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为了探究不同米蛋白组分与重金属铅(Pb2+)的结合规律,从动力学、热力学角度对3种水不溶性米蛋白(球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白)与Pb2+的结合特征进行了分析。结果表明:3种蛋白质与Pb2+的结合均很迅速,30 min即可达到反应平衡;醇溶蛋白对Pb2+的结合能力最强,平衡结合量达20.54 mg/g;米蛋白与Pb2+的结合过程符合准二级动力学模型,Langmuir等温吸附模型的拟合效果(R2=0.980~0.995)要优于Freundlich模型(R2=0.847~0.987),说明两者结合以化学吸附为主;热力学参数ΔS°> 0、ΔH°> 0、ΔG°< 0,说明3种米蛋白与Pb2+的结合均为自发、熵驱动的吸热反应。X射线光电子能谱(XPS)表明醇溶蛋白与Pb2+结合后,N1s和S2p的特征峰强度显著降低(P<0.05),说明Pb2+主要与醇溶蛋白中的含氮、含硫基团相结合。扫描电镜(SEM)显示醇溶蛋白与Pb2+结合后,颗粒发生聚集,呈致密团块状结构,进一步验证了Pb2+和醇溶蛋白的结合。 相似文献
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