HPLC法研究C.I.Reactive Red 24水解反应动力学

采用反相离子对高效液相色谱法(HPLC)研究了C.I.Reactive Red 24 水解反应动力学.当染料溶液中羟基过量时, 可视为一级反应; -d[A]/dt=k[A].在pH=13时, ln(A0/A)与反应时间t呈线性关系; 95℃时的水解反应速率常数K(0.0599)比70℃时的k(0.0101)高约4倍; pH为13时, 反应速率常数K(5.99×10-2)比8.5时的k(4.8×10-3)高约11.5倍; pH值每升高1, 染料的水解速率相应提高1.5倍.     

Oil and fat hydrolysis with lipase fromAspergillus sp.

Hydrolysis of olive oil, soybean oil, mink fat, lard, palm oil, coconut oil, and a hydrogenated, hardened oil with lipase from anAspergillus sp. has been studied. The lipase had high specific activity (60,000 U/g) and did not show any positional specificity. The lipase proved to be a more effective catalyst than Lipolase fromA. oryzae, with an optimal activity at 37°C and pH 6.5–7.0. It was activated by Ca²⁺ but inactivated by organic solvents such as isopropanol and propanone. All substrates examined could be hydrolyzed to corresponding fatty acids with this enzyme at concentrations of 5–30 U/meq with yields of 90–99% in 2–24 h. The degree of hydrolysis was almost logarithmically linear with reaction time and occurred in two stages. The lipase was stable and could be repeatedly recycled for hydrolysis.     

Free energy perturbation studies on binding of A-74704 and its diester analog to HIV-1 protease

Free energy simulations have been employed to rationalize thebinding differences between A-74704, a pseudo C₂- symmetricinhibitor of HIV-1 protease and its diester analog. The diesteranalog inhibitor, which misses two hydrogen bonds with the enzymeactive site, is surprisingly only 10-fold weaker. The calculatedfree energy difference of 1.7 ± 0.6 kcal/mol is in agreementwith the experimental result. Further, the simulations showthat such a small difference in binding free energies is dueto (1) weaker hydrogen bond interactions between the two (P₁and P₁) NH groups of A-74704 with Gly27/Gly27' carbonyls ofthe enzyme and (2) the higher desolvation free energy of A-74704compared with its ester analog. The results of these calculationsand their implications for design of HIV-1 protease inhibitorsare discussed.     

响应面法优化鸡脂酶解工艺

通过单因素实验考察了脂肪酶、乳化剂、反应温度、pH值、反应时间、酶添加量及摇床转速等影响鸡脂脂肪酶水解的因素.采用响应面分析法对反应温度、酶添加量、pH值和反应时间等工艺参数进行了优化研究.结果表明,二次多项式模型符合实验数据.反应获得较优酸值时反应参数条件为：温度46.6℃,加酶量0.5%,pH值6.4,反应时间4.33 h.     

黏胶纤维酶水解反应工艺研究

将黏胶纤维水解成糖类物质,是利用废弃黏胶纤维制备燃料乙醇的关键步骤.采用正交试验的方法,对纤维素酶催化黏胶纤维水解反应中的主要因素的影响进行了综合研究.结果表明,影响因素的显著性大小依次为:催化剂用量、固-液比、温度、pH值.对反应时间、温度、催化剂用量等影响因素进行的详细研究结果表明,酶的用量适当,反应温度选择在纤维素酶的适用温度上限,反应时间约为2 h是比较适宜的反应条件,黏胶纤维水解率约达87%.     

产高温碱性蛋白酶菌株筛选及酶学性质研究

从高温堆肥土样中筛选到一株高产蛋白酶的菌株,经鉴定为Bacillus subtilis,命名为I15.对最适产酶发酵条件进行了优化,并研究了发酵产蛋白酶的酶学性质.结果表明,玉米淀粉和豆饼粉是该菌发酵产蛋白酶的最适经济碳氮源;该蛋白酶属高温碱性蛋白酶,具有很强的热稳定性和酸碱稳定性.另外,突出的性质是该蛋白酶对表面活性剂和温和型去垢剂具有超强的耐受性,将具有广阔的市场前景.     

分区进水对ABR水解酸化效果影响的研究

试验采用四格室厌氧折流板反应器（ABR）,以单侧进水ABR对比研究了四点进水方式对ABR反应器的水解酸化功能的影响.结果表明,分区进水方式增强了ABR反应器的水解酸化功能,出水中VFA主要以甲酸、乙酸为主,COD的去除率高于单侧进水ABR。     

碱性蛋白酶水解豌豆蛋白的条件优化

采用碱性蛋白酶对豌豆蛋白进行水解,通过单因素试验,分析了温度、pH、酶与底物浓度比、底物浓度、水解时间对水解度影响,并在单因素试验的基础上,利用响应面分析法,优化确定的豌豆蛋白酶水解最佳条件为:温度54.5℃,pH7.9,酶与底物浓度比1.5%,底物浓度2.9%,水解时间3.0 h,最佳酶水解条件下的水解度为13.42%.     

G8r菌产人参皂苷糖苷酶的酶性质及酶水解作用

对由Absidia sp.G8r菌产的人参皂苷糖苷酶(Glc8)进行了分离纯化,并对其酶性质和酶水解作用进行了研究.结果表明,该酶的分子质量约为72 ku,酶反应的最适温度和pH分别为30 ℃和5.0,在20～60 ℃、pH 3.0～7.0条件下稳定性较好.该酶水解人参皂苷Rb1生成人参皂苷C-K,水解过程是分步进行的...     

两种纤维素酶水解漂白针叶木纤维能力的比较

采用复合纤维素酶Celluclast 1.5L和内切纤维素酶Novozym 476等分别对漂白针叶木纤维进行了水解实验.通过对比两种酶的酶活力大小以及水解后纤维得率的变化情况,分析比较了两种纤维素酶水解纤维素纤维的能力大小.其结果显示:纤维素酶Celluclast 1.5L具有较高的滤纸酶活,而纤维素酶Novozym 476具有较高的CMC酶活.经纤维素酶Celluclast 1.5L水解处理后,随着酶用量的增加或酶处理时间的延长,纤维得率急速下降,当酶用量为20.0FPU/g、水解时间为2h时,纤维得率约为81%;当酶用量为10.0FPU/g、水解时间为48h时,纤维得率仅为55.34%,这说明纤维素酶Celluclast 1.5L对纤维素具有很强的水解作用,它不仅可以作用于纤维素的无定形区,同时也可以作用于纤维素的结晶区.纤维素酶Novozym 476亦能使纤维素发生一定程度的水解,但催化水解能力远低于纤维素酶Celluclast 1.5L,当Novozym 476用量为50.0CMCU/g时,仅有5%左右的纤维素水解成为葡萄糖.