸6 min, 酶解时间2 h。此条件下改性藻蓝蛋白与未改性藻蓝蛋白相比, 紫外-可见吸收光谱显示藻蓝蛋白分子结构发生变化, 圆二色谱结果说明酸性和酶解条件会导致藻蓝蛋白从典型的α-螺旋结构向无序结构转变。通过液相色谱-质谱联用技术, 本研究鉴定到7条含有藻蓝胆素的肽段序列, 这些肽段与藻蓝胆素的稳定结合对维持改性藻蓝蛋白的呈色稳定性起关键作用。稳定性评价结果表明, 改性藻蓝蛋白在高温和酸性环境显示出优异的呈色和结构稳定性。70℃以下的温度范围内, 色素保留率大于(91.25±0.08)%, 关键色度b*和二级结构占比无显著变化; 在pH 2.0附近时改性藻蓝蛋白呈色和结构最稳定。结论 本研究所得改性藻蓝蛋白较未改性藻蓝蛋白在高温和酸性环境的呈色和结构稳定性显著提升, 为藻蓝蛋白在食品加工过程中应用于不同食品基质、应对不同加工处理条件提供理论基础和技术支持。     

牡蛎蛋白分离组分的酶法改性

以近江牡蛎为原料,提取分离出牡蛎中的水溶性蛋白、盐溶性蛋白和不溶性蛋白,采用胰蛋白酶和碱性蛋白酶对这3种蛋白组分进行限制性水解,测定不同时间下的水解度,并对不同水解度的酶解产物的溶解性和乳化性进行评价。结果表明,碱性蛋白酶对3种蛋白组分溶解性的提高作用强于胰蛋白酶,水解时间越长,水解度越高,溶解性越好,而蛋白的乳化性和乳化稳定性先升高后下降。水解度7%时,水溶性蛋白的乳化性和乳化稳定性达到最大,而盐溶性蛋白和不溶性蛋白分别在水解度5.8%和5.7%时乳化性较好。有限地水解提高牡蛎蛋白组分的溶解性和在一定程度上改善乳化性,为进一步利用牡蛎蛋白资源提供理论依据。     

酶法提取米糠蛋白工艺的研究

米糠蛋白是一种高营养性和低过敏性的植物蛋白。酶法提取米糠蛋白具有反应温度低,产生废液少,营养物质不易损坏等优势。以蛋白提取率为评价指标,在纤维素酶和复合蛋白酶添加量各为2%时,考察酶解时间、酶解温度、pH值和液料比对米糠蛋白提取率的影响,然后采用响应面分析法对其进行研究,确定了提取米糠蛋白的最佳工艺条件：酶解时间2.5 h,酶解温度50 ℃,pH值5.0,液料比10∶1（mL∶g）,此条件下的米糠蛋白提取率为39.54%。     

酶法改性麦芽蛋白功能特性的研究

目的:利用碱性蛋白酶对啤酒糟麦芽蛋白进行水解改性,确定最优工艺条件.方法:通过单因素试验和正交试验,探讨酶量、pH、酶解时间和酶解温度对麦芽蛋白功能特性的影响.结果:当pH10、加酶量4000 u/g、酶解温度45℃、酶解时间15min时,蛋白质水解度为16.2%,麦芽蛋白的功能特性达到最优.结论:碱性蛋白酶可显著改善麦芽蛋白的功能特性.在最佳酶解条件下,麦芽蛋白的起泡性、溶解性和乳化性分别达到167%、22.68%和13.8%,比未改性前的麦芽蛋白分别提高了735%、247%和27.8%.     

酶法改性对米糠蛋白溶液流变性影响

利用NDJ-5S型粘度计,对米糠蛋白溶液(RBP-S)与酶法改性米糠蛋白溶液(EMRBP-S)流变特性进行对比研究。结果表明,EMRBP-S和RBP-S均为非牛顿流体,与RBP-S相比,EMRBP-S流变性发生改变;在不同浓度下,EMRBP-S粘度均小于RBP-S,当浓度在100 g/L以上时,差异显著(ρ<0.05);EMRBP-S粘度在不同转速下均明显低于RBP-S(ρ<0.05);在不同温度下,EMRBP-S粘度均明显低于RBP-S(ρ<0.05),尤其当温度为100℃时,RBP-S粘度急剧下降,而前者变化不明显,两者粘度差异非常显著(ρ<0.01)。当pH=pI时,EMRBP-S粘度明显大于RBP-S(ρ<0.05),而在其它pH值时后者粘度均明显大于前者(ρ<0.05);在整个24 h存放过程中,EMRBP-S粘度显著低于RBP-S(ρ<0.05);RBP-S经冻融后其粘度明显下降(ρ<0.05),而EMRBP-S经冻融后,其粘度变化不明显(ρ>0.05)。研究表明,酶法改性有利于改善米糠蛋白溶液流变学性能。     

响应面法优化橙皮苷酶法改性工艺研究

以橙皮苷为原料,利用响应面法优化环糊精葡萄糖基转移酶改性橙皮苷的工艺条件.根据单因素方差分析结果确定影响橙皮苷转化率的主要因素是:反应体系pH、温度和加酶量;利用响应面回归分析方法对反应条件进行优化,得出最佳反应条件是:温度55℃、pH 7、加酶量800 U/g;通过验证试验得出转化率为78.03%,与模型预测数值(79.79%)没有明显的差异,可信度较高;在最佳反应条件下橙皮苷转化率为79.79%,比已报道(70%)的高.     

茶渣蛋白糖基化改性工艺优化及功能特性研究

采用湿法糖基化对茶渣蛋白进行改性,以接枝度和褐变指数为指标,通过单因素和响应面试验优化改性工艺,并分析改性对蛋白功能特性的影响。结果表明,以葡萄糖作为糖基供体,与茶渣蛋白按1:1的质量比,在83.68℃、pH 10.60条件下进行糖基化反应,此时接枝度达到(32.89±0.53)%。该工艺下得到的茶渣蛋白较改性前,溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及泡沫稳定性分别增加35.78%,0.415,10.72%,29.95%,3.23%。     

酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究

为了改善碱溶酸沉法大豆分离蛋白产品(简称SPI)的功能性,采用有限酶解的方法,从6种蛋白酶中选出中性蛋白酶(Neutrase)作为改性用酶.通过单因素实验,分析了底物浓度,E/S,反应时间对水解度和氮收率的影响,并通过正交实验确定制备酶改性大豆分离蛋白(简称ESPI)的最佳工艺参数为:底物浓度为3%,E/S为1 200U/g,时间为60 min.得到的ESPI的蛋白含量与SPI相近,但NSI由SPI的90%提高到97%.而且在功能性方面,ESPI也得到了很好的改善,尤其是乳化性和起泡性.     

牛骨胶原蛋白酶解工艺优化及结构特性分析

为研究前期纯化的特异性降解牛骨胶原蛋白的胶原蛋白酶(BSC)对牛骨胶原蛋白的酶解工艺,以水解度为响应值,在单因素试验基础上通过五元二次正交旋转组合试验,确定最佳酶解工艺为:反应温度46℃、牛骨胶原蛋白添加量5.14g/100mL、BSC添加量0.42g/100 mL、反应时间6h、pH 6.5,该工艺条件下水解度为34.98%。采用紫外光谱(UV)、荧光光谱(FS)、傅里叶红外光谱(FT-IR)、扫描电镜(SEM)对牛骨胶原蛋白及其产物进行结构特性分析。通过UV分析表明BSC酶的降解作用破坏了牛骨胶原蛋白的三股螺旋结构,游离出大量的氨基酸;FS分析表明牛骨胶原蛋白分子表面C═O、CONH_2、COOH逐步增多,胶原蛋白肽中生色基团分布也随之发生变化;FT-IR分析可知牛骨胶原蛋白经降解后的胶原蛋白肽的肽链上—NH_2~+—排斥作用逐渐减弱,主要以β-转角为主;SEM表明酶破坏了牛骨胶原蛋白的表面分子结构,使其变得疏松。     

酶法改性大豆分离蛋白最新研究进展

为改进大豆分离蛋白(SPI)的功能特性,近年来,人们广泛研究了对大豆分离蛋白进行酶处理改性来引起分子结构的变化。经过适当的改性可以得到符合人们所期望的功能特性,提高其作为功能性成分在食品工业中的应用。综述了近年来国内外有关大豆分离蛋白酶法改性方面的研究,并着重介绍大豆分离蛋白酶法改性对其功能性质的影响,分析了酶法改性大豆分离蛋白存在的问题,并对大豆分离蛋白酶法改性的应用方向进行了展望。     

酶法改性对核桃谷蛋白微观结构及功能特性的影响

利用荧光光谱、紫外光谱、圆二色谱等仪器对核桃谷蛋白、酶法改性核桃蛋白的微观结构进行分析,从蛋白质分子间、蛋白质分子内以及多肽等角度测定、观察、分析其改性机理。结果表明,酶法改性蛋白的氮溶指数分别提高了133.01%,96.75%,持水性分别提高了23.19%,22.25%,持油性分别降低了27.03%,29.11%,乳化特性分别提高了31.81%,41.55%,利用TG酶改性后起泡特性提高了28.21%。     

酶解鹅骨蛋白制备抗氧化肽的工艺优化

以鹅骨为原料,采用中性蛋白酶、碱性蛋白酶、风味蛋白酶、木瓜蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶6种蛋白酶对其进行酶解,以超氧阴离子自由基清除率为指标,选出最优酶为风味蛋白酶。在单因素实验的基础上,采用响应面分析法对该酶的酶解条件进行优化。结果表明,风味蛋白酶的最佳酶解条件为:酶底比8800U/g、温度50℃、pH6.0、酶解时间为8h、底物浓度为12g/100mL。在此条件下,酶解液的超氧阴离子自由基清除率为64.14%,水解度为17.76%。      

酶法改善卵白蛋白乳化性研究

采用碱性蛋白酶通过酶法改性以改善卵白蛋白乳化性。在单因素实验的基础上,以乳化活性为响应值,选取酶解时间、pH、酶解温度为考察因素,根据Box-Behnken中心组合设计原理建立数学模型,进行响应面分析。获得卵白蛋白乳化性的酶法改性最佳工艺为:底物浓度1.0%、酶用量30000 U/g、酶解时间195 min、p H9.0、酶解温度38℃。在此条件下改性卵白蛋白乳化活性为0.967±0.031,乳化活性相比未改性提高89.61%,说明碱性蛋白酶改性改善卵白蛋白乳化性效果理想。      

限制性酶解乳清蛋白功能性质研究

探究乳清蛋白在碱性蛋白酶限制性水解下功能性质变化。以乳清蛋白的溶解性,乳化性、乳化稳定性,起泡性、起泡稳定性为考察指标,确定乳清蛋白的等电点及分析不同水解度下乳清蛋白功能性质在p H调控下的变化。结果表明:乳清蛋白的等电点为4.8。乳清蛋白进行限制性酶解后功能性质有了很大提高,其中溶解性在DH14、p H10下达到最大值,较原蛋白提高了14.55%;起泡性在DH14、p H4下达到最大值,较原蛋白提高了107.5%;起泡稳定性在DH4、p H4下达到最大值,比原蛋白提高了8.66%;乳化性在DH14、p H12下达到最大值,比原蛋白提高了56.1%;乳化稳定性DH4、p H12下达到最大值,比原蛋白提高了50.42%。      

酶法制备米糠分离蛋白的研究

选用细胞破壁酶类和蛋白酶类来提取米糠蛋白,从两类酶中分别选出最佳用酶及酶用量。实验表明,纤维素酶是最佳的细胞破壁酶,其最佳添加量为:[E]/[S]=2%。复合蛋白酶为最佳蛋白酶用酶,其最佳添加量为:[E]/[S]=5%。