鲜毛肚和盐渍毛肚胶原蛋白的结构表征

该文以鲜毛肚和盐渍毛肚为原料,提取酶促溶性胶原蛋白,利用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、氨基酸分析、荧光光谱、红外光谱和扫描电镜等手段,对毛肚胶原蛋白进行结构表征。结果表明,毛肚胶原蛋白主要由I型胶原蛋白构成,鲜毛肚和盐渍毛肚的胶原蛋白结构存在差异,鲜毛肚保留了更完整的三螺旋结构。与鲜毛肚相比,盐渍毛肚的胶原蛋白甘氨酸含量质量分数占比下降8.73%;紫外光谱最大吸收波长红移2 nm,吸收峰强度增大;荧光光谱最大发射波长蓝移2 nm,吸收峰强度减弱;红外光谱中酰胺类化合物A、B、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ区的吸收峰整体蓝移,二级结构中β-折叠相对含量减少,无规则卷曲、α-螺旋以及β-转角等部分相对含量增加;微观结构中折叠结构减少,孔洞增加,破碎效果明显,无序化程度加深。     

碱对毛肚水发质量影响的研究

研究NaOH溶液水发毛肚时,碱液浓度与浸泡时间对毛肚涨发效果的影响,以毛肚增重百分比及感官评分为指标,通过单因素试验和正交试验选择出毛肚的最佳水发工艺.结果表明:毛肚水发的最佳工艺条件为20g/3000mLNaOH溶液浸泡30min,清水浸泡1h.该条件下,毛肚平均增重百分比为139％,涨发效果较好.     

温度对胶原蛋白品质的影响

在骨的抽出物生产中温度是决定产品品质的一个重要因素,不同的温度条件下胶原蛋白会发生热致变性、热分解、非酶褐变等变化,导致产品的品质差异较大,对抽出物的深加工起决定性作用。     

温度对乌鳢鱼皮胶原蛋白肽聚集体结构及理化特性的影响

研究乌鳢鱼皮胶原蛋白肽在20～52℃低温诱导下自组装体的结构稳定性与理化性质,比较分析聚集体变化过程中圆二色谱、自组装动力学、微观结构、凝胶强度、粒径、黏度、变性温度和红外光谱的变化.结果表明:在20～30℃温度范围内,升温对乌鳢鱼皮胶原蛋白肽自组装速率及聚集体稳定性具有促进作用,组装成核时间缩短13.5 min,形成...     

毛肚涨发工艺优化及其水分分布和组织结构变化研究

为更安全有效地使盐渍毛肚复水涨发,本实验研究了碳酸钠涨发毛肚的工艺条件。采用单因素和响应面试验,对碳酸钠浓度、碳酸钠处理时间、温度进行优化。以增重率和破碎力为响应值,确定碳酸钠涨发毛肚的最优工艺条件。结果表明,毛肚的最优工艺条件为碳酸钠浓度1.03%(w/v),碳酸钠处理时间2.3 h,温度43℃,此时毛肚的增重率达185.25%±3.61%,破碎力为2333.31±99.12 g,脆度高,感官评价良好。碳酸钠处理后毛肚不易流动水和自由水含量明显增加,肌纤维断裂、肌细胞膨润饱满。本研究表明该碳酸钠涨发盐渍毛肚工艺可靠,增重率高,嫩化效果好。     

加热对毛肚品质的影响

通过测定毛肚样品的缩水率、失水率、水分含量,并结合感官评价和质构分析,研究不同加热时间对毛肚品质的影响。结果表明:随着加热时间的延长,毛肚样品的缩水率和失水率逐渐增大,样品的水分含量逐渐减少,毛肚样品的感官评价得分逐渐降低,加热1~15 s的样品感官评分较高,口感较好。随着加热时间的延长,毛肚样品的硬度和咀嚼性逐渐增加,样品之间的弹性总的来说差异比较小。因此,根据加热时间对毛肚样品品质的影响,毛肚样品的加热(烫煮)时间应控制在10~15 s左右,以获得较好的口感。      

胶原蛋白结构的研究进展

胶原蛋白来源和应用相当广泛,经济前景可观,胶原分子结构的研究日益重要.本文概括总结了近年国内外胶原蛋白结构研究的重要进展,着重描述了胶原主要的组织分布、类型和结构,为在此基础上揭示胶原蛋白的结构与性能之间的关系,更有效地利用胶原蛋白提供理论指导.     

超高压处理对羊骨胶原蛋白三级结构的影响

以羊骨胶原蛋白为研究对象,研究不同超高压压力对胶原蛋白微观形态、热变性温度、吡啶交联物以及空间结构的影响。试验结果表明:超高压处理的胶原蛋白的微观形态在压力100~300 MPa时出现短暂的聚合现象;当压力超过400 MPa时胶原蛋白结构又重新展开。差式扫描量热仪(DSC)结果显示:经超高压处理的胶原蛋白的变性温度由44.9 ℃(对照组)降为31.7 ℃;胶原蛋白吡啶交联物羟赖氨酸吡啶啉(HP)和赖氨酸吡啶啉(LP)的含量随超高压压力的增加、保压时间的延长而显著下降(P＜0.05);HP和LP与超高压压力和保压时间呈极显著负相关(P＜0.01)。     

猪软骨Ⅱ型胶原蛋白的制备及结构表征

从猪软骨中提取纯化Ⅱ型胶原蛋白,并对其进行结构表征。结果表明,猪软骨Ⅱ型胶原蛋白的最佳提取条件为温度35℃、加酶量0.8%胃蛋白酶、时间25 h,该条件下胶原蛋白提取率可达49.28%,纯度为92.65%。SDS-PAGE结果显示Ⅱ型胶原蛋白有2条α链和1条β链。红外光谱和电镜扫描结果显示该胶原蛋白具有典型的酰胺基团,有完整的三股螺旋结构。     

胶原蛋白处理对桑蚕丝结构与性能的影响

对经胶原蛋白溶液处理的桑蚕丝纤维的结构与性能进行了研究.研究结果表明,经胶原蛋白处理后,真丝纤维表面出现了明显纵向条纹,且随着胶原蛋白溶液浓度的增加而增强.处理后真丝纤维的强度有所提高,聚集态结构有β化趋势.     

三种碱对水发毛肚感官品质及增重影响的比较

以食品级NaOH、Na2CO3和NaHCO3为材料,进行毛肚水发的单因素试验,分别研究碱液浓度、碱处理时间和反应温度对毛肚感官品质和增重的影响,并将3种碱处理后的毛肚按NY 5268-2004《无公害食品毛肚》的方法进行指标检测,筛选合适的水发用碱。单因素试验结果表明:在感官评价方面,NaOH>Na2CO3>NaHCO3,在增重方面,NaOH具有明显优势。指标检测结果表明:3种毛肚的感官指标、理化指标和微生物指标均达到无公害食品的标准。综合考虑感官品质、增重比、生产周期和性价比,NaOH更适合作为水发毛肚的处理用碱。     

二次杀菌对贮藏期间酱卤羊肚肌原纤维蛋白氧化、特性及结构的影响

为了探明超高压处理和热处理对酱卤羊肚肌原纤维蛋白氧化、特性及结构的影响.本实验以未经二次杀菌处理的样品为空白(CN),对酱卤羊肚分别进行400 MPa、15 min超高压处理(ultra-high pressure treatment,UHPT)和85 ℃水浴40 min热处理(heat treatment,HT),真...     

氧化剂对胶原结构和性能的影响

本课题以生皮胶原为研究基质,以H2O2、CLO-、O3、O2为氧化剂,研究氧化剂与胶原作用过程中胶原分子量和胶原氨基酸组成的变化规律、胶原分子中化学基团的变化规律,建立氧化剂与胶原发生化学作用的结构模型;研究氧化剂对胶原的强度、玻璃化温度、耐湿热稳定性、等电点等特性的影响规律。     

氧化剂对胶原结构和性能的影响

本课题以生皮胶原为研究基质,以H2O2、CLO-、O3、O2为氧化剂,研究氧化剂与胶原作用过程中胶原分子量和胶原氨基酸组成的变化规律、胶原分子中化学基团的变化规律,建立氧化剂与胶原发生化学作用的结构模型;研究氧化剂对胶原的强度、玻璃化温度、耐湿热稳定性、等电点等特性的影响规律.     

胶原明胶化过程中分子结构的变化

本试验以猪皮胶原为原料,研究胶原明胶化过程微观结构的变化规律。研究表明,8 h的酸处理诱导下,胶原明胶化程度较高,热水提胶后明胶得率可达83.98%,随着酸处理时间进一步延长,明胶得率显著下降;差示量热扫描(DSC)、红外光谱(FTIR)和圆二色谱(CD)研究表明,随酸处理的进行,胶原的三螺旋结构逐渐松散,维系三螺旋结构稳定的价键逐渐被破坏,酸处理8 h后,胶原三螺旋结构被过度破坏,是导致明胶得率降低的主要原因。聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析显示,在酸处理的过程中,胶原肽链的降解始终存在,且明胶化胶原中所保留的亚基量直接影响明胶中亚基含量。因此,在明胶化过程中必须在肽链降解和三螺旋结构松散之间寻找平衡点,以获得高得率和高品质明胶。     

丁二酰化对胶原生物活性结构的影响

本实验以猪皮胶原为研究对象,通过丁二酸酐改性制备了酰化胶原,采用仪器分析法对酰化胶原三股螺旋结构的保留程度进行检测,在此基础上使用原子力显微镜和成纤维细胞培养实验对酰化胶原的生物活性进行了进一步考察。结果表明：胶原的酰化度为62.4%,酰化胶原的等电点降低到4.1。X射线衍射（X-ray diffraction,XRD）、热变性温度、圆二色谱法检测结果显示,丁二酸酐改性整体上并未破坏胶原的三股螺旋结构;酰化胶原在原子力显微镜下呈现了胶原特有的纤维结构,成纤细胞培养实验结果发现酰化胶原可以兼容成纤细胞,并在一定程度上促进成纤细胞的增殖,丁二酰化不会破坏胶原的生物活性结构。     

Effect of Lye Peeling Conditions on Sweet Potato Tissue

Heat penetration effects on sweet potato tissue resulting from three lye peeling treatments were evaluated using light and scanning electron microscopy. Heat-mediated starch gelatinization, cell wall separation, chromoplast disruption, and enzymatic discoloration were observed in varying degrees according to the peeling treatment. Starch gelatinization, cell wall separation, and chromoplast disruption decreased in the order: 15-min peel; 30-min pre-soak (water 78–83°C), followed by a 6-min peel; 6-min peel. Discoloration occurred in significant amounts only in the 6-min peel because heat penetration was sufficient to disrupt lacticifer organization but insufficient to inactivate the polyphenol oxidase (PPO) enzyme. The 30-min pre-soak, 6-min peel treatment provided the most attractive finished product.