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Hong Jin Mohammad S. Uddin Yu L. Huang Wah K. Teo 《Journal of chemical technology and biotechnology (Oxford, Oxfordshire : 1986)》1994,59(1):67-72
High level expression of recombinant human tumour necrosis factor β (rh TNF-β) in Escherichia coli results in the formation of two portions of protein, namely soluble active protein and insoluble protein which is inactive and aggregates in the form of inclusion bodies (IBs). In this study, a procedure for purification and renaturation of rh TNF-β from inclusion bodies has been designed and verified experimentally with a product purity of more than 90% and a recovery of about 30%. The procedure includes washing of IBs with specific wash buffer (Triton X-100/EDTA/lysozyme/PMSF), their solubilization with 8 mol dm?3 alkaline urea, purification with ion-exchange columns, refolding with renaturation buffer and finally concentration and desalination with an ultrafiltration membrane. The characteristics of the renatured protein were identical with those of purified protein from the soluble fraction as demonstrated by (1) SDS-PAGE, (2) cytotoxic activity on mouse L929 cells, (3) N-terminal amino acid sequence, and (4) gel filtration chromatography. 相似文献
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介绍DZX-2B综合实验装置的组成、常见故障,及如何快速、准确的判断并排除故障的方法。 相似文献
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A. S. Anishchenko Yu. V. Feofanov A. B. Bogun 《Chemical and Petroleum Engineering》1992,28(11):693-695
Translated from Khimicheskoe i Neftyanoe Mashinostroenie, No. 11, pp. 33–35, November, 1992. 相似文献
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