热处理钝化扁豆液中胰蛋白酶抑止子的研究

该文主要研究热处理钝化扁豆液中胰蛋白酶抑制子的方法。试验表明,高温下(95,120,140℃)热处理所需时间较短,但豆液颜色变深。碱性(pH=12.0)中温(50,60,70℃)下,豆液营养效价损失较小,温度每升高6℃,所需热处理时间减少一倍。     

热处理钝化扁豆液中胰蛋白酶抑制子的研究

本文就要研究热处理钝化扁豆液中胰蛋白酶抑制于的方法。试验表明，高温下(95，120，140℃)热处理所需温度时间较短，但豆液颜色变深。碱性(pH＝12．0)中温(50，60，70℃)下，豆液营养效价损失较小，温度每升高6℃，所需热处理时间减少一倍。     

钝化剂对大豆胰蛋白酶抑制因子活性的影响

用偏重亚硫酸钠、亚硫酸钠、维生素Ｃ加硫酸铜钝化大豆中的胰蛋白酶抑制因子，并选用１４０只１日龄ＡＡ肉用仔鸡探讨不同钝化剂处理生豆粉日粮对肉用仔鸡生产性能及胰腺组织的影响。结果表明，不同钝化剂，都使生豆粉中胰蛋白酶抑制因子的活性呈不同程度下降。采食用０５％的偏重亚硫酸钠处理的日粮，试鸡的生长抑制显著改善（Ｐ＜００１），胰腺肿大显著缓解（Ｐ＜００１），但不如熟豆粕日粮（Ｐ＜００５）；采食用０９％亚硫酸钠处理的日粮，饲料报酬和胰腺相对重量显著低于生豆粉日粮（Ｐ＜００５），也不如熟豆粕日粮（Ｐ＜００５）；采食用１０％的维生素Ｃ加４００ｍｇ／ｋｇ硫酸铜处理的日粮，显著降低肉用仔鸡的生长（Ｐ＜００１）     

枯草杆菌蛋白酶水解大豆胰蛋白酶抑制子及其固定化研究

根据 B4菌的主要形态和生理生化特征进行分鉴定为枯草芽孢杆菌 ;通过对其生物学特性及抗菌物质的研究得出 :B4菌的最适培养条件为 YSP培养基、2 8℃、p H7和充分供氧 ,48h生长量达到最大。培养液中抗菌物质活性随培养时间的延长而增高 ,培养 48～ 72 h后达最高。经测定常用杀菌剂、生长调节剂对 B4菌株生长的影响从而选出对 B4菌株影响小的化学杀菌剂 ,以减少农药的用量 ,提高防病效果      

枯草杆菌蛋白酶水解大豆胰蛋白酶抑制子及其固定化研究

根据 B4菌的主要形态和生理生化特征进行分鉴定为枯草芽孢杆菌 ;通过对其生物学特性及抗菌物质的研究得出 :B4菌的最适培养条件为 YSP培养基、2 8℃、p H7和充分供氧 ,48h生长量达到最大。培养液中抗菌物质活性随培养时间的延长而增高 ,培养 48～ 72 h后达最高。经测定常用杀菌剂、生长调节剂对 B4菌株生长的影响从而选出对 B4菌株影响小的化学杀菌剂 ,以减少农药的用量 ,提高防病效果     

商品大豆饮料胰蛋白酶抑制素活性的研究

研究测定了未经热处理的生豆奶，经现代加工的不同商标的大豆饮料，传统豆腐等样品的胰蛋白酶抑制素活性。其中生豆奶的ＴＩＡ是６６．４ｍｇ／ｇ蛋白质。巴氏灭菌后大豆饮料的ＴＩＡ是２３．７ｍｇ／ｇ蛋白质；超高温灭菌的大豆饮品，其ＴＩＡ是１３．３￣３１．６ｍｇ／ｇ蛋白质之间；两种水静压式杀菌机灭菌的大豆饮料分别为４．１ｍｇ和７．７ｍｇ／ｇ蛋白质，传统豆腐的ＴＩＡ仅为６．４ｍｇ／ｇ蛋白质，上述结果反映了某些现代     

热处理时间和压力对豆浆胰蛋白酶抑制剂的影响

分别研究了不同热处理时间和不同处理压力下,豆浆中胰蛋白酶抑制剂活性变化。研究结果表明,常压下当热处理时间达到15min时,豆浆中胰蛋白酶抑制剂的活性下降到2.91mg/g。在30k Pa下,当热处理时间达到5min时,豆浆中胰蛋白酶抑制剂的活性下降到1.62mg/g。在热处理时间为5min处理压力达到90k Pa时,豆浆中胰蛋白酶抑制剂的活性下降到0.47mg/g。因此,从胰蛋白酶抑制剂角度考虑,30k Pa处理5min的加工工艺能大幅提高豆浆的安全性和品质。     

酶法钝化大豆中胰蛋白酶抑制因子的研究

采用国家标准GB 21498—2008检测钝化后大豆中胰蛋白酶抑制因子的活性。四因素四水平正交试验设计结果表明,最优的钝化工艺条件为：温度为45℃、pH 3.5、酸性蛋白酶用量为0.005μL/g、底物浓度为4%,在此条件下钝化完全,抑制率达97.8%。     

大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法的研究

研究了豆奶中胰蛋白酶抑制剂的三种失活方法;热处理失活、木瓜蛋白酶水解失活及茶多酚络合失活。实验证明,这三种方法都可以有效地使胰蛋白酶抑制剂活性降低。同时都有其最佳失活条件,否则会影响其产品质量或影响胰蛋白酶抑制剂的失活效果;热处理过度,会使豆奶产生焦味和褐变;木瓜蛋白酶的加入量达到最佳值后胰蛋白酶的活性趋于稳定而不再呈上升的趋势,茶多酚的用量过多时,剩余量会对胰蛋白酶产生抑制作用而降低失活效果,同时还探讨了温度、受热时间对茶多酚与大豆胰蛋白酶抑制剂络合物的影响,温度偏高或加热时间过长,络合物就会部分解络,从而达不到预期的效果。     

大豆胰蛋白酶抑制剂研究概况

该文介绍国内外研究大豆胰蛋白酶抑制剂概况,并对其失活和测定方法进行初步探讨。     

枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制剂的水解钝化研究

研究了枯草杆菌蛋白酶(Subtilisin)对大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)酶解活性的影响。实验在50℃,pH7.5条件下反应1h,并以BAPNA为底物,采用改进的方法测定枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制剂的水解钝化程度,用SDS-PAGE方法和分子排阻色谱法研究其蛋白酶钝化敏感性。结果证明,枯草杆菌蛋白酶可以水解大部分的抑制剂,并通过SDS-PAGE进一步证实了比色法得出的结论。而由分子排阻色谱图可以分析得出抑制剂经枯草杆菌蛋白酶酶解后,活性降低。分析认为,可能是由于抑制剂中二硫键被打断使得其结构发生改变,同时生成大量复杂的小分子多肽物质。因此,可以推断大豆胰蛋白酶抑制剂的稳定性与二硫键的存在有关。     

生物法失活大豆胰蛋白酶抑制剂的研究

对生物法失活大豆腋蛋白酶抑制剂进行了研究。测定了豆制品中胰蛋白酶抑制剂的活性;比较了外源蛋白酶失活胰蛋白酶抑制剂的能力,确定了碱性蛋白酶失活胰蛋白酶抑制剂的最优条件为pH值8.88～9.05、温度43.40～44.70℃、酶用量10.44～11.29μL/g、底物浓度6.51%～7.18%。以发芽12h的大豆加工的熟豆乳中胰蛋白酶抑制剂活性降低了83.2%。保加利亚乳杆菌(Lb)、米黑毛霉(M.M)和米根霉(R.O)发酵能有效失活豆乳中的胰蛋白酶抑制剂活性。     

商品大豆饮料胰蛋白酶抑制剂活性的研究

本研究详细测定了未经热处理的生豆奶、各种经现代技术加工的大豆饮料产品、东方传统大豆食品豆腐等样品的胰蛋白酶抑制剂活性（ＴＩＡ）。其中生豆奶的ＴＩＡ（以每克蛋白质所抑制的纯胰蛋白酶毫克数表示）是６６．４ｍｇ／ｇ蛋白质，经巴氏杀菌的商品大豆饮料ＴＩＡ是２３．７ｍｇ／ｇ蛋白质。检验了经超高温灭菌处理的７种不同商标大豆饮品，结果表明这些饮品的ＴＩＡ在１３．３～３１．６ｍｇ／ｇ蛋白质之间。另有两种已知是经灭菌的大豆饮料，其ＴＩＡ最低，分别为４．１ｍｇ／ｇ蛋白质和７．７ｍｇ／ｇ蛋白质。又分析了一种采用东方传统加工方法生产的豆腐，其ＴＩＡ仅为６．４ｍｇ／ｇ蛋白质。上述这些分析结果反映了某些经现代加工方法生产的商品大豆饮料，在消除抗营养因子的处理上是不够充分的。     

大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法研究进展

胰蛋白酶抑制剂是大豆食品与饲料的主要抗营养因子,大豆胰蛋白酶抑制剂的失活能明显提高大豆食品与饲料的营养价值和食用安全性。大豆胰蛋白酶抑制剂的钝化方法有物理、化学、生物还原、酶解、发酵以及天然化合物络合法等,介绍了研究概况,大豆胰蛋白酶抑制剂失活诸方面与技术,并对其发展前景作了初步探讨。     

大豆胰蛋白酶抑制剂的异源表达与生化特性解析

本文对一疑似大豆胰蛋白酶抑制剂(STI;sti)的开放阅读框在毕赤酵母中进行了克隆表达与生化特性分析。结果表明,在摇瓶水平上,重组菌GS115(pPIC-STI)分泌表达了30 mg/L STI;重组STI在(40~80)℃或pH 2.0~11.0孵育1 h后,仍能保持85%以上的抑制活性;K⁺、Zn²⁺和Mg²⁺对其胰酶抑制活性有明显的激活作用,而Cu²⁺、Mn²⁺、Ca²⁺、Fe²⁺和Fe³⁺则有明显的抑制作用;重组STI对胰蛋白酶具有较强的、专一性的和非竞争性的抑制作用,是一种典型的多肽类胰酶抑制剂。良好的酶学性质使STI在食品、医药等行业具有潜在的应用价值。     

大豆胰蛋白酶抑制剂失活方法探讨

胰蛋白酶抑制剂是大豆食品与饲料的主要抗营养因子 ,大豆胰蛋白酶抑制剂的失活能明显提高大豆食品与饲料的营养价值和食用安全性。大豆胰蛋白酶抑制剂的钝化方法有物理、化学、生物还原、酶解、发酵以及天然化合物络合法等。文中介绍了大豆胰蛋白酶抑制剂失活诸方法与技术 ,并对其发展前景作了初步探讨     

马铃薯胰蛋白酶抑制剂的抑菌活性

本研究探讨了马铃薯胰蛋白酶抑制剂（PTI）抑菌活性及其抑菌机理。采用滤纸片扩散法测定抑菌圈直径,微量二倍稀释法测定最低抑菌浓度（MIC）、最低杀菌浓度（MBC）,以此评价PTI的抑菌性。通过扫描电镜观察并测定胞膜通透性、胞膜完整性、胞内活性氧含量及对细菌蛋白酶的抑制率等实验,探讨了PTI的抑菌机理。结果表明：PTI对枯草芽孢杆菌、蜡样芽孢杆菌和铜绿假单胞菌有较明显的抑制作用,其抑菌圈直径分别为12.56 mm、12.35 mm和11.76 mm,MIC为1.88~3.75 mg/mL,MBC均为3.75 mg/mL。PTI破坏了菌体细胞的形态,导致菌悬液中相对电导率升高和核酸的泄漏,影响了细菌的膜通透性;通过荧光显微镜观察,1 MIC的PTI使菌体胞膜的完整性遭到破坏并促进胞内ROS的产生,造成了菌体氧化损伤;PTI对菌体蛋白酶的活性表现出一定的抑制作用。通过实验得出PTI可能通过这种多靶点协同增效作用达到其抑菌效果。     

大豆胰蛋白酶抑制剂的制备及性质

采用硫酸钠盐析法从大豆乳清废水中选择性回收大豆胰蛋白酶抑制剂(soybean trypsin inhibitor,STI),且以商品化的Kunitz型胰蛋白酶抑制剂(soybean Kunitz trypsin inhibitor,KTI)为对照表征STI的理化性质和界面性质。结果表明,STI提取优化条件为:乳清溶液固形物含量13%、pH 4、加盐量9 g/100 m L,此条件下STI的得率为20.54%;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,其主要成分为KTI,以苯甲酰-DL-精氨酸-p-硝基酰替苯胺盐酸盐为底物的胰蛋白酶抑制活力为2 135.00 TIU/mg,且具有良好的温度和pH值稳定性(80℃加热30 min后仍保持73.19%的抑制活力,在pH 2~11范围内抑制活力无明显变化);傅里叶变换红外光谱和圆二色性结果显示,其与KTI(Sigma T9218)的结构类似,二级结构主要是β-折叠和无规卷曲;界面性质数据表明,STI分子能很快吸附到气水界面形成高弹性界面,从而使其具有良好的起泡性和泡沫稳定性。因此,简单的硫酸钠盐析法是大规模制备高纯度且功能性质良好的STI的有效方法,所获得的STI在医药及功能性食品领域有潜在的应用价值。