加速度合成定理的几何法证明

为了直观地给出牵连运动为一般运动时加速度合成定理中科氏加速度产生的力学原因 ,从加速度的原始定义出发 ,据表达式aa=limΔt→ 0ΔvaΔt,并利用速度合成定理va =ve vr,用几何法推导出牵连运动为一般运动时点的加速度合成定理 ,这种证明方法下 ,科式加速度产生的力学原因明确。即 :由于牵连运动改变了相对速度的方向及由于相对运动改变了牵连点的位置 ,因而有两部分附加加速度产生 ,每一部分的表达式均为ω×vr,从而科式加速度的表达式为aC =2ω×vr。     

加速度合成定理的几何法证明

为了直观地给出牵连运动为一般运动时加速度合成定理中科氏加速度产生的力学原因,从加速度的原始定义出发,据表达式     

抑制剂PMI与MDM2结合模式的分子动力学研究

p53-MDM2相互作用已经成为治疗癌症药物设计的重要靶标.采用分子动力学模拟和MM-PBSA方法计算了肽类抑制剂PMI与MDM2的绝对结合自由能,通过基于残基的自由能分解方法计算了MDM2的各残基与PMI的相互作用.结果表明:CH-π、CH-CH和π-π相互作用驱动了PMI在MDM2疏水性裂缝中的结合;相关矩阵的计算表明PMI在一定程度上诱导了MDM2内部的相关运动.     

HIV-1蛋白酶与TMC114结合口袋内水分子作用的研究

水分子在生物分子的稳定、动力学和功能方面发挥着重要作用。采用3ns分子动力学模拟,从不同侧面系统地研究了H IV-1蛋白酶与其抑制剂TMC114结合口袋内的五个水分子的功能作用。结果表明:水分子可以保持PR-TMC114的动力学和结构以及绑定特性的稳定;复合体的晶体结构和平均结构的比较表明W at301、W at2和W at5在分子动力学模拟过程中是守恒的;对氢键的分析证实W at301可以稳定PR与TMC114抑制剂柔性区域的结构,并且W at2和W at5能增强活动位点的稳定性。     

蛋白质静电势的量子化学计算

运用分子碎片共轭帽基团II方法进行了多肿瘤抑制基因P16的静电势和电荷密度的全量子力学计算。计算使用了Gaussian03程序包,在B3LYP/6-31G*水平上进行,计算提供了P16基因106个格点上的静电势和电荷密度的量子力学结果。计算的成功对与P16有关的癌症的抑制提供非常有用的指导。     

加速度瞬心法及其应用

从矢量运算角度推导出刚体平面运动加速度瞬心的一般表达式,并给出了几种特殊情况下它的应用。