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941.
This work aimed to incorporate prebiotic FOS from yacon in apple slices using vacuum impregnation (VI). Three FOS concentrations (10.3, 14.1 and 18.9 g per 100 g of dry matter (DM)), two temperatures (25 and 35 °C), reuse of extracts and stability of the impregnated slices were evaluated. The highest impregnation level (30.5 g per 100 g DM) was obtained at 35 °C with 14.1% FOS extract while levels of common sugars were reduced. Total phenolics and ABTS antioxidant capacity (AC) slightly decreased while ORAC AC was reduced by 55%. Reuse of the impregnation solution in successive cycles after restoring the FOS level maintained the FOS concentration and profile (GF2–GF7), sugars and phenolic antioxidants. FOS in apple slices remained stable during 4 week storage, while aw, colour and fracture point changed during storage. This work demonstrated the feasibility of yacon FOS to improve the functional properties of dehydrated apple slices.  相似文献   
942.
In this study, the suitability of fumed silica nanoparticles (FNS) and its derivatives (amino-modified FNS (AFNS), cyanuric chloride-activated AFNS (CCAFNS) and epoxy-modified FNS (GFNS)), for covalent immobilisation of two commercial protease preparations Alcalase® and Flavourzyme® was investigated. The highest hydrolytic activities of immobilised preparations were 25 IU g−1 support (Alcalase-GFNS) and 2.95 IU g−1 support (Flavourzyme-CCAFNS). Furthermore, the immobilised preparations showed 43% and 20% of initial specific activities of commercial protease preparations, respectively. Flavourzyme-CCAFNS also exhibited the highest exopeptidase activity of 22.83 L-pNAU g−1 support. Finally, these two nanobiocatalysts were successfully applied for hydrolysis of sunflower meal protein isolate (SMPI), providing two times higher hydrolysis yields in comparison to free enzymes, justifying the applied immobilisation process. Namely, the highest hydrolysis yield (30%) was gained by the sequential hydrolysis with Alcalase-GFNS and Flavourzyme-CCAFNS, which resulted in the formation of small hydrophobic and hydrophilic peptides, ≤5 kDa, confirmed by HPLC analysis and electrophoretic separation.  相似文献   
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