氨基甲酸乙酯水解酶的分离纯化及酶学性质

氨基甲酸乙酯是发酵食品生产过程中的副产物,具有致癌性和遗传毒性,影响食品安全。酶法降解氨基甲酸乙酯是一种高效安全的去毒方法。从小鼠肠道筛选得到一株具有降解氨基甲酸乙酯活性的赖氨酸芽孢杆菌。通过对其细胞破碎上清液进行硫酸铵沉淀、离子交换层析、疏水层析和凝胶层析分离纯化,得到了氨基甲酸乙酯水解酶纯酶。SDS-PAGE电泳图显示,该酶亚基分子量约为50 k Da。该酶最适反应温度为35℃,最适p H值为7.0,在10~45℃时,具有良好的热稳定性。以氨基甲酸乙酯为底物反应,其Km和Kcat分别为37.2 mmol/L和1 176.4 s-1。金属离子显著抑制酶活力,而EDTA对酶活力无影响,表明此酶为非金属酶。此外,该酶对低浓度的Na Cl和乙醇有一定的耐受性,具有在酱油和黄酒中去除氨基甲酸乙酯的应用潜力。     

涡旋压缩机滚珠防自转机构动力特性研究

针对涡旋压缩机滚珠防自转机构的动力特性问题,建立了滚珠防自转机构分析模型,基于滚珠防自转机构的工作原理,从运动学和机构学角度对滚珠进行受力分析,建立了滚珠力学模型,应用三维建模软件和有限元分析软件ANSYS,建立了单个滚珠和动、静导轨的三维模型,通过ANSYS计算得出滚珠和动、静导轨的应力和变形云图,并对滚珠的变形和应力云图进行分析,同时对滚珠在交变载荷作用下的疲劳强度及疲劳寿命进行了分析讨论。研究结果表明,最大应力和变形发生在滚珠和滚道接触区域,疲劳寿命分析结果表明滚珠能长时间稳定工作。     

高盐生物强化处理环氧丙烷生产废水试验

针对某企业环氧丙烷废水高温、高pH值、高盐、高有机氯化物的特点,生化处理存在效率低且工艺运行不稳定等问题,开展高盐生化工艺强化处理中试试验。研究结果表明:通过投加耐盐微生物菌剂,优化水解酸化-好氧-接触氧化组合工艺运行参数,形成高盐生物强化处理系统,在进水盐度为4%~6%、Cl-的质量浓度为20 000~30 000 mg/L、CODCr的质量浓度为1 200~1 400 mg/L的条件下,出水CODCr的质量浓度小于50 mg/L,TOC的质量浓度小于20 mg/L。高盐生化处理系统抗盐和抗负荷冲击能力强,运行稳定,满足企业提标改造技术要求。     

长白山榛仁分离蛋白及其主要组分的功能性质研究

本文以长白山榛仁为原料,采用Osborne蛋白分级提取法得到纯度为72.32%、68.72%、40.60%的清蛋白(PAP),球蛋白(PGP)和谷蛋白(PLP),采用碱溶酸沉法得到纯度为90.31%的分离蛋白,对比分析四种蛋白的功能性质,结果显示:分离蛋白总巯基含量最高为6.71μmol/g,清蛋白暴露巯基和二硫键含量最高分别为2.28μmol/g和60.40μmol/g。四种蛋白起泡性和泡沫稳定性随p H增大趋势相反,在p H 5时,起泡性最低而泡沫稳定性最高,在偏酸或偏碱条件下,起泡性较好而泡沫稳定性皆较差。谷蛋白吸水性和吸油性均最高分别为3.40 m L/g和2.52 m L/g,清蛋白吸水性和吸油性最低分别为0.63 m L/g和1.79 m L/g。四种蛋白质的溶解性,乳化性以及乳化稳定性随p H变化趋势相似,在等电点时最低。清蛋白、球蛋白、谷蛋白和分离蛋白中必需氨基酸含量占总氨基酸含量的29.83%、32.14%、35.23%和30.32%,除蛋氨酸外均能满足FAO/WHO规定成人需要摄入量。     

反相色谱法研究人粒细胞集落刺激因子的离子交换色谱复性和稀释复性

以反相色谱分析为主要手段,结合活性测定,研究了以包含体形式表达的重组人粒细胞集落刺激因子(rhG-CSF)的稀释复性和离子交换色谱复性. 建立了L-精氨酸离子交换复性蛋白质的方法,将变性、还原的rhG-CSF吸附到高浓度变性剂平衡的离子交换色谱柱上,用L-精氨酸作洗脱剂进行梯度洗脱并同时脱除变性剂,实现了rhG-CSF的复性. 与稀释复性相比,色谱复性的rhG-CSF处于一种中间状态,呈现快速而不同步的动力学特点,这与色谱复性的梯度洗脱及固定相的吸附有关. 同时发现了对复性峰进一步稀释并且温育则可以提高其活性的新现象.     

通过信令方式实现对国际诈骗电话管控

对国际(IP)诈骗电话实施管控已成为通信治理的重要事项,由于此类违法犯罪行为的主叫多为虚假号码或IP电话,仅仅通过对来电号码进行分析,无法达到监控的目的。上海贝尔结合在全国30多个省级电信运营商实施的垃圾短信及骚扰电话管控的经验,提出通过信令方式实现对该项违法犯罪行为进行管控。实施后可以帮助政府和运营商,迅速而有力地打击这类违法诈骗行为。     

人类博卡病毒结构蛋白基因VP2的克隆与表达

采用PCR方法扩增出人类博卡病毒结构蛋白基因VP2,通过双酶切、连接、转化等方法将VP2基因克隆到原核表达载体pMAL-c2x上,构建重组质粒pMAL-c2x-VP2,通过双酶切检测重组质粒构建成功;用0.8 mmol.L-1IPTG诱导融合蛋白表达,经SDS-PAGE检测、Western Blot分析,证明目的蛋白得到了表达。可为目的蛋白的纯化及结构和功能的研究、相应抗体的制备打下坚实的基础。