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鳀鱼胰蛋白酶分离纯化及性质初步研究 总被引:1,自引:0,他引:1
鳀鱼内源蛋白酶粗酶中主要含有4 种蛋白酶,其中活性最强的为胰蛋白酶,其对鳀鱼自溶所起的作用最大。鳀鱼蛋白酶粗酶经过两次Q-Sepharose FF 离子交换色谱和一次Sephacryl S-300 凝胶色谱分离,得到纯化的鳀鱼胰蛋白酶,对分离纯化后鳀鱼胰蛋白酶生化特性进行初步研究。结果表明,最适pH9.0,最适温度为55℃,并且有非常好的热稳定性。鳀鱼胰蛋白酶能分解胰蛋白酶的特异性底物,也可以分解天然蛋白,钙、镁离子都对胰蛋白酶酶活有一定的稳定作用。 相似文献
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报道了一种甲基取代的甲酸氧化态四氢叶酸辅酶模型--碘化--1,2--二甲基--3--对氯苯碘酰基咪唑啉--与几种不同的亲核试剂(对甲苯胺,对甲氧基苯胺、苄胺、丙二腈、水)反应的研究。实验事实表明,该模型化合物具有较高的反应活性,能够与不同类型的亲核试剂发化化学反应,是一种较理想的模型。 相似文献
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报道了甲酸氧化态四氢叶酸辅酶模型--碘化-2,3-二甲基-1-对氯苯磺酰基咪唑啉的合成以及该模型化合物与双中心亲核试剂(乙二胺、邻苯二胺、邻氨基苯酚)的反应。结果表明,该化学模型具有较高的反应活性,能够实现甲基取代的一碳单元的彻底转移。 相似文献
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