金属硫蛋白及其在食品工业应用中的研究进展

综述了 3 4篇文献。介绍了金属硫蛋白的结构、理化性质和主要功能 ,并对国内外对金属硫蛋白的研究进展进行了简要介绍 ,说明了金属硫蛋白在食品工业中具有广阔的应用前景。     

响应面优化双水相萃取分离酵母源MT工艺

采用聚乙二醇（polyethylene glycol,PEG）-(NH4)2SO4双水相体系,分离铜诱导的诱变酿酒酵母菌所表达的金属硫蛋白。以PEG质量分数、(NH4)2SO4质量分数及pH值为考察因素,萃取率为响应值,结合Design-Expert 8.0.6软件做响应面优化分析,优化到最佳萃取条件：PEG相对分子质量2 000、PEG和(NH4)2SO4质量分数分别为22.5%和17.46%、pH 5.98。获取的金属硫蛋白主要分布在上相,萃取率可达81.69%。此方法操作简单、高效、成本低,是酵母源金属硫蛋白分离提纯的新方法。     

一株高产金属硫蛋白枯草芽孢杆菌的诱导发酵条件优化

金属硫蛋白为一类广泛存在于生物体内的多功能诱导性蛋白,具有转运储存金属离子、清除自由基、激活（失活）锌调节蛋白等功能,近年来已成为研究与开发的热点。本文以一株基因重组枯草芽孢杆菌为实验对象,对其诱导表达金属硫蛋白发酵条件进行研究。结果表明,枯草芽孢杆菌最优生长条件为:培养温度37℃,培养基初始p H7,摇床转速220 r/min,接种量4%;最佳诱导发酵条件为:菌液OD₆₀₀=3.9,IPTG终浓度1 mmol/L,摇床转速220 r/min,诱导时间48 h,诱导金属Cd²⁺终浓度为50μmol/L,发酵培养基无机盐为1%MgSO₄、碳源为2%蔗糖、氮源为1.5%酵母浸出物+胰蛋白胨+氯化铵（2∶2∶1）,枯草芽孢杆菌MT表达量达到最高为0.135 mg/m L。本研究为开发天然、高效海洋源金属硫蛋白提供了一定理论依据。      

金属硫蛋白体内抗氧化功能研究进展

金属硫蛋白(metallothionein,简称MT)是一类分子量较小的富含巯基和半胱氨酸的金属结合蛋白质,广泛存在于生物体内。大量研究证实其在参与重金属解毒,调节体内的微量元素的代谢,调控基因表达及防止机体氧化等方面具有显著效果。随着对金属硫蛋白研究的深入,其在体内抗氧化作用显著。本文综述了金属硫蛋白的结构、分类、体内抗氧化机制及其在抗氧化产品方面的应用,旨在为金属硫蛋白在体内抗氧化研究及相关抗氧化产品的开发提供理论参考。      

不同重金属胁迫对小麦金属硫蛋白同源性的影响

用不同浓度的CoCl2、HgCl2、CuSO4、Pb(AC)2处理小麦,研究了重金属胁迫对小麦生长和金属硫蛋白同源性的影响。结果表明:重金属胁迫24h后,小麦叶片即出现伤害症状。不同重金属胁迫小麦产生的金属硫蛋白具有广泛的同源性,对金属硫蛋白的诱导强度也不同。     

基于响应面优化的褶牡蛎中金属硫蛋白提取工艺研究

探究褶牡蛎中金属硫蛋白的提取方法并优化其分离制备工艺。以褶牡蛎为原料,采用Cd~(2+)诱导机体产生MT,然后根据单因素实验、Box-Behnken实验原理,以牡蛎组织与提取液物料比、提取温度、提取pH及缓冲液浓度为影响因素,以金属硫蛋白提取量作为响应值,进行牡蛎金属硫蛋白提取工艺响应面优化分析。结果发现,提取条件对金属硫蛋白提取量影响从大到小依次为:物料比提取pH值提取温度=缓冲液浓度,进而获得最佳提取工艺参数为:物料比1:4,提取液pH 9.0,提取温度30℃,缓冲液浓度0.25 mol/L,提取时间2 h。在此参数条件下,MT提取量为0.221 mg/g,该结果与模型的预测值基本相符。研究结果可为海洋源金属硫蛋白分离提取以及进一步的活性开发与应用,提供一定的参考与基础。     

金属硫蛋白的研究进展

金属硫蛋白(MT)具有调节生物体内微量元素浓度以及对重金属的解毒作用,对激素的调节,细胞代谢的调节,细胞分化和增殖的控制以及参与紫外(UV)诱导反应和清除自由基都有重要作用。本文就金属硫蛋白的性质、生理功能、提取纯化技术、检测技术等研究进展及应用前景进行综述,以期为其开发应用提供参考依据。     

铜诱导华溪蟹金属硫蛋白的分离纯化

采用体外铜暴露法对河南华溪蟹（Sinopotamon henanense）进行处理,诱导金属硫蛋白（metallothionein,MT）的高效表达。取肝胰腺组织匀浆、冷冻离心,采用丙酮沉淀粗提（50%～80%）,然后将MT粗提液依次经过Sephadex G-50凝胶过滤层析、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、透析脱盐、冷冻干燥,分离纯化MT,并进行洗脱峰的紫外光谱扫描分析、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析（SDS-PAGE）及质谱分析。结果表明：得到了纯度较高的华溪蟹MT,主要以单体及二聚体形式存在,其分子量为6882D。