预分离初乳中乳铁蛋白的超滤工艺

采用超滤法从初乳中初步分离乳铁蛋白。研究了错流方式的板式膜组件的切向流速、时间、压力、温度等对渗透通量的影响。采用切向流速为4L／min，膜透压为0.15MPa，温度为40－42℃的操作条件，可获得质量分数为26％，纯度为29．8％的乳铁蛋白粗品。     

初乳中矿物元素的超滤法分离研究

初乳乳清中矿物元素的超滤分离结果表明：Ｋ，Ｎａ，Ｃｌ的截留比对同一膜呈正相关。Ｃａ，Ｍｇ，Ａｌ，Ｐ，Ｚｎ和Ｍｎ的截留比随膜孔经增加而增加，且Ｐ和Ｃａ，Ｐ和Ｍｇ的截留比呈很好的线性关系，同时它们和灰分的截留作用及间呈很好的正相关；对Ｃｒ，Ｆｅ的截留按孔经递增的顺序递减。     

金属螯合色谱分离提取初乳免疫球蛋白和乳铁蛋白

对金属螯合色谱分离提取初乳免疫球蛋白和乳铁蛋白的新工艺进行了研究,并采用SDS-PAGE电泳分析法测定了分离得到的免疫球蛋白和乳铁蛋白的含量。试验结果表明,采用金属螯合色谱可较好地分离提取免疫球蛋白,其纯度可达89%。同时还可分离得到副产品乳铁蛋白,但含量较低,仅为33%。另外还对影响螯合色谱分离的因素进行了初步的探讨。      

超滤法浓缩分离免疫初乳中的抗体

收集经大肠杆菌、沙门氏菌混合疫苗免疫处理的乳牛产后７天之内初乳,经去脂、去酪蛋白后所得免疫初乳乳清,用中空纤维超滤器（分子截留为１００ｋｕ（１００ｋｄ）进行浓缩分离,浓缩４．５～７倍、ＩｇＧ收率在９０％以上。为了制得高纯度ＩｇＧ分离物,可和３５％饱和度的硫胺进行盐析,然后再进行超滤脱盐、浓缩、制得的ＩｇＧ浓缩物纯度达８０％以上,这一工艺适合工业化生产。     

牛初乳中乳铁蛋白的分离纯化与免疫功能检测

牛初乳经离心、盐析后获得乳铁蛋白粗提物，通过CM-Sephadex C50离子交换色谱和Heparin-Sepharose CL-6B亲和色谱纯化获得纯度分别为76．98％和92．75％的乳铁蛋白，经SDS-PAGE检测乳铁蛋白存在分子质量分别为76000Da和78000Da的两种异构体，免疫电泳说明提纯样品与乳铁蛋白标准品具有相同的免疫原性。小白鼠喂养和免疫实验说明乳铁蛋白可提高机体免疫功能。     

牛乳中乳铁蛋白的分离纯化研究

牛乳经酸沉淀除酪蛋白后,通过超滤、离子交换法分离纯化得到乳铁蛋白,利用考马斯亮蓝、SDS-PAGE电泳定性定量检测。结果表明:每毫升牛乳能提取乳铁蛋白0.22mg,纯度为95%。     

从牛初乳中提取酪蛋白、免疫球蛋白、乳白蛋白、乳铁蛋白生产工艺的研究

本文详细概述了酶法分离酪蛋白、分步超滤法分离球蛋白与乳铁蛋白及离子交换色谱法纯化乳铁蛋白的工业化生产过程。文中对分离工艺、设备选型及操作参数作了全面论述。     

牛初乳中乳铁蛋白的分离和纯化

利用超滤、盐析和层析三种方法,采用单因素实验和正交实验对酸牛乳清中的乳铁蛋白进行分离和纯化,得到盐析的最佳条件为:先以50%硫酸铵除去杂蛋白,然后在30°C,pH8.5,80%硫酸铵进行盐析。用CM-SephadexC-100进行层析,进样量为2mL,洗脱液pH为7.4时可以得到乳铁蛋白纯品。SDS-PAGE凝胶电泳结果表明,牛初乳中乳铁蛋白的纯度为92%,分子量大约为78000±2000Da。      

牛初乳中乳铁蛋白的分离和纯化

利用超滤、盐析和层析三种方法,采用单因素实验和正交实验对酸牛乳清中的乳铁蛋白进行分离和纯化,得到盐析的最佳条件为:先以50%硫酸铵除去杂蛋白,然后在30°C,pH8.5,80%硫酸铵进行盐析。用CM-SephadexC-100进行层析,进样量为2mL,洗脱液pH为7.4时可以得到乳铁蛋白纯品。SDS-PAGE凝胶电泳结果表明,牛初乳中乳铁蛋白的纯度为92%,分子量大约为78000±2000Da。     

酶联免疫法测定牛初乳中乳铁蛋白含量

应用酶联免疫法制定牛初乳中乳铁蛋白的含量,最小检出量为０．５ｎｇ／ｍｌＬＦ,浅性范围为０．８ｎｇ／ｍｌ至１００ｎｇ／ｍｌ。标准曲线性方程为Ｙ＝－２２．７２Ｘ＋２１．３８,相关系数γ为０．９９６。结果较为理想,这种对ＬＦ的检测方法在国内未见报道。     

膜分离牛初乳中乳铁蛋白的工艺参数研究

研究采用膜分离技术分离牛初乳中乳铁蛋白的工艺条件,并摸索出膜污染的解决办法。以牛初乳为原料,采用单因素试验和二次通用旋转组合设计法优化膜分离乳铁蛋白的工艺条件,并进行响应面分析,比较水法、碱法和水法结合碱法清洗膜的方法。结果显示:提取乳铁蛋白的最适温度38℃、操作压力0.19 MPa、pH 6.9。在此条件下得到膜通量53.2 L/m2.h,膜效能0.79 g/m2.min。膜清洗采用水洗10 min,0.5 mol/L NaOH与4%NaClO混合液清洗15 min,膜通量恢复率可以达到95%以上。     

乳铁蛋白的分离及纯化

乳铁蛋白 (Lactoferrin ,简称Lf)作为一种糖蛋白 ,主要存在于哺乳动物的各种外分泌物中 ,如乳汁、眼泪等 ,乳汁尤其是初乳中Lf的含量很高[1] 。Lf是一种多功能蛋白质 ,不仅具有广谱的抗菌作用 ,而且还能够增强机体的抗病毒、抗感染、抗肿瘤的能力和免疫能力。因此 ,从来源丰富的牛初乳中提取出Lf,把它作为功能性成分应用于食品行业 ,具有广阔的应用和开发前景。本文通过盐析法和层析法从牛初乳中分离出乳铁蛋白 ,并应用酶联免疫法 (ELISA)检测不同分离纯化方法所获得的乳铁蛋白的含量 ,并用电泳分析其纯度。所获得的乳铁蛋白的分子质量为 780 0 0u ,其纯度大约为 92 %。     

超滤法分离免疫牛初乳中的IgG

本实验选用截留分子量为100kD的中孔纤维超滤膜从免疫牛初乳乳清中分离提取IgG,研究了操作压力和温度在超滤过程中对膜透过速率的影响,确立了最适操作压力为0.15MPa,最适操作温度为25℃;并采用分段超滤法对免疫牛初乳乳清中的IgG进行分离,从而使浓缩液中IgG纯度得到进一步提高。     

Lactoferrin and immunoglobulin contents in camel's milk (Camelus bactrianus, Camelus dromedarius, and Hybrids) from Kazakhstan

Lactoferrin (Lf) and IgG were estimated in camel's milk from Kazakhstan, where 2 species of camels (Camelus bactrianus, Camelus dromedarius) and their hybrids cohabit. The concentrations of Lf and IgG were determined according to 3 variation factors: region (n = 4), season (n = 4), and species (n = 5; sample 4 was mixed milk and sample 5 was of unknown origin). The mean values in raw camel's milk were 0.229 ± 0.135 mg/mL for Lf concentration and 0.718 ± 0.330 mg/mL for IgG concentration. The seasonal effect was the only significant variation factor observed, with the highest values in the spring for Lf and in the winter for IgG. The Lf concentration varied in 1-wk postpartum milk from 1.422 to 0.586 mg/mL. The range in IgG concentration was wide and decreased from 132 to 4.75 mg/mL throughout the 7 d postpartum, with an important drop after parturition. In fermented milk, the lactoproteins are generally hydrolyzed. For milk samples from undefined species, discriminant analyses did not allow the origin of the species to be determined. A slight correlation between Lf and IgG concentrations was observed in raw milk. The values were slightly higher than those reported in cow's milk, but this difference was insufficient to attribute medicinal virtues to camel's milk.     

强阳离子交换色谱法从牛初乳中分离纯化乳铁蛋白的研究

本实验研究了离子交换色谱技术大规模纯化乳铁蛋白的色谱条件。选用的SP Sepharose Fast Flow离子交换剂对乳铁蛋白有很好的吸附选择性,洗脱速度可达到2L/h。以pH值为7.7～8.0,10mmol/L的磷酸盐为起始缓冲液,通过改变离子强度进行分步洗脱。先采用0.5mol/L的NaCl溶液选择性洗脱分泌型免疫球蛋白A和乳过氧化物酶组分,再采用1mol/L的NaCl洗脱LF组分。经SDS-PAGE测定,所得乳铁蛋白组分显示为单一区带,相对分子质量为80400Da。经等点聚焦测定,所得乳铁蛋白的等电点为8.65。中试生产的精制品中乳铁蛋白的纯度和回收率分别为94.20%和75.45%。     

牛初乳中乳铁蛋白的分离及纯化

乳铁蛋白(Lactoferrin,简称Lf)作为一种糖蛋白,主要存在于哺乳动物的各种外分泌物中,如乳汁、眼泪、唾液等,乳汁尤其是初乳中Lf的含量很高犤1犦。本文通过盐析法和有机溶剂沉淀法从牛初乳中分离出乳铁蛋白,并应用酶联免疫法鉴定各步骤中分离的乳铁蛋白,获得的乳铁蛋白的相对分子量为75,000Da。      

牛初乳中主要生物活性物质开发的最新进展

综述了近年来牛初乳资源的开发利用状况 ,重点介绍了几种主要功能性物质如免疫球蛋白 (IgG) ,乳铁蛋白 (Lf)及类胰岛素生长因子 (IGF)的分离纯化技术 ,并对牛初乳的综合利用前景进行展望