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溶胶-凝胶生物玻璃多孔材料显微结构和生物活性的扫描电镜及红外光谱分析 总被引:13,自引:0,他引:13
本文利用溶胶.凝胶法制备了CaO-P2O5-SiO,系统生物活性玻璃,并以其为原料制备了用于骨修复及骨组织工程支架的块状生物活性材料。利用体外实验方法(invitro)结合x射线衍射(XRD)、扫描电子显微镜(SEM)和傅立叶变换红外光谱分析(FTIR)技术对不同烧结工艺制备的材料结构、晶相和生物活性的影响进行了分析研究。研究表明,经800℃和1100℃烧结5min的两种材料均有硅磷酸钙Ca5(PO4)2SjO4微晶相析出。烧结温度越高,析出微晶相的体积比例越大,材料的生物活性则越低。在模拟生理溶液中碳酸羟基磷灰石(HCA)只在烧结体中的玻璃颗粒表面形成,而在其硅磷酸钙Ca5(PO4)2SiO4微晶相表面未发现HCA形成。 相似文献
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对苯二甲酸精制技术的研究进展 总被引:7,自引:0,他引:7
综述了对苯二甲酸精制技术的研究进展,对几种主要的精制方法进行了对比,并指出了对苯二甲酸精制技术的发展趋势。 相似文献
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Dystrophin is a plasma membrane-associated cytoskeletal protein of the spectrin superfamily. The dystrophin cytoskeleton has been first characterized in muscle. Muscular 427 kDa dystrophin binds to subplasmalemmal actin filaments via its amino-terminal domain. The carboxy-terminus of dystrophin binds to a plasma membrane anchor, beta-dystroglycan, which is associated on the external side with the extracellular matrix receptor, alpha-dystroglycan, that binds to the basal lamina proteins laminin-1, laminin-2, and agrin. In the muscle, the dystroglycan complex is associated with the sarcoglycan complex that consists of several glycosylated, integral membrane proteins. The absence or functional deficiency of the dystrophin cytoskeleton is the cause of several types of muscular dystrophies including the lethal Duchenne muscular dystrophy (DMD), one of the most severe and most common genetic disorders of man. The dystrophin complex is believed to stabilize the plasma membrane during cycles of contraction and relaxation. Muscular dystrophin and several types of dystrophin variants are also present in extramuscular tissues, e.g. in distinct regions of the central nervous systems including the retina. Absence of dystrophin from these sites is believed to be responsible for some extramuscular symptoms of DMD, e.g. mental retardation and disturbances in retinal electrophysiology (reduced b-wave in electroretinograms). The reduced b-wave in electroretinograms indicated a disturbance of neurotransmission between photoreceptors and ON-bipolar cells. At least two different dystrophin variants are present in photoreceptor synaptic complexes. One of these dystrophins (Dp260) is virtually exclusively expressed in the retina. In the neuroretina, dystrophin is found in significant amounts in the invaginated photoreceptor synaptic complexes. At this location dystrophin colocalizes with dystroglycan. Agrin, an extracellular ligand of alpha-dystroglycan, is also present at this location whereas the proteins of the sarcoglycan complex appear to be absent in photoreceptor synaptic complexes. Dystrophin and dystroglycan are located distal from the ribbon-containing active synaptic zones where both proteins are restricted to the photoreceptor plasma membrane bordering on the lateral sides of the synaptic invagination. In addition, some neuronal profiles of the postsynaptic complex also contain dystrophin and beta-dystroglycan. These profiles appear to belong at least in part to projections of the photoreceptor terminals into the postsynaptic dendritic complex. In view of the abnormal neurotransmission between photoreceptors and ON-bipolar cells in DMD patients the dystrophin/beta-dystroglycan-containing projections of photoreceptor presynaptic terminals into the postsynaptic dendritic plexus might somehow modify the ON-bipolar pathway. Another retinal site associated with dystrophin/beta-dystropglycan is the plasma membrane of Müller cells where dystrophin/beta-dystroglycan appear to be present at particular high concentrations. At this location the dystrophin/dystroglycan complex may play a role in the attachment of the retina to the vitreous, and, under pathological conditions, in traction-induced retinal detachment. 相似文献
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本文根据ITU-T最新的Q.2971协议,以及笔者所从事的实际课题,提出一整套B-ISDN第三层UNI信令的软件实现策略,其特点是能同时满足用户对点到点以及点到多点广播这两种通信方式的要求,而且可以动态配置。 相似文献