分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆7S 球蛋白酶解产物在猪肉肠中的应用

本研究以大豆为原料提取7S 球蛋白,并对其进行酶法水解。以质构特性、凝胶强度、肉肠得率为评价指标,比较添加不同水解度和不同添加量的7S 酶解蛋白对猪肉肠品质的影响。采用二因素三水平正交试验,确定肉肠专用比,蛋白的最佳工艺参数为7S 球蛋白水解度为11%、添加量为1.5%。     

Dry bean cultivar characterisation by isoelectric focusing electrophoresis in polyacrylamide gel

A Spanish pinto bean local cultivar ‘Pinta’ was analysed by a standard electrophoretic technique, isoelectric focusing electrophoresis, in order to develop and test a reliable method of solving such food industry problems as fraud, adulteration and the identification and registration of different cultivars of legume seeds. The corresponding dry bean type protein extract was subjected to isoelectric focusing electrophoresis in polyacrylamide gel (IEF‐PAGE), and the resulting data were then studied with a suitable objective chemometric evaluation technique. Applying the Rasch model to the appropriate electrophoretic results, this Spanish dry bean type was clearly characterised by the order of the chemometric measures attributed by the model to each electrophoretic band in its proteinogram. The same chemometric technique was then applied to three more dry bean cultivars. They also showed their own characteristic order of the electrophoretic bands in their corresponding proteinograms. Consequently, this method could well be a valuable tool for legume seed identification and registration. The problems intrinsic to electrophoresis were solved with the Rasch model techniques. © 2001 Society of Chemical Industry.     

Ⅱ度烧伤患者外周血和创面水疱液中免疫球蛋白、补体的变化

目的观察Ⅱ度烧伤患者外周血和创面水疱液中免疫球蛋白、补体的变化,探讨烧伤后机体免疫功能改变的可能机制及创面水疱对创面愈合的影响。方法测定60例Ⅱ度烧伤患者外周血和创面水疱液中IgA、IgM、IgG和C3、C4含量,并于正常对照组比较。结果与正常对照组比较,Ⅱ度烧伤患者外周血中IgA、IgM、IgG和C3、C4均不同程度下降;烧伤患者创面水疱液中IgA、IgM、IgG和C3、C4与外周血中比较也呈不同程度下降。结论Ⅱ度烧伤患者机体免疫功能下降;是否保留水疱皮根据烧伤创面深度。     

响应面分析法优化大豆11S球蛋白提取工艺条件

从提取溶剂及提取条件等方面对大豆抗原蛋白提取工艺进行了优化,采用单因素试验对提取溶剂及提取条件进行了分析研究,结果表明Tris-HCl缓冲液是理想的提取溶剂,提取温度、提取时间和料液比对大豆抗原蛋白提取产生一定的影响,其中提取温度的影响最为显著。通过Box-Benhnken中心组合设计和响应面分析法,确定了大豆抗原蛋白提取的理想工艺条件,即Tris-HCl缓冲液为溶剂,料液比1∶21.2(g∶mL),提取温度19.15℃,提取时间1.085h,在此条件下最大吸光度值为1.220,验证值为1.198,11S球蛋白提取得率为24.45%,较优化前提高了76.15%。     

不同流体界面上大豆11S球蛋白吸附膜膨胀黏弹性的比较研究

采用轴对称滴形分析法(ADSA)检测了空气/水、正十二烷/水和大豆油/水界面上不同浓度(0.001%~0.1%)的大豆11S球蛋白吸附膜的表面膨胀黏弹性随吸附时间的变化。研究表明,在体相蛋白溶液pH8.0和离子强度0.05mol/L的恒定条件下,随着吸附时间的延长,表面膨胀弹性增大,膨胀弹性明显大于膨胀黏性。从表面流变学的角度分析,空气/水和大豆油/水界面上大豆11S球蛋白吸附膜实际上是弹性的,膨胀弹性随液滴体相蛋白浓度的增加而增大,受界面类型的影响很大。空气/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最大,而大豆油/水界面上吸附膜的膨胀黏弹性最小。     

低pH条件下11S球蛋白热聚集现象的研究

以浊度、平均粒径、ζ-电位分布、11S二级结构、三级结构为评价指标,研究了低pH条件下11S球蛋白溶液的热聚集现象。热处理条件为:浓度为5mg/mL的11S在80℃加热30min。实验结果表明,11S溶液pH越低,颗粒带正电荷越多,结构越松散,在静电作用力下聚集很少,加热处理后结构更松散,溶液仍然澄清。在pH3.6时,加热处理后的ζ-电位分布结果表明,颗粒大部分都是带正电荷,基本上没有负电荷,浊度明显减小,溶液澄清。     

7S球蛋白水解产物的功能特性及其对猪肉肠质构的影响

以中豆36为原料,提取7S球蛋白,用菠萝蛋白酶水解对其水解。研究了不同水解度酶解产物的、持水性、吸油性、乳化性、乳化稳定性及疏水性等功能特性,结果表明水解度为7%时7S球蛋白酶解产物的吸油性、持水性、疏水性最高。并将不同水解度的酶解蛋白添加到猪肉肠中,水解度为7%的酶解蛋白可以明显的改善猪肉肠的质构特性。     

11S大豆球蛋白对鸡肌球蛋白凝胶品质特性的影响

为了能够更好地揭示大豆蛋白质在肉制品加工中的作用,为肉糜类制品加工提供理论基础,本文将鸡胸脯肉和大豆蛋白质中的含量最多和最重要的肌球蛋白与11S大豆球蛋白分别进行了提取,并利用十二烷基磺酸钠凝胶电泳对蛋白质进行了鉴定;采用质构仪、低场核磁共振仪、扫描电镜等现代生物技术的方法和手段研究了11S大豆球蛋白添加浓度对肌球蛋白凝胶品质特性的影响,结果表明:所提取的两种蛋白质纯度都达到了90%以上;低浓度的11S大豆球蛋白对肌球蛋白凝胶的保水性有提高作用,较高浓度的添加显著降低凝胶保水性;11S大豆球蛋白能对肌球蛋白凝胶强度影响不大;高浓度的11S的添加能够使肌球蛋白凝胶形成空洞直径较大的不均匀的微观结构。综合考虑,4%11S的添加量能够获得理想的肌球蛋白凝胶品质。