斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的理化特征研究

选用斑点叉尾鮰(Ictalurus punctatus)鱼皮为材料,用乙酸和乙酸-胃蛋白酶,分别提取鱼皮中的酸溶性胶原蛋白(acid-solubilise collagen,ASC)和酶溶性胶原蛋白(pepsin-solubilise collagen,PSC),并对其理化性质特征进行研究研究发现,提取得到的ASC纯度高达93.11％,PSC纯度高达93.46％;紫外吸收分析表明,ASC和PSC的吸收峰值均在233nm处;蛋白图谱中两种胶原蛋白均由两种不同的α链(α1) 2α2组成,具备Ⅰ型胶原蛋白的特征;ASC和PSC的傅里叶红外图谱相似,具有完整的三螺旋结构;ASC的变性温度为34.2℃,PSC的变性温度为33.9℃.     

斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的理化特征研究

选用斑点叉尾鮰（Ictalurus punctatus）鱼皮为材料,用乙酸和乙酸-胃蛋白酶,分别提取鱼皮中的酸溶性胶原蛋白（acid-solubilise collagen,ASC）和酶溶性胶原蛋白（pepsin-solubilise collagen,PSC）,并对其理化性质特征进行研究。研究发现,提取得到的ASC纯度高达93.11%,PSC纯度高达93.46%;紫外吸收分析表明,ASC和PSC的吸收峰值均在233nm处;蛋白图谱中两种胶原蛋白均由两种不同的α链（α1）2α2组成,具备I型胶原蛋白的特征;ASC和PSC的傅里叶红外图谱相似,具有完整的三螺旋结构;ASC的变性温度为34.2℃,PSC的变性温度为33.9℃。      

秘鲁鱿鱼皮酸溶性胶原蛋白提取工艺优化及其特性

以秘鲁鱿鱼皮为原料,通过单因素试验及响应面优化法得到秘鲁鱿鱼皮酸溶性胶原蛋白（acid soluble collagen,ASC）最佳提取工艺,并对ASC的理化特性进行研究。结果表明：最佳提取工艺为在4 ℃条件下,冰醋 酸浓度0.47 mol/L、液料比24.5 mL/g,浸泡43 h后,ASC提取率为31.76%;紫外全波长扫描结果表明,所得ASC在 231 nm波长处有最大吸收峰,符合Ⅰ型胶原蛋白特征;凝胶电泳分析表明,提取的ASC含有α1、α2和β链;拉曼光 谱分析表明,所得ASC结构完整,三螺旋结构未受到破坏;ASC的相变温度为50.07 ℃。     

鲟鱼皮胶原蛋白的理化特性研究

本文以俄罗斯鲟鱼皮为原料,采用酸法和酶法提取胶原蛋白,研究了酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)的蛋白类型、结构、热变性温度和溶解度等理化性质,并与牛跟腱I型胶原蛋白(BATC)进行比较。SDS-PAGE电泳图显示ASC和PSC均包含了两条α链(α1链和α2链),为I型胶原蛋白;傅立叶红外光谱图表明提取的2种胶原蛋白均保存了完整的三螺旋结构,但ASC的有序度相对较高;ASC和PSC的热变性温度分别为32.48℃和32.68℃,低于BATC;在酸性pH条件下(pH 1~4),ASC和PSC溶解度较高,当Na Cl浓度大于2%时,PSC的溶解度较高;扫描电镜显示2种胶原蛋白均为网状结构,ASC的孔径较均匀,且孔径较小。上述结果表明提取方法不同,导致2种胶原蛋白的理化性质具有一定的差异,但都具有较好的热稳定性、溶解性,能形成较好的网状结构,有潜力的作为胶原蛋白的替代来源。     

正交试验优化黄河鲤鱼鳞酶促溶性胶原蛋白提取工艺

为提高黄河鲤鱼鳞胶原蛋白提取率,在4 ℃条件下,采用胃蛋白酶和0.5 mol/L乙酸溶液对其提取工艺进行研究,在单因素试验的基础上,采用正交试验设计方法探索了提取时间、加酶量和料液比3 个因素对黄河鲤鱼鳞酶促溶性胶原蛋白（pepsin soluble collagen,PSC）提取率的影响。结果表明,黄河鲤鱼鳞PSC的最适提取工艺参数为提取时间60 h、加酶量40 kU/g和料液比1∶10（g/mL）,在此条件下,PSC提取率达到（17.7±0.7）%。所提取的产品与酸溶性胶原蛋白（acid soluble collagen,ASC）有相似的电泳性质和氨基酸组成,表明其可能与ASC具有相似的分子结构。     

人工养殖大鲵皮胶原蛋白的性质研究

在低温4 ℃条件下,采用酸法（0.5 mol/L乙酸）和酶法（胃蛋白酶）对人工养殖大鲵皮中的胶原蛋白进行了提取,对提取纯化后的两种不同类型的胶原蛋白--酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen,ASC）和胃蛋白酶酶促溶性胶原蛋白（pepsin-soluble collagen,PSC）其各项理化性质进行了研究。结果表明：ASC和PSC均包含2 条α链及它们的二聚体β链,为Ⅰ型胶原蛋白;ASC和PSC中甘氨酸含量最高,其次为谷氨酸和脯氨酸,胱氨酸含量最低;ASC和PSC中亚氨基酸含量分别为144和173（以残基/1 000残基计）,两者热变性温度分别为23.5 ℃和26.5 ℃,表明PSC的热稳定性较优;ASC和PSC的紫外最大吸收峰分别位于233.0 nm和232.0 nm波长处,符合胶原蛋白的特征;ASC和PSC的红外特征吸收频率相似,均含有酰胺Ⅱ带、酰胺Ⅲ带及在两酰胺带间的一系列吸收峰,表明ASC和PSC中胶原蛋白的三螺旋结构较为完整。     

中华鳖裙边胶原蛋白的提取、鉴定及其理化性质

为增加中华鳖产品附加值,开发新型胶原蛋白资源,该研究以中华鳖裙边为原料,采用不同提取方式,分别提取酸溶性胶原蛋白(acid-soluble collagen,ASC)和胃蛋白酶可溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen,PSC),并对2种胶原蛋白结构和理化性质进行分析。利用扫描电子显微镜(scanning electron microscope,SEM)、圆二色光谱(circular dichroism specturm,CD)对胶原蛋白的结构进行分析,采用SDS-PAGE凝胶电泳、肽指纹质谱(matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight,MALDI-TOF)和氨基酸分析仪对ASC和PSC进行蛋白质和氨基酸比较分析,利用差示量热扫描(differential calorimetry scanning,DSC)对胶原蛋白进行热稳定性分析。结果表明,ASC和PSC的得率分别为26. 79%和37. 50%; PSC与ASC相比存在更完整的三级螺旋结构; ASC和PSC均为I型胶原蛋白,且具有较高的亚氨基酸和精氨酸含量; ASC和PSC的热变性温度分别为38. 39和38. 11℃,高于常见的猪皮和鱼皮胶原蛋白,具有较好的热稳定性。该研究为深入研究和开发中华鳖的裙边资源提供了理论依据。     

鲢鱼皮胶原蛋白的提取及性质分析

通过热水浸提,醋酸酸提及胃蛋白酶促提从鲢鱼皮中提取得到水溶性胶原蛋白(RSC),酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并分析其部分性质。鲢鱼皮中RSC,ASC和PSC的得率以湿基计分别为13.2%,11.8%和13.6%;RSC,ASC和PSC的紫外光谱分析表明,其最大吸收峰都接近231 nm,但在280 nm处的吸收很小;傅立叶变换红外光谱结果表明鲢鱼皮胶原蛋白具有特殊的三螺旋结构;SDS-PAGE电泳图谱显示鲢鱼皮胶原蛋白有两条α链(α1和α2)和β链,表明该胶原为典型的I型胶原蛋白;鲢鱼皮RSC,ASC和PSC热变性温度分别为27.1℃,31.3℃和30.5℃。这些结果为进一步研究提供了理论依据。     

梅花鹿角盘胶原蛋白的鉴定及其理化性质

本研究以梅花鹿角盘为原料,利用酸法和酶法提取梅花鹿角盘酸溶性胶原蛋白（ASC）和酶溶性胶原蛋白（PSC）,研究其结构和理化性质,为开发胶原蛋白新资源,提高鹿产品附加值提供理论依据。结果表明,梅花鹿角盘ASC和PSC符合Ⅰ型胶原蛋白氨基酸的特征分布。其中蛋氨酸含量最低,羟基化程度较高,分别为45.69%和46.30%。ASC和PSC至少由两条α链（α1和α2）组成,β链含量较高,并含有少量的γ链。ASC和PSC二级结构相似,均出现酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ的特征吸收峰,保存着三螺旋结构。ASC和PSC在280 nm处基本无吸收,其最大吸收峰位于219.0 nm和224.0 nm处。ASC和PSC溶液的pH越接近pI值,其溶解性、乳化能力和乳化稳定性越小。当NaCl浓度为0～2 mol/L时,增加盐量可以增大ASC和PSC的溶解性、起泡性;盐浓度在0～0.4 mol/L范围内,能提高ASC和PSC乳化性和乳化稳定性。蛋白浓度0.5%时,两者的乳化稳定性最大,蛋白浓度4%时,两者的乳化稳定性最小。     

鹿骨胶原蛋白特性的研究

采用酸和酶提取法从鹿骨中提取酸溶性胶原蛋白（ASC）和胃蛋白酶促溶性胶原蛋白（PSC）,利用紫外扫描、傅立叶变换红外光谱、DSC、SDS-PAGE垂直电泳和氨基酸分析仪,研究了鹿骨胶原蛋白的结构、热收缩温度、相对分子量和氨基酸组成。结果表明：紫外扫描分析,鹿骨的ASC和PSC在234nm处均有强烈吸收,具有胶原蛋白的特性;红外光谱说明胶原纤维保留了大量的三股螺旋结构;经DSC测定,鹿骨的ASC和PSC热收缩温度分别为55℃和58℃。SDS-PAGE电泳显示,胶原蛋白含有3条不同的链,α1、α2和β链。氨基酸分析表明,具有典型胶原蛋白的氨基酸组成。     

鱼皮ASE、PSC的提取和性质比较

针对鱼皮胶原蛋白ASC(acid soluble collagen)和PSC(pepsin soluble collagen)的提取和性质进行研究.经过SDS-凝胶电泳初步确定其为Ⅰ型胶原,蛋白的组成为(α1)2α2,氨基酸分析两种蛋白质都具有胶原蛋白的典型特征.两种蛋白之间在分子构型、氨基酸组成等方面的差异不明显.但从黏度变化、DSC分析来看,二者之间存在一定的差异.推测差异产生的原因与蛋白质制备方法有关,非螺旋区域对三螺旋的稳定性起着重要作用,非螺旋区域的分解大大降低了PSC对热的耐受性.     

酸酶复合法提取鲢鱼鱼鳞胶原蛋白的工艺研究

以鲢鱼鱼鳞为研究对象,采用酸酶复合法提取鱼鳞胶原蛋白,并对酶法提取工艺中的酶量、时间、料液比等因素进行单因素试验和正交优化。使用氨基酸自动分析仪、聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和圆二色谱(CD)对酸溶胶原蛋白(ASC)和酶溶胶原蛋白(PSC)的性质进行研究。试验表明,酸提取后的残渣进行酶提取,其最佳工艺条件为:酶量4%,料液比1∶25,提取时间60 h。ASC提取率达到5.09%,PSC提取率最高达到12.06%,胶原蛋白总提取率为17.15%。氨基酸组成结果表明,ASC和PSC均为典型的I型胶原蛋白;SDS-PAGE电泳分析显示,ASC和PSC的电泳区带与I型胶原蛋白标准品基本一致;CD显示ASC和PSC均保持三股螺旋结构。     

不同提取方法对东北林蛙皮胶原蛋白理化特性的影响

以东北林蛙皮为原材料,用乙酸和胃蛋白酶两种方法对其中所含的胶原蛋白进行提取,最终得到两种胶原蛋白:酸溶性胶原蛋白（ASC）和酶溶性胶原蛋白（PSC）,并对这两种胶原蛋白的理化性质及功能特性进行比较研究。结果发现,ASC和PSC在234 nm附近都有强吸收峰,符合胶原蛋白的特征;红外光谱发现ASC在3346.0、2952.0、1662.0、1548.0、1242.0 cm^-1有吸收峰,PSC在3322.0、2944.0、1662.0、1551.0、1236.0 cm^-1有吸收峰,证明这两种胶原蛋白都存在酰胺A、酰胺B、酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ、酰胺Ⅲ,内部三螺旋结构都保留完整;氨基酸组成表明ASC和PSC都含有18种氨基酸,包括人体所需的8种必需氨基酸,但是组成略有差异;SDS-PAGE电泳结果显示,这两种胶原蛋白都存在β、α1和α2链,符合Ⅰ型胶原蛋白的结构特征;PSC的变性温度较ASC要高,但是保湿率较低,它们的吸湿率和相对溶解度差异不显著（p>0.05）;以上结果表明不同提取方法对东北林蛙皮胶原蛋白的结构、功能特性有一定影响,但是不影响胶原蛋白的品质。      

不同方法提取沙海蜇皮胶原蛋白的对比分析

以沙海蜇皮为实验原料,分别用胃蛋白酶提取法、热水提取法和酸提取法进行了胶原蛋白的提取,得到酶溶性胶原蛋白(PSC)、热水抽提胶原蛋白(HEG)和酸溶性胶原蛋白(ASC),并分析了三种胶原蛋白的理化性质及功能特性。结果表明:PSC、HEG和ASC中羟脯氨酸含量分别为5.77%,5.53%和9.20%;平均分子量分别为34、52、38ku。紫外图谱扫描和红外扫描光谱表明,三种方法提取的胶原蛋白结构相似,但略有差别。PSC、HEG、ASC乳化指数依次为:5.07、25.90、3.26m2/g;稳定性依次为:24.68、21.89、88.5min。吸湿性和保湿性最好的样品均为PSC。     

单环刺螠体壁胶原蛋白的提取及其理化性质

采用0.5mol/L醋酸提取,结合NaCl沉淀法从单环刺螠(Urechis unicinctus)的体壁中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作初步研究。紫外光谱分析表明ASC的特征吸收波长位于228nm,初步推断所提取的蛋白为典型的胶原蛋白;氨基酸组成分析表明ASC为典型的Ⅰ型胶原蛋白;聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明ASC有两条不同的α链(α1和α2链)、β链和γ链,其胶原蛋白中含有二硫键;傅里叶红外光谱(FTIR)分析表明其存在三螺旋结构;示差扫描量热仪(DSC)分析表明热变性温度(td)和热收缩温度(ts)分别为33.6℃和67.5℃。     

鲍鱼肌肉胶原蛋白的提取与性质研究

提取了鲍鱼肌肉酸溶性胶原蛋白(ASC)和不同胃蛋白酶质量浓度下的酶溶性胶原蛋白(PSC),并对它们的理化性质进行研究和比较。结果发现,ASC的提取率只有0.63%,低于任一PSC。氨基酸组成结果显示,ASC和PSC的Gly含量都没有达到氨基酸总量的1/3,但都含有12.03~16.30个Cys残基和9.75~14.68个Tyr残基。根据SDS-PAGE图谱,发现鲍鱼肌肉ASC的α亚基是由160ku的α_1、140 ku的α_2和130 ku的α_3肽链组成,而PSC则是由3条α_1肽链组成。ASC的最大紫外吸收峰出现在224 nm,而PSC却偏移至228 nm。ASC与PSC在粘度特性上存在明显的差异,结果表现为ASC的热变性温度高于任一PSC。Zeta电位测定结果表明,无论是ASC还是PSC,其等电点均在pH 4.90附近。pH和NaCl对ASC的溶解性影响趋势与PSC基本一致,但在同一pH或NaCl浓度下,PSC的溶解度高于ASC,且随着胃蛋白酶添加量的增加出现一定程度的上升。综上所述,鲍鱼肌肉ASC与PSC在理化性质上具有明显的区别。     

草鱼皮酸溶性和酶溶性胶原蛋白的提取及性质

本文研究了从草鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC)及其部分性质。草鱼皮中ASC和PSC的提取得率以干基计分别为8.0%和18.6%;对草鱼皮ASC和PSC的紫外光谱分析,最大吸收峰都接近223nm;SDS-PAGE电泳图谱显示草鱼皮胶原蛋白是由两条不同的α链组成,分子量都在100kDa以上,与猪皮I型胶原蛋白相似;草鱼皮ASC和PSC热变性温度分别为33.8、34.5℃,只比猪皮的热变性温度(37℃)低3℃左右。结果表明草鱼皮胶原蛋白在功能食品、医药、化妆品、制药等方面有潜在的应用。     

鲽鱼骨胶原蛋白的结构及流变学特性

采用酸法和酶法从鲽鱼骨中提取制备得到酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),对ASC与PSC进行紫外吸收(UV)、红外吸收(FTIR)、亚基组成(SDS-PAGE)、热稳定性(DSC)、微观结构(SEM)以及流变学特性(DHR)分析。UV显示:ASC与PSC分别在227 nm与226 nm处有最大紫外吸收峰。FTIR图谱表明:ASC与PSC保持了三螺旋结构。SDS-PAGE电泳图表明:ASC与PSC是Ⅰ型胶原蛋白。DSC测定ASC与PSC的热变性温度分别为52.24℃与49.65℃。SEM显示:ASC与PSC呈现交织状纤维网状结构。DHR表明:1%的ASC溶液或PSC溶液在振荡频率0.1~10 Hz范围主要表现为弹性且具有较高的凝胶稳定性。     

超声波对鲟鱼皮酸溶性胶原蛋白提取及理化特性的影响

以鲟鱼皮为原料，研究超声波辅助酸提取对鲟鱼皮酸溶性胶原蛋白提取率和理化特性的影响。结果显示，超声波辅助酸法制备的胶原蛋白(UASC)提取率(27.527%±0.65%，干重)明显高于常规酸提法制备的胶原蛋白(ASC)提取率(7.330%±0.42%，干重)。SDS-PAGE和紫外-可见光谱显示ASC和UASC均为I型胶原蛋白；傅里叶变换红外光谱、酰胺I带的光谱拟合分析以及X射线衍射分析结果显示ASC和UASC均保持较完整的三螺旋结构，UASC的结构稳定性高于ASC；胶原蛋白黏度分析和差示扫描量热分析结果显示UASC的热稳定性高于ASC；扫描电镜结果显示ASC和UASC微观结构均呈现多孔结构。结论:超声波辅助酸提取法可有效提高鲟鱼皮胶原蛋白的提取率，超声波对鲟鱼皮胶原蛋白结构没有造成破坏，反而提高了其结构稳定性和热稳定性。本研究结果对超声波辅助用于鲟鱼皮胶原蛋白的提取提供了理论参考。     

酸法和酶法提取牦牛骨胶原蛋白的特性分析

以牦牛骨为原料,分别采用酸法和酶法提取胶原蛋白并进行理化性质分析。通过氨基酸组成、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱、热收缩温度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）和扫描电子显微镜图像分析对胶原蛋白进行比较。结果表明：2?种方法的提取物都为典型的胶原蛋白,在230?nm波长左右出现最大紫外吸收峰;酸溶胶原蛋白（acid-soluble collagen,ASC）和酶溶胶原蛋白（pepsin-soluble collagen,PSC）的热收缩温度分别为40.12?℃和40.94?℃,变性焓值分别为0.25?J/g和0.22?J/g;红外光谱及SDS-PAGE分析表明,ASC和PSC主要由α、β、γ三种亚基组分组成,属于I型胶原蛋白,且三股螺旋结构完整;扫描电子显微镜结果表明,2?种方法提取的胶原蛋白都保留了较为完整的纤维网状结构,但酸法提取的胶原蛋白结构分布相对均匀。综合来看,2?种方法所提胶原蛋白在理化特性上并无太大差别,但酶法提取的胶原蛋白得率较高,酸法提取成本较低。