不同方法提取鲢鱼皮胶原蛋白的理化特性比较

本文分别采用酸法(ASC)、酶法(PSC)和热水浸提法(HWSC)提取鲢鱼皮胶原蛋白,考察不同提取方法对鱼皮胶原蛋白理化性质的影响。研究表明,3种方法所提取的鱼皮胶原蛋白的紫外吸收光谱、红外吸收光谱都较为相似,在232 nm处均出现胶原蛋白的最大吸收峰,在280 nm处几乎无吸收;SDS-PAGE电泳图谱显示3种方法所提取的胶原蛋白,其亚基组成形式均为(α1)2α2,同时,3种方法所提取的胶原蛋白其氨基酸组成和比例类似,均符合Ⅰ型胶原蛋白特征。热水浸提法所提取的鱼皮胶原蛋白(HWSC)羟脯氨酸含量较低,凝胶特性较好,酸法提取对胶原蛋白空间网络结构影响最小。ASC、PSC和HWSC的热变性温度分别为31.05±0.14℃、31.45±0.01℃、43.75±1.20℃。不同提取方法对鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸含量、流变学特性、热变性温度及微观结构有一定的影响。     

全谷物脱脂酸牛奶的理化性质及流变学特性研究

为了获得富含益生菌和益生元的健康酸牛奶产品,该文应用益生菌发酵剂XPL-1和068发酵添加了全谷物粉的脱脂牛奶,并研究其理化性质和流变学特性,同时分析保质期内酸牛奶中乳酸菌数的变化情况。结果表明,全谷物粉的添加可提高脱脂酸牛奶的持水力以及产品的柔软性、光滑细腻程度和流动性,总体可接受性明显提升;此外,在保质期内全谷物酸牛奶样品中的活菌数均稳定在108 CFU/g以上。研究结果为全谷物脱脂酸牛奶的开发应用奠定了理论基础。     

脱脂对小麦粉理化特性的影响

脂类在小麦粉中含量极低,但对其加工品质有很大影响。选取6个不同品种的小麦,用氯仿脱脂,研究脂类对小麦加工品质的影响。结果表明:脱脂小麦粉比基础小麦粉的粗蛋白含量有不同程度增加,脱脂小麦粉的白度有明显提高,降落数值明显减小。RVA黏度特性参数和DSC测试结果表明,脂类对小麦粉糊化特性有显著的影响。脱脂小麦粉在较低的温度下就开始糊化,需要较长时间才能达到峰值黏度,且糊化需要更多的热能,脱脂对强筋小麦粉面团的流变学特性有显著的影响:吸水率极显著增加,面团形成时间显著增加,面团稳定时间极显著减少,粉质质量指数极显著减小。而脱脂对弱筋小麦粉影响相对较小。     

罗非鱼皮明胶的制备及性质研究

以干燥的罗非鱼鱼皮为原料,经脱色溶胀后热水熬胶来制备明胶,通过正交实验法对罗非鱼鱼皮明胶的提取工艺进行优化,并分别对明胶黏度、吸水性、保水性、等电点和氨基酸组成进行了测定。结果表明,鱼皮明胶最佳提取工艺为氢氧化钠浓度2．0％,浸泡24h,盐酸的浓度为0．5％,浸泡4h时,熬胶温度在80℃,时间为8h,提取率为47．54％。     

鲨鱼皮胶原与罗非鱼皮胶原的理化性质及酶解特性研究

为了系统比较深海鱼和淡水鱼胶原的差异,利用酸法提取鲨鱼皮胶原和罗非鱼皮胶原,并对它们的理化性质和酶解特性进行了考察。氨基酸组成分析表明,鲨鱼皮胶原中异亮氨酸含量大约是罗非鱼皮胶原的2倍,但脯氨酸含量较少。鲨鱼皮胶原α肽链和β肽链的分子量,以及胶原热变性温度都低于罗非鱼皮胶原,但在紫外光谱和红外光谱中没有发现明显的差异。另一方面,电泳图谱和液相图谱都表明,鲨鱼皮胶原和罗非鱼皮胶原容易被胶原酶和胰蛋白酶酶解,不易被木瓜蛋白酶酶解。在胶原酶与底物质量比为0.05%,pH8.0和50℃的酶解条件下,经过240min酶解,鲨鱼皮胶原肽中小于1000u的肽含量达到23%,而罗非鱼胶原肽中却只有17%。      

改性水解明胶的理化性质分析——热力学和流变学性质

本实验对改性水解明胶的流变学性质、热力学性质进行了研究。结果表明,相对于水解明胶而言,改性水解明胶的变性温度范围较窄,焓变升高。改性水解明胶溶液的黏度随浓度的升高而升高,但是改性水解明胶在质量浓度为30%时还具有较好的流动性。温度对改性水解明胶溶液黏度的影响很大,黏度与温度的关系符合Arrhenius模型lgη=lgA＋Ea/2.303RT。在剪切速率较低的范围内,溶液呈现一种剪切变稀的假塑性流体状态。在剪切速率高于30Pa·s时,呈现牛顿流体的状态。     

不同提取温度对白鲢鱼皮明胶理化性质的影响

本实验以白鲢鱼皮为原料提取鱼皮明胶,考察不同提取温度（30、50、70、90、100 ℃）对鱼皮明胶得率和理化性质的影响。结果表明：不同温度条件下提取的鱼皮明胶的紫外吸收峰均在波长218 nm左右;明胶提取率在提取温度为90 ℃时最大,为（86.91±0.98）%;50 ℃条件下提取的鱼皮明胶的凝胶强度最大,为（896.75±117.03）g;聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,30、50 ℃条件下提取的鱼皮明胶由α1、α2、β 3 条肽链组成,70、90、100 ℃条件下提取的鱼皮明胶由于明胶分子的热降解,电泳条带不明显;30、50、70、90、100 ℃条件下提取的鱼皮明胶的热变性温度分别为（97.88±2.65）、（108.66±0.43）、（106.48±3.33）、（100.27±2.37）、（99.56±0.37）℃;提取温度越高,明胶的G’’和G’值越小、流变性能越差。     

鱼皮明胶：凝胶特性的影响因素及其改善方法

随着食品和制药行业对不同种类胶原蛋白和明胶的需求不断增加,开发替代哺乳动物明胶的新型原料越来越受到人们的关注。哺乳动物明胶(猪和牛)作为最广泛使用的明胶来源,由于人畜共患病与风俗习惯等方面的问题,其应用受到了一定程度的限制。鱼明胶具有与猪明胶相似的特性,可以作为哺乳动物明胶的替代品应用于食品中。鱼明胶的生产和利用不仅能够提高渔业副产物的利用价值,而且可满足消费者需求。但鱼皮明胶在实际生产加工过程中,其凝胶特性与哺乳动物明胶相比还存在差距,需进一步改善。根据明胶本身的性质或加入其他材料,可以提高胶体的性能,达到增强凝胶特性的效果。文章对影响鱼皮明胶凝胶性能的各种因素进行了总结,以便更好地理解和认识相关问题及研究进展,以期为后期的研究工作提供参考。     

山梨糖醇对兔皮明胶理化特性的影响

主要研究了不同质量浓度山梨糖醇的添加对明胶凝胶特性及结构的影响,结果表明,山梨糖醇的添加可以显著增加明胶凝胶强度,但当山梨糖醇质量浓度高于50 g/L时,体系凝胶强度开始呈现下降趋势;流变学和差式扫描量热分析结果均显示,山梨糖醇的添加可提高明胶的热稳定性,凝胶-溶胶转变温度显著升高。红外扫描结果表明,明胶与山梨糖醇之间主要通过氢键产生相互作用,山梨糖醇的添加促进了明胶分子结构的展开。圆二色谱结果说明山梨糖醇的存在使明胶分子链间交联点增加,恢复三螺旋结构的能力增强,且当山梨糖醇质量浓度为50 g/L时效果最明显,解释凝胶强度的变化原因。实际生产中,适量添加山梨糖醇可改善明胶的凝胶特性,扩大其应用范围。     

脱脂麦胚蛋白的制取和理化及其功能特性的研究

本文用碱提取后等电点沉淀法制取了脱脂麦胚蛋白 ,并对其理化和功能特性进行了研究。结果表明 :脱脂麦胚蛋白氨基酸含量高达 2 6 .793g/ 10 0g ,且种类齐全 ,八种必需氨基酸含量均较高 ;脱脂麦胚蛋白的等电点为 4 .0 ,pH >6 .0时蛋白质溶解指数NSI值可达 70 % ,具有较高的溶解度 ;脱脂麦胚蛋白的乳化活性EA和乳化稳定性ES与牛血清白蛋白近似 ,并略高于酪蛋白 ;脱脂麦胚蛋白具有很好的起泡性FC ,其泡沫稳定性FS稍差 ,但可通过物理、化学或酶处理方法来克服 ;脱脂麦胚蛋白具有非常理想的持水性WR ,在pH=8.0和温度 70℃时有最高持水性。     

脱脂对燕麦淀粉理化性质影响研究

研究了燕麦粉的脱脂条件和脱脂对燕麦淀粉性质的影响.结果表明:燕麦粉脱脂条件为料液比为1∶4,脱脂时间4h;燕麦淀粉经脱脂后粗脂肪和损伤淀粉含量分别降低81.3％、26.9％;燕麦破损淀粉含量由4.64％下降至3.63％;燕麦淀粉经脱脂透光率增加、沉降体积变小、冻融吸水率下降;经脱脂后燕麦淀粉溶解度下降,膨润力变高;经脱脂燕麦淀粉峰值黏度升高,谷值黏度基本不变,衰减值、最终黏度、回生值、糊化温度均有所下降.     

酸预处理时间对鲢鱼皮明胶理化性质的影响

本文探究了酸预处理时间对鲢鱼皮明胶理化性质的影响。结果发现,当酸预处理时间从10 min增加到80 min,鲢鱼皮的结构变得疏松,在热水浸提中β肽链等胶原高分子组分易发生降解,提取的明胶其羟脯氨酸含量从61个残基下降到43个残基/1000个氨基酸。不管酸预处理时间多长,提取的鲢鱼皮明胶其等电点均在p H 9.2附近,但长时间的酸处理会使明胶的黏度、凝胶性能和成膜性能下降。当酸预处理时间为10 min时,制备的明胶凝胶强度、膜的抗拉伸强度和断裂延伸率分别为242.67 g、28.24 MPa和65.52%。根据圆二色光谱扫描的结果,发现酸预处理时间对明胶二级结构没有明显的影响,但酸预处理时间越长,提取的明胶在干燥过程中越不易复性形成三股螺旋结构,结果导致成膜性能下降。     

鲟鱼皮胶原蛋白的理化特性研究

本文以俄罗斯鲟鱼皮为原料,采用酸法和酶法提取胶原蛋白,研究了酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)的蛋白类型、结构、热变性温度和溶解度等理化性质,并与牛跟腱I型胶原蛋白(BATC)进行比较。SDS-PAGE电泳图显示ASC和PSC均包含了两条α链(α1链和α2链),为I型胶原蛋白;傅立叶红外光谱图表明提取的2种胶原蛋白均保存了完整的三螺旋结构,但ASC的有序度相对较高;ASC和PSC的热变性温度分别为32.48℃和32.68℃,低于BATC;在酸性pH条件下(pH 1~4),ASC和PSC溶解度较高,当Na Cl浓度大于2%时,PSC的溶解度较高;扫描电镜显示2种胶原蛋白均为网状结构,ASC的孔径较均匀,且孔径较小。上述结果表明提取方法不同,导致2种胶原蛋白的理化性质具有一定的差异,但都具有较好的热稳定性、溶解性,能形成较好的网状结构,有潜力的作为胶原蛋白的替代来源。     

透明质酸-明胶复合膜的制备及理化性质研究

为研发保鲜效果良好的生物基可食用膜,采用流延法将不同分子量的透明质酸(Hyaluronic acid,HA)与明胶制成透明质酸-明胶复合膜,测定其厚度、密度、抗拉强度、不透明度、色度、溶解性、水蒸气透过率和水分含量等理化指标,分析HA分子量对复合膜理化性质的影响,并使用红外光谱表征复合膜的结构。结果表明,随着HA分子量的增加,复合膜厚度、水分含量和不透明度呈现先增加后降低,溶解性和水蒸气透过率降低。红外光谱中酰胺A区特征峰向短波迁移,表明HA分子与明胶分子之间存在氢键作用。透明质酸分子量为(80~100)×10⁴ Da时,复合膜的综合性能最佳。HA-明胶复合膜的开发在食品包装和保鲜方面有潜在的应用价值。     

微波-快速冻融耦合鱼皮明胶理化性质分析

本实验采用微波-快速冻融耦合处理鱼皮获得鱼皮明胶,并通过等电点、透射比、凝冻强度测定以及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、流变学特性、氨基酸组成和傅里叶变换红外光谱分析对鱼皮明胶的理化性质进行表征.结果表明:与市场上的A型和B型明胶不同,微波-快速冻融耦合鱼皮明胶等电点为7,在450nm波长处透射比为57.13％,在...     

提取温度对罗非鱼皮明胶理化性质的影响

本研究以罗非鱼皮为原料,研究在不同温度(30、40、50、60、70、80、90℃)下提取的明胶所表现的得率、凝冻强度、聚丙烯酰胺凝胶电泳分析、傅里叶红外光谱分析、热变性温度、流变性性能等理化特征。结果表明,提取温度对鱼皮明胶的紫外吸收无明显影响;随着提取温度的升高,鱼皮明胶的得率逐渐增大,在提取温度为60~80℃时差异不显著(p>0.05),在90℃达到最大值(62.60%±0.84%);聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,较低温度(30、40、50℃)下提取的鱼皮明胶由α₁、α₂、β 3条肽链组成,提取温度升高后电泳条带强度降低;提取温度为50℃时,罗非鱼皮明胶的凝冻强度最大,高达(884.33±26.76)g;FTIR光谱显示,不同温度下提取的鱼皮明胶在酰胺区都具有特征吸收峰,在光谱中显示出微小的差异;不同温度下提取的鱼皮明胶的热变性温度分别为(101.05±2.97)、(104.35±3.54)、(107.59±0.37)、(97.80±4.21)、(95.35±2.60)、(92.52±3.15)、(89.66±1.23)℃;提取温度通过改变明胶的分子量大小影响明胶溶液内部贮藏能量的多少,进而对明胶溶液的流变性能产生影响。     

大孔树脂动态吸附前后罗非鱼下脚料蛋白酶解液的理化特性比较

为大孔树脂改善鱼下脚料酶解液的风味提供理论依据。采用大孔树脂AB-8和DA20-C动态吸附罗非鱼下脚料蛋白酶解液,分析产物的基本成分、分子量分布、氨基酸含量、挥发性成分及腥苦味变化。结果表明:经大孔树脂AB-8和DA201-C吸附后的酶解液:腥苦味值都降低;蛋白质含量分别减少2.02%和9.05%,灰分和脂肪含量都有所增加;分子量小于1 ku组分分别减少49.1%和53.6%,同时AB-8树脂使分子量大于8 ku组分减少30.20%,DA201-C使分子量在1⁵ ku组分减少70.69%;水解氨基酸和游离氨基酸含量分别减少8.29%、25.39%和15.22%、26.09%;挥发性风味物质的种类分别减少5种和7种,醛类含量由35.94%分别降为31.22%和33.01%,酯类由4.03%降为2.38%和1.99%,含氮类由13.95%降为13.60%和12.07%。大孔树脂AB-8和DA201-C对罗非鱼下脚料蛋白酶解液的理化特性都有较大影响。      

糯玉米粉、淀粉和脱脂淀粉的理化特性研究

以4个糯玉米品种为材料,比较分析了糯玉米粉、淀粉(脱蛋白)和脱脂淀粉(脱蛋白脱脂)的理化特性.结果表现,脱蛋白或脱蛋白脱脂处理不改变材料的结晶类型,各材料均表现为典型的"A"型衍射图谱.理化特性在糯玉米粉、淀粉和脱脂淀粉间存在显著差异.结晶度、膨胀势、回复值、峰值时间和糊化温度以糯玉米粉最高,脱脂淀粉最低;溶解度、峰值黏度和谷值黏度以淀粉最高,米粉最低;透光率以脱脂淀粉最高,米粉最低;但4个糯玉米品种的终值黏度变化趋势不甚明显.     

金线鱼鱼皮抗冻蛋白理化性质的研究

为了研究金线鱼鱼皮抗冻蛋白的理化性质,文章以金线鱼鱼皮抗冻蛋白为原料,对其等电点、亲水性、表面疏水性、热稳定性、起泡性以及乳化性等理化性质进行研究。结果表明,金线鱼鱼皮抗冻蛋白的等电点为p H4;其水分完全挥发温度为174℃,显著高于PBS(磷酸缓冲液)及BSA(牛血清蛋白),表明该抗冻蛋白增大了体系中水分蒸发的难度;加热至81.40℃时,鱼皮抗冻蛋白失去热滞活性,表明鱼皮抗冻蛋白属于非热稳定抗冻蛋白。