全文获取类型
收费全文 | 1850篇 |
免费 | 231篇 |
国内免费 | 131篇 |
专业分类
电工技术 | 46篇 |
综合类 | 40篇 |
化学工业 | 193篇 |
金属工艺 | 26篇 |
机械仪表 | 71篇 |
建筑科学 | 15篇 |
矿业工程 | 13篇 |
能源动力 | 12篇 |
轻工业 | 929篇 |
水利工程 | 6篇 |
石油天然气 | 14篇 |
武器工业 | 3篇 |
无线电 | 101篇 |
一般工业技术 | 136篇 |
冶金工业 | 8篇 |
原子能技术 | 5篇 |
自动化技术 | 594篇 |
出版年
2023年 | 7篇 |
2022年 | 5篇 |
2021年 | 1篇 |
2020年 | 2篇 |
2018年 | 1篇 |
2016年 | 1篇 |
2015年 | 3篇 |
2014年 | 10篇 |
2013年 | 27篇 |
2012年 | 23篇 |
2011年 | 22篇 |
2010年 | 46篇 |
2009年 | 56篇 |
2008年 | 170篇 |
2007年 | 772篇 |
2006年 | 711篇 |
2005年 | 245篇 |
2004年 | 65篇 |
2003年 | 26篇 |
2002年 | 14篇 |
2001年 | 1篇 |
1999年 | 1篇 |
1998年 | 1篇 |
1994年 | 1篇 |
1989年 | 1篇 |
排序方式: 共有2212条查询结果,搜索用时 62 毫秒
981.
研究了以魔芋胶为原料,乙酸酐为分散剂和酰化剂,无水乙酸钠为催化剂,在中性无水条件下制备水溶性高分子魔芋葡甘聚糖醋酸酯的方法.考察了各因素对乙酰化度和分子量的影响趋势,确定了较优的工艺条件,建立了魔芋葡甘聚糖乙酰化度回归模型,分析表明模型高度显著,得到产物乙酰化度范围为0.3~1.1,具有较高的分子量. 相似文献
982.
983.
984.
985.
以麦芽糖和β-环状糊精作为底物,利用酸性普鲁蓝芽孢杆菌普鲁蓝酶的逆向合成作用合成麦芽糖基β-环状糊精。产物经纸色谱、HPLC和IR进行鉴定并用纸色谱对其分离纯化。对可能影响麦芽糖基β-环状糊精合成的pH、反应温度、加酶量、麦芽糖与β-CD的摩尔比、底物浓度及反应时间等各因素分别作了单因素实验,确定最佳反应条件为温度70℃,pH值4.5,麦芽糖和β-环状糊精摩尔比为12:1,底物浓度80%~85%,加酶量200U/g β-CD,反应时间60h。 相似文献
986.
广泛使用抗生素治疗细菌感染是导致抗生素抗性菌增加的重要原因,研究杀菌的其他方法,如光敏杀菌法等十分必要.研究结果表明,叶绿素的降解产物叶绿酸酯对白葡萄球菌(Staphy lococcusalbus)有显著的光动力杀伤作用,而对大肠杆菌(Escherichiacoli)的生长没有影响;葡萄球菌较大肠杆菌能更有效地吸附叶绿酸酯,导致对生长的抑制. 相似文献
987.
Cyclodextrin glucanotransferases (EC 2.4.1.19) (CGTase) are industrially important enzymes for production of cyclodextrin (CD) from starch. γ‐CD yield of CGTase from alkalophilic Bacillus species is usually much lower than β‐CD, while from alkalophilic Bacillus sp. 7‐12. γ‐CD yield is close to β‐CD. A CGTase from alkalophilic Bacillus sp. 7‐12 was purified and characterized. When purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE‐cellulose column chromatography and Sepharose CL‐6B column chromatography, the enzyme obtained consisted of a single band that did not dissociate into subunits by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Molecular weight of the purified enzyme was determined to be 69,000 Da by SDS‐PAGE. The enzyme showed a Kmof 1.24 mg/mL and Vmax0.101 µM/min when potato starch was used as substrate. The enzyme was stable below 70C with an optimum activity at 60C, and stable at pH range 6–10 with an optimum pH at 8.5. The enzyme activity was strongly inhibited by Ag+, Cu2+, Mg2+, Al3+, Co2+, Zn2+, Fe2+and slightly inhibited by Sn2+, Mn2+. The ions Ca2+and K+, EDTA and DTT had no influence on the enzyme activity. 相似文献
988.
989.
990.