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乳酸菌(Lactic acid bacteria)是一类能发酵碳水化合物产生乳酸的细菌的总称.它广泛存在于自然界和人畜的消化系统中.本文综述了乳酸菌的分类、生理功能以及在食品中的应用. 相似文献
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高兆建 《食品与生物技术学报》2006,25(3):98-103
以菠萝全汁为原料,对菠萝果酒的加工工艺及影响菠萝果酒品质的关键性工艺参数进行了研究.按照0.025%的比例向压榨后的果汁中添加果胶酶,并保温40 ℃作用2 h后,采用正交试验法优化发酵条件,结果显示:采用一次加糖法将糖质量浓度调至每100 mL 20 g,添加柠檬酸至pH 3.6、添加偏重亚硫酸钾至质量浓度110 mg/L、主发酵温度22 ℃,发酵7 d;后发酵温度16 ℃,发酵10 d;10 ℃陈酿2~3个月.采用明胶-丹宁复合澄清剂澄清处理,最后75 ℃,15 min杀菌后,得到果香浓郁、色泽金黄、澄清透明的优质菠萝果酒. 相似文献
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采用纯培养法,从牛蒡根际土壤中分离耐Cd2+菌株,对耐Cd2+菌株的耐性和种群多样性进行分析。结果显示:分离到10株耐Cd2+菌株,经16S rDNA分子鉴定,耐Cd2+菌株分别属于Bacillus subtilis、Enterobacteraerogenes、Enterobacter ludwigi、Klebsiella sp.、Pectobacterium carotovorum、Pseudomonas sp.。其中,Pectobacterium carotovorum NP22、Enterobacter ludwigii NP23、Pseudomonas sp.NP39等3株菌株的对Cd2+耐性最高,在Cd2+质量浓度为400mg/L固体LB培养基中可正常生长。 相似文献
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筛选对食源性致病菌和腐败菌有特异性抑制作用的产细菌素乳酸菌菌株,并研究细菌素的特性,为其在食品防腐中的应用提供参考。从分离自泡菜的112 株乳酸菌中反复筛选得到1 株产细菌素(BacH32)菌株(Hlh32),经鉴定菌株Hlh32为植物乳杆菌(Lactobacillus plantarum),其在35 ℃ MRS培养基中发酵至稳定期即18~24 h达到最大BacH32产量(对金黄色葡萄球菌的抑菌活性达到1 850 AU/mL)。通过硫酸铵盐析、DEAE Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephadex G-15凝胶过滤层析、制备型高效液相色谱等方法进行纯化。Trinice十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳结果显示BacH32分子质量为6.7 kDa,与文献报道的植物乳杆菌细菌素分子质量有显著差异。细菌素BacH32对蛋白酶敏感,而脂肪酶、α-淀粉酶和β-淀粉酶对其无影响,表明BacH32为蛋白质。BacH32在pH 2~9的环境下孵育4 h,在37、60、80、100 ℃保持30 min或121 ℃保持15 min仍能保持较好抑菌活性。细菌素BacH32对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌具有广谱抑菌活性,对真菌也有一定的抑菌活性。向培养至对数初期的金黄色葡萄球菌中添加BacH32,菌体生长完全受到抑制。以上特性表明植物乳杆菌Hlh32合成的细菌素BacH32有潜力作为天然食品防腐剂在食品中使用。 相似文献
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为实现抗真菌性能的耐热新型几丁质酶在食品防腐及生物防治方面的应用,从产黄青霉Xch23中分离纯化几丁质酶(Chi-Pc76)并研究其应用特性。通过硫酸铵沉淀、DEAE-Cellulose A52离子交换层析和Sephadex G-100凝胶过滤层析纯化得到均一的Chi-Pc76。最终得到Chi-Pc76纯化倍数17.1 倍,回收率21.6%,比活力为584.8 U/mg。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得Chi-Pc76分子质量61 kDa。纯化后的Chi-Pc76最佳反应条件为pH 6.0、温度55 ℃。Chi-Pc76在宽泛的pH 4.0~10.0之间稳定性强,其显著的热稳定性可达到70 ℃。Chi-Pc76对底物胶体几丁质具有高的底物特异性,对乙二醇几丁质、α-几丁质、β-几丁质有中等活性,而对其他受试底物无活性或痕量活性。以胶体几丁质为底物Km和Vmax值分别为0.25 mg/mL和20 μmol/(min·mg)。金属离子Ca2+、Ba2+、K+、Na+对酶有明显激活作用;十二烷基硫酸钠、吐温80、苯甲基磺酰氟和尿素对酶活力基本无影响,但Mn2+、Co2+、Fe2+、Ag+、Cu2+、Zn2+、Pb2+、Hg2+和β-巯基乙醇、二硫苏糖醇均对酶活力有抑制作用。Chi-Pc76对黑曲霉、黄曲霉、尖孢镰刀菌和橘青霉均有显著的抗真菌活性,对比文献为产黄青霉抗真菌几丁质酶。鉴于Chi-Pc76纯化简便、热稳定性好、宽广的pH值稳定性、高效降解几丁质和抗真菌等特点,产黄青霉Xch23几丁质酶在几丁质废料综合利用、生物转化药理活性产品、食品保鲜以及植物病原性真菌和昆虫幼虫生物防治等方面具有潜在价值。 相似文献
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表面活性剂稳定性碱性蛋白酶纯化及性质研究 总被引:1,自引:0,他引:1
从地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)XG12发酵液中分离纯化表面活性剂稳定性碱性蛋白酶,并对酶学性质进行研究。利用硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析等方法,分离纯化到了均一的酶蛋白,酶纯度提高了42.6倍,回收率为25.3%。SDS-PAGE及Sephadex G-75分子筛凝胶过滤层析显示酶蛋白为单亚基蛋白,分子质量约为29.5kD。在pH7.0~11.0范围内酶活性及稳定性较高,最适作用pH值为10.0,最适作用温度40℃。Mg2+、Ca2+及Mn2+对酶有明显激活作用。丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂强烈抑制酶活性,表明所纯化到的蛋白酶为丝氨酸蛋白酶。酶分别对终质量浓度为0.1g/100mL的阴离子表面活性剂SDS、阳离子表面活性剂CTAB和体积分数为1%的非离子型表面活性剂Tween-80、Tween-20、Triton X-100以及氧化剂均具有很强的稳定性。 相似文献
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