互联系统长期动态仿真的结构保留建模

为了研究互联电力系统在级联事件下的频率和电压长期动态特性及其控制，提出了一种网络结构保留的多区域互联系统长期动态仿真模型和算法。与动态潮流计算相似，模型假定系统已渡过初始的暂态稳定阶段且有足够阻尼，从而忽略同一控制区域的机组间相对摇摆，即假定每个控制区域具有统一的频率动态，即区域内惯量中心动态，以便仿真几分钟及更长时间的长期动态。IEEE 30节点3区域系统的仿真结果表明了文中建议的仿真模型的可行性和计算方法的有效性;与详细机电暂态仿真软件仿真结果的比较表明，“区域统一频率动态”假定引起的系统长期动态仿真误差在工程上可以接受。从而为进一步开展级联事件下的频率和电压长期动态的稳定控制和协调提供了仿真工具。     

高温稀土永磁Sm2(Co,Cu,Fe,Zr)17 的制备和性能

制备了高温稀土永磁材料Sm(Coba1Fe0．26Cu0．05Zr0．026)7．0，研究了磁性能与工艺条件的关系．结果表明：提高烧结温度可使材料的Br和(BH)max增大，但是使Hci降低；适当提高真空预烧温度，可使材料在较低烧结温度下致密化，具有较高的Hci和(BH)max和温度稳定性．真空预烧温度过高使性能的急剧降低，其主要原因是Sm的析出．在最佳工艺条件下材料的磁性能参数分别为：Br1．08T3Hci2286kA／m，Hcb932kA／m，(BH)max220．8kJ／m^3；β20-200℃为-0．19％／℃．     

128×128红外焦平面阵列时序分析与温控电路设计

介绍了微测辐射热计的 12 8× 12 8凝视型非致冷红外热像仪的系统框图 ,论述了一种新型的红外焦平面阵列温控电路设计方案以及读出电路时序的FPGA实现方法 .该方案具有高集成度、高精度、低成本、布线简单等优点 ,为热像仪系统的研制开发提供了设计思想 .     

粉末冶金温压工艺的研究进展及其展望

综述了粉末冶金温压工艺的研究进展,概述了温压工艺的粉末原料、聚合物、温度、压力、烧结环节对温压工艺的影响和温压工艺的致密化机理。详细介绍了温压工艺的新进展—流动温压、高压温压等,并对其应用前景进行了展望。     

一种中温C/C复合材料抗氧化涂层的制备及其性能

制备了一种工作温度约1 173 K的C/C复合材料抗氧化复合涂层,它由磷酸盐过渡层和陶瓷相阻挡层构成,通过与单一陶瓷相涂层的对比试验研究了它的抗氧化机理。涂覆有该复合涂层的C/C复合材料试样,在空气中1 173 K时氧化10 h的失重率为11.25％,氧化失重率为9.84×10~(-5)g/(cm~2·min),而且其氧化失重率随氧化时间延长而降低;4 h内经过30次从1 173 K至室温急冷急热循环后,失重率为6.38％,涂层基本完好,说明涂层在温度不超过1 173 K时具有良好的抗氧化性和抗热震性。该种涂层适合于中温下C/C复合材料的抗氧化保护。     

新型高温永磁体的研制

通过分析影响磁体高温性能的因素,设计了新磁体的成分为:Cu含量高,Fe含量低,Zr适量,Sm含量高;采用粉末冶金工艺制备了高温Sm_2(CoFeCuZr)_(17)永磁体。制得的磁体室温磁性能为:B_r1.075 T,H_(ei)2 098.2 kA/m,H_(eb) 776.1 kA/m,H_k843.8 kA/m,(BH)_(max)210.0 kj/m~3;在200℃时的磁性能为:B_r0.991 T,H_(ci)1 175.7 kA/m,H_(cb)531.7 kA/m,H_k577.9 kA/m,(BH)_(max)172.5 kJ/m~3;矫顽力温度系数β(20～200℃)为-0.24％/℃。经理论分析和实验验证,磁体的使用温度均超过400℃,为高温环境(高于400℃)提供了一种实用性永磁材料。     

生态公路概念浅析

通过对生态公路概念的分析,深入剖析了生态公路的内涵,总结了生态公路的特征,从宏观上科学地把握了生态公路的思想精髓,从而进行总结,为生态公路的进一步发展奠定了理论基础。     

氢化物发生原子吸收光谱法测定金属锌中的痕量汞

采用氢化物发生原子吸收光谱法测定金属锌中的痕量汞，研究了金属锌消解的最佳条件，本法简便、快速、重现性好，准确度高，灵敏度为0．73μg/L，检测限为0．22μg/L，相对标准偏差为3．1％，回收率为96％-102％。     

Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1

The cytochrome bc1 is one of the three major respiratory enzyme complexes residing in the inner mitochondrial membrane. Cytochrome bc1 transfers electrons from ubiquinol to cytochrome c and uses the energy thus released to form an electrochemical gradient across the inner membrane. Our X-ray crystal structures of the complex from chicken, cow and rabbit in both the presence and absence of inhibitors of quinone oxidation, reveal two different locations for the extrinsic domain of one component of the enzyme, an iron-sulphur protein. One location is close enough to the supposed quinol oxidation site to allow reduction of the Fe-S protein by ubiquinol. The other site is close enough to cytochrome c1 to allow oxidation of the Fe-S protein by the cytochrome. As neither location will allow both reactions to proceed at a suitable rate, the reaction mechanism must involve movement of the extrinsic domain of the Fe-S component in order to shuttle electrons from ubiquinol to cytochrome c1. Such a mechanism has not previously been observed in redox protein complexes.