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Andrei Ogonkov Cora L. Dieterich Dr. Roy A. Meoded Prof. Jörn Piel Dr. Amy E. Fraley Prof. Severin Sasso 《Chembiochem : a European journal of chemical biology》2023,24(18):e202300209
Type I fatty acid synthases (FASs) are known from higher eukaryotes and fungi. We report the discovery of FasT, a rare type I FAS from the cyanobacterium Chlorogloea sp. CCALA695. FasT possesses an unusual off-loading domain, which was heterologously expressed in E. coli and found to act as an α-oxoamine synthase (AOS) in vitro. Similar to serine palmitoyltransferases from sphingolipid biosynthesis, the AOS off-loading domain catalyzes a decarboxylative Claisen condensation between l -serine and a fatty acyl thioester. While the AOS domain was strictly specific for l -serine, thioesters with saturated fatty acyl chains of six carbon atoms and longer were tolerated, with the highest activity observed for stearoyl−coenzyme A (C18). Our findings suggest a novel route to α-amino ketones via the direct condensation of iteratively produced long-chain fatty acids with l -serine by a FAS with a cis-acting AOS off-loading domain. 相似文献