Probenahme und. Wasserbestimmung bei Holzstoff und ?hnlichen stoffen

Ohne Zusammenfassung     

Aktivit?t und subcellul?re Verteilung einiger Mitochondrien-Enzyme im Skeletmuskel. I. Helle und dunkle Muskulatur von Rind und Schwein

Summary In different bovine and porcine muscles (Longissimus dorsi, Semimembranaceus; Diaphragma) the extractable activities of aconitase (AC), F-marase (FU), malate dehydrogenase (MDH) and succinate dehydrogenase (SDH) were determined. The subcellular distribution of these enzymes within the tissue was eludicated by determination of the enzyme activities in the press juice of the intact muscle tissue. The activity of SDH was additionally determined in the muscle homogenates. SDH was found to be almost completely associated with cellular structures. Less than 10% of the total FU activity was present in the soluble state. Slightly more than 20% of the total AC was localized within the sarcoplasma. The subcellular distribution of these enzymes was influenced by muscle type and animal species. The MDH of porcineLongissimus dorsi andSemimembranaceus was present completely in soluble state; in the other muscles only about 50% of the total MDH was localized within the sarcoplasma. A. positive correlation was found between the activities of AC, FU and SDH and the myoglobin content of the muscles. This relationship was more pronounced in porcine muscles than in bovine muscles. With MDH, no such correlation was found for bovine muscles, but a negative correlation between MDH and myoglobin content existed for porcine muscles. The differences between bovine and porcine muscles seem to be related also to other factors besides the metabolic type of muscles determined by the myoglobin content.Zusammenfassung In verschiedenen Muskeln (Longissimus dorsi, Semimembranaceus undDiaphragma) von Rind und Schwein wurden die extrahietbaren Aktivitäten von Aconitase (AC), Fumarase (FU), Malatdehydrogenase (MDH) und Succinodehydrogenase (SDH) bestimmt. Durch Bestimmung der Aktivitäten im Preßsaft des unzerkleinerten Muskelgewebes wurde die subcelluläre Verteilung dieser am Citrat-Cyclus beteiligten Enzyme ermittelt. Die Aktivität der SDH wurde ferner in Muskelhomogenaten bestimmt. SDH war fast ausschließlich an Gewebestrukturen gebunden. Von FU lagen weniger als 10% der Gesamtaktivität in löslicher Form vor. Von AC waren kaum mehr als 20% im Sarkoplasma lokalisiert. Die subcelluläre Verteilung dieser Enzyme hing von Tierart und Muskelart ab. MDH fand sich imLongissimus dorsi undSemimembranaceus des Schweins ausschließlich in löslicher Form; in den übrigen Muskeln war MDH zu etwa 50% im Sarkoplasma enthalten. Zwischen Myoglobiugehalt der Gewebe und der gesamten Aktivität von AC, FU und SDH bestand eine positive Korrelation, die beim Schwein noch enger war als beim Rind. Für MDH ergab sich bei Rindermuskeln keine derartige Beziehung, bei Schweinemuskeln war sie entgegengesetzter Art. Unterschiede zwischen Rinder- und Schweinemuskeln ließen sich nicht allein auf die durch unterschiedliche Myoglobingehalte ausgewiesenen Unterschiede in der Stoffwechselaktivität der Muskeln zurückführen.

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Stipendiat der Alexander-von-Humboldt-Stiftung. Jetzige Adresse: University of Assiut, Faculty of Agriculture; Assiut, VAR.