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探讨了醇洗豆粕对大豆分离蛋白起泡性能的影响。与未经处理的大豆分离蛋白相比,由于醇洗豆粕去除了抑制泡沫稳定的一些醇溶物质如磷脂酰胆碱等,使分离蛋白表面电荷改变,从而减少了膜中蛋白组分之间的静电斥力,增强了泡沫的稳定。通过正交实验优化,生产起泡型大豆分离蛋白的最佳工艺条件为:乙醇浓度75%(V/V)、浸提温度50℃、浸提时间45min、固液比1:6。所得产品的蛋白含量(干基)为97.86%,蛋白质分散指数为95.67%,起泡度为140%,泡沫稳定性(失水率)为37.50%。 相似文献
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为探究工业化生产的醇法大豆浓缩蛋白溶解性较差的原因,研究了醇法加工条件(乙醇体积分数、浸提温度、干燥温度)对大豆浓缩蛋白溶解性及结构的影响。结果表明:大豆浓缩蛋白的溶解度随着乙醇体积分数的增大呈现先降低后升高的趋势,乙醇体积分数为65%时溶解度最低;浸提温度和干燥温度的升高会导致溶解度大幅降低;随着浸提液中乙醇体积分数的增大,大豆浓缩蛋白表面疏水性、分子间的疏水相互作用、二硫键含量及粒径均呈现先增加后降低的趋势,在乙醇体积分数为65%时最大,而α-螺旋含量增加,β-折叠含量整体先增加后降低,无规卷曲含量降低;随着浸提温度和干燥温度的升高,大豆浓缩蛋白分子间氢键作用力降低,而表面疏水性、分子间疏水相互作用、二硫键含量和粒径增大,α-螺旋向β-折叠及无规卷曲转变,蛋白质结构趋于无序。综上,工业化醇法加工工艺(60%~70%乙醇体积分数、50~60℃浸提温度、60~70℃干燥温度)所引发的大豆浓缩蛋白表面疏水性的增大、分子间聚集程度的增加等导致了其溶解度的降低,不利于后期应用。 相似文献
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对醇法大豆浓缩蛋白的生产及功能性改性进行了介绍。从原料豆粕的处理及质量要求出发,详细介绍了醇法大豆浓缩蛋白的生产工艺及相关指标要求,应注意的问题;从环保和食品安全方面考虑,选择物理改性,对醇法大豆浓缩蛋白进行功能性改性,并对其工艺及设备进行了介绍,相关问题进行了讨论。我国生产醇法大豆浓缩蛋白,醇提工艺基本相同,但使用的浸出器和脱溶设备不同。通过对醇法大豆浓缩蛋白进行功能性改性,针对不同产品的用途对生产过程进行过程控制和产品质量控制,可分别生产出食用级和饲用级大豆浓缩蛋白。为大豆蛋白的生产提供帮助。 相似文献
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酸处理对醇法大豆浓缩蛋白溶解特征影响 总被引:1,自引:0,他引:1
通过不同条件酸处理对醇法大豆浓缩蛋白(SPC)进行改性,考察在30℃下将一定浓度SPC溶液pH调至3、4、5,并保持60 min后对其溶解特征影响。结果表明,醇法大豆浓缩蛋白经酸处理后,随酸处理pH降低,对应温度下溶解度逐步降低,且温度对溶解度所带来影响逐渐变弱;常温下溶出物中蛋白聚集体量逐步递减,当pH达到3时,聚集体溶出量基本为0,溶出活化能值先增加后下降。 相似文献
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目的比较不同方法提取藜麦蛋白的效果。方法以藜麦为原料,采用碱溶酸沉法、盐析法、酸提法、水提法4种方法制备藜麦蛋白,分析其蛋白提取率、蛋白纯度、抗氧化活性和氨基酸成分,并通过扫描电镜观察蛋白质的超微结构。结果碱溶酸沉法的提取率最高(47.36±0.41)%,盐析法的提取率最低(12.82±0.46)%,但盐析法制备的蛋白纯度最高(77.75±1.16)%。酸提法制备的蛋白质外观最好,碱溶酸沉法制备的蛋白质颜色微黄且更容易发生褐变。碱溶蛋白包含7个主条带,酸溶蛋白和水溶蛋白的亚基组成相近,包含5条条带,盐溶蛋白含一个条带。藜麦蛋白质氨基酸组成平衡,必需氨基酸含量丰富,且藜麦蛋白具有一定的抗氧化活性。通过扫描电镜观察4种藜麦蛋白的表面结构,碱溶酸沉法和酸提法制备的藜麦蛋白整体结构完整,表面光滑,结构紧密,呈连续的聚集块状结构;水溶法制备的藜麦蛋白,其空间结构较为连续,呈不规则块状,其块状表面有些许蜂窝与孔洞;盐析法制备的藜麦蛋白,结构疏松,颗粒表面粗糙,不规则,有小颗粒组成的微结构,说明盐析法制备的藜麦蛋白对蛋白质的表面结构有一定程度的破坏。结论碱溶酸沉法快速、易操作,可为大批量制备藜麦蛋白的最佳方法。 相似文献
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以豆粕、菜粕和豌豆为混合原料,通过异步发酵工艺改善其蛋白品质。考察不同发酵菌株、原料配比、发酵和酶解条件等单因素条件,并结合响应面试验和正交试验确定最佳的异步发酵工艺,以粗蛋白、酸溶蛋白、蛋白溶解度和蛋白酶活力等指标评价混合蛋白品质。结果表明,单因素实验中米曲霉为最佳的发酵菌株,其分泌的中性蛋白酶活达到676.56 U/g,固态发酵时间为49 h,发酵温度29.9℃,初始发酵水分39.7%。在此工艺下,混合植物原料中的粗蛋白、酸溶蛋白和蛋白溶解度分别提高了15.5%、344%和132%;液态酶解最佳条件为:料水比1:4(m/m),酶解时间18 h,酶解温度50℃,酶解后混合植物蛋白的粗蛋白、酸溶蛋白和蛋白溶解度分别提高了2%、101%、244%。综上,优化先固态发酵,后利用发酵产的蛋白酶液态酶解的异步工艺后混合蛋白原料中的粗蛋白、酸溶蛋白和蛋白溶解度明显提高,蛋白质品显著改善,为蛋白的开发利用提供了基础。 相似文献
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两种胡麻饼粕提取蛋白质等电点测定 总被引:2,自引:0,他引:2
利用碱溶酸沉法从机械压榨和溶剂浸提法制油后产生胡麻饼粕中提取蛋白质,用双缩脲法测定这两种碱提液蛋白质等电点。溶剂浸提脱脂饼粕提取蛋白质pI=4.4,等电点非常稳定,沉淀蛋白质颜色很白;机榨脱油胡麻饼粕提取蛋白质pI=3.3,等电点降低,且不太稳定,可能是高温压榨致使蛋白质变性和蛋白质与胶质结合作用所致。此研究为进一步从胡麻饼粕中提取分离蛋白工艺研究及企业生产提供参考。 相似文献
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B O Juliano A A Antonio B V Esmama 《Journal of the science of food and agriculture》1973,24(3):295-306
The protein of brown rice became more evenly distributed as protein content increased. Kjeldahl protein content of brown rice provided a better indication of milled rice protein content than histological examination of individual grains because protein content varied among grains. The increase in protein content was mainly due to an increase in the number of protein bodies. Screening 10 493 varieties from the world rice collection for lysine content by dye-binding capacity showed that lysine content of rice protein varied only by at most 0.5 % point at any protein level. A negative correlation between the lysine content of protein and protein content of brown and milled rice was observed only in samples with protein below 10%. As protein content increased water-soluble nitrogen also increased as a percentage of brown rice. 相似文献
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A low mol. wt protein (S protein) which has a high affinity for endogenous polar lipid was isolated from wheat gluten, partially purified and compared electrophoretically with low mol. wt components of several previously studied wheat protein preparations. Mobilities of S protein components in acidic polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) were very close to those of the chloroform/methanol soluble low mol. wt proteins (CM proteins). A fraction of S protein separated by gel filtration chromatography on Sephadex G-50 (S-III protein) was almost identical to CM proteins by two-dimensional electrophoresis. Bands with mobilities similar to those of S-III protein were present in PAGE patterns of gliadin, the low mol. wt fractions IV and V obtained from gliadin by gel filtration chromatography on Sephadex G-200, and the albumin/globulin fraction of flour prepared by the Osborne solubility fractionation. Because of its variable solubility S protein cannot be unambiguously classified according to the Osborne solubility classification of plant proteins. 相似文献
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目的 探究间接酶联免疫吸附法(enzyme-linked immunosorbent assay, ELISA)和二喹啉甲酸 (bicinchoninic acid, BCA)试剂盒2种方法在核桃蛋白浓度检测中的优缺点和适用范围。方法 对本实验室提取的核桃蛋白进行烘烤、高温高压以及微波加热处理后, 用ELISA法和BCA法2种方法分别检测其蛋白质浓度。结果 在不同的热加工处理条件下, ELISA对蛋白浓度测定结果存在显著性差异, 高度依赖热处理的类型。与之相比, 使用BCA法测定蛋白浓度时, 受到热加工处理影响较小。结果提示, 在食物加工中的一些剧烈条件下, 蛋白质的高级结构很容易遭到破坏, 蛋白质结构的改变会干扰其与抗体结合部位的作用, 导致ELISA法测定的结果不准确。BCA法测定蛋白质浓度的准确性较高, 且受加热影响较小。结论 在剧烈的食品加工条件下, 尤其当这种条件引起蛋白结构发生改变后, 对其蛋白质浓度进行测定时, 可选用BCA法进行测定。 相似文献
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