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为满足科研和治疗的需要,将含有人白细胞介素-1受体拮抗剂(HuIL-1 ra)基因的表达质粒转到大肠杆菌BL21(DE3)内,经IPTG诱导,外源蛋白得到高量表达,并且形成了无活性的包涵体.包涵体在二硫苏糖醇(DTT)和变性剂中溶解,经一步离子交换层析,得到高纯度还原态蛋白.在空气、谷胱甘肽或Cu2+作用下,还原态蛋白会逐渐转向氧化态.氧化态和还原态蛋白在HPLC图谱上得以分离,但非还原性SDS-PAGE分析发现,二者分子量没有差别,表明氧化过程中主要形成分子内二硫键.氧化态人重组白细胞介素-1受体拮抗剂性质稳定,仍然具有较高的生物活性. 相似文献
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