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491.
A p-nitrophenyl-α-D-glucopyranoside-hydrolyzing exo-oligo- 1,6-glucosidase (dextrin 6-α-glucanohydrolase, EC. 3.2.1.10) of a thermophile Bacillus thermoglucosidius was purified to an electrophoretically homogeneous form with a yield of 47% by a rapid and simple four-step procedure including the enzyme desorption from immunoadsorbents by 3-M NaSCN. Its specific activity was 421 μmol p-nitrophenyl-α-D-glucopyranoside hydrolyzed/min/mg protein at 60° C and pH 6.8. The aminoterminal amino acid of the enzyme was determined as methionine. 相似文献