热休克蛋白70与神经系统疾病的相关性的研究进展

热休克蛋白70是在高温或应激作用下被表达出来,在细胞内发挥作用的一种高度保守的分子伴侣蛋白,大量的研究发现热休克蛋白70在炎症因子的表达,抑制蛋白质聚集,抑制细胞凋亡,肿瘤免疫等方面发挥作用,与神经系统疾病的发病机制关系密切,目前发现热休克蛋白70与脑血管疾病,阿尔兹海默症,癫痫,帕金森病等神经系统疾病具有相关性。本文就热休克蛋白70与神经系统疾病的相关性进行简述。     

乙二胺四乙酸对SLC30A溶质转运家族部分成员影响的研究进展

乙二胺四乙酸(EDTA)是一种能与Mg~(2+)、Ca~(2+)、Mn~(2+)、Fe~(2+)等二价金属离子结合的螯合剂。由于多数核酸酶类和有些蛋白酶类的作用需要Mg~(2+),故常用做核酸酶、蛋白酶的抑制剂;也可用于去除重金属离子对酶的抑制作用。锌作为一种微量营养元素,参与到多种结构蛋白和功能酶的合成与分泌中,是保持良好的内环境所必需的矿物质。锌转运蛋白(Zn T)负责将锌保持在不引起毒性的可控浓度范围内。Zn Ts在细胞膜到细胞器均有表达,其主要的作用是将锌从胞浆运送到细胞外和转运到细胞器或囊泡中。多数锌转运蛋白在细胞中的表达水平取决于锌的浓度和不同的生理环境,病理条件下Zn Ts的表达变化可以在一定程度上揭示疾病发展中的内在机制。这篇文章的目的是提供有关于当EDTA作为锌离子拮抗剂作用时与Zn Ts锌转运蛋白和健康问题间联系的信息。     

嗜水气单胞菌RecA和Gap-2作为内参蛋白的评价

为确定嗜水气单胞菌中可用于Western Blot的适宜内参蛋白,考察了重组酶RecA和3-磷酸甘油醛脱氢酶Gap-2在该菌不同培养阶段及培养条件下的表达稳定性.以嗜水气单胞菌基因组为模板扩增recA和gap-2基因,并对蛋白进行异源表达.利用亲和层析和凝胶过滤层析技术纯化蛋白,制备多克隆抗体.通过Western Blot技术研究了RecA和Gap-2蛋白在嗜水气单胞菌不同培养时间、不同培养温度和培养环境中铁离子浓度差异条件下的表达情况.结果显示,重组表达载体pET-28a-recA和pET-28a-gap-2构建成功,可与His标签融合表达.纯化后得到了纯度较高的RecA和Gap-2,以二者为抗原制备的多克隆抗体效价均达到1:512000.Western Blot结果表明,RecA在细菌生长稳定期表达情况与前期有所差异,而Gap-2蛋白在该菌不同培养时期、温度及铁离子浓度差异的环境中表达较为恒定.研究表明,Gap-2更适合作为嗜水气单胞菌Western Blot检测用内参蛋白.     

长春新碱治疗糖尿病肾病大鼠的实验研究

目的验证长春新碱对糖尿病肾病大鼠的治疗作用。方法用链脲佐菌素(STZ)诱导大鼠糖尿病模型。将模型大鼠分为治疗组与非治疗组,治疗组给予长春新碱(VCR)0.2 mg/kg,尾静脉注射,每周2次,观察给药后大鼠血糖、尿蛋白、肾功能、肾重,体重等值的改变以及肾脏病理的改善情况。结果 治疗组大鼠尿蛋白明显减少,肾重/体重低于非治疗组。光镜下观察治疗组肾脏病理学变化情况有明显改善。结论长春新碱可降低糖尿病肾病大鼠的尿蛋白并改善糖尿病肾病早期病理损害。     

妊娠相关血浆蛋白A的分离及纯化

采用人胎盘血为原料,利用Sephadex G-200,DEAE-Sephadex A-50层析,Sepharose 4B反相免疫亲和层析技术,获得妊娠相关血浆蛋白A(PAPP-A)纯品,经8.0％聚丙烯酰胺凝胶电泳、免疫电泳、双向免疫扩散证明,所提取的PAPP-A纯品为单一成分。免疫家兔获得抗血清,其效价在1:16以上。     

链霉亲和素-蛋白A融合蛋白基因在大肠杆菌中的表达

将合链霉亲和亲-蛋白A（Streptavidin－proteinA）融合蛋白基因的表达质粒pTSAPA导入大肠杆菌BL21（DE3），成功地表达了该融合蛋白，经SIJS－PAGE及免疫印迹等方法证实该蛋白既具有IgG的结合活性，又具生物素结合活性。     

不应该忘记动物宇航员

我国宇航员杨利伟的成功，开创了我国宇航事业的新篇章，杨利伟成为家喻户晓的人物，我国也成为新入宇航事业的第三国。在前苏联16 1系列火花中有关宇航题材的火花，占有一定的比例，有关火箭升空的火花有“邀游太空第一人加加林”、“子星夜升     

蛋白质在超滤过程中的膜污染和膜清洗

本文选用四种不同的膜清洗剂对牛血清蛋白溶液超滤后污染的三种超滤膜进行研究，结果表明：在蛋白质的等电点取得在不同ＰＨ值下蛋白质对膜污染的最佳清洗效果，清洗效率与蛋白质的所荷电荷有关。采用适宜的清洗过程将会延长膜使用寿命和增强超滤膜性能。     

重组人白细胞介素-10在大肠杆菌中的表达及生物学活性分析

目的在大肠杆菌中表达重组人白细胞介素-10(Interleukin-10,IL-10),并检测其生物学活性。方法将IL-10基因重组到质粒pET11c中,转化BL21(DE),提取质粒,经酶切鉴定和测序分析;在25℃用低浓度的IPTG诱导表达,对包涵体IL-10稀释复性;经ELISA检测其含量,MC/9细胞增殖法检测其生物学活性。结果工程菌IL-10/pET11c/BL21诱导表达的目的蛋白以可溶性和包涵体两种形式存在,Westernblot鉴定证实为IL-10蛋白,两种形式的IL-10均具有一定的生物学活性。结论已成功地在大肠杆菌中表达了IL-10,为进一步纯化和制备IL-10的基因工程药物打下了基础。