碱性氨基酸修饰乳清蛋白基质凝胶功能性

将L-精氨酸(L-Arg)、L-赖氨酸(L-Lys)和L-组氨酸(L-His)分别加入到质量浓度为120 g/L的乳清蛋白溶液中,使每种氨基酸的最终质量浓度均分别为1、3和5 g/L,均质后再经90℃加热30 min制备热诱导凝胶,并探讨碱性氨基酸对凝胶功能的改造。通过物化、全质构、吸水性和凝胶电泳等分析手段,表征溶液的pH及其所成凝胶的形貌、质构、水化性质及凝胶内的蛋白浸出组分。结果表明,L-Arg、L-Lys及L-His均能明显提高蛋白成胶溶液的pH,蛋白都能形成颜色、形貌及"站立性"无明显差别的热诱导凝胶;L-Arg、L-Lys显著提高凝胶弹性、黏聚性、咀嚼性及回复性,降低凝胶硬度和胶黏性,而L-His除降低胶黏性外,对凝胶其他质构特性无显著影响。此外,它们对凝胶持水性提升幅度不大,但能够显著提高凝胶溶胀性,并有效抑制凝胶网络内蛋白浸出,促进蛋白凝胶网络结构的完整化。     

L-组氨酸修饰乳清蛋白结构及其热诱导凝胶特性

采用L-组氨酸（L-His）作为蛋白凝胶功能性的增强剂,将其加入乳清分离蛋白溶液中制备热诱导凝胶,研究L-His对乳清蛋白结构及其凝胶特性的影响。结果表明：在乳清蛋白等电点（pI 5.2）时蛋白形成尺度约1 700 nm、具有极小比表面积且几乎不带电的蛋白聚集体,远离蛋白等电点时则所形成的聚集体大小约为400 nm;L-His抑制蛋白聚集体的形成而减小粒径、显著提高聚集体比表面积,促进蛋白分子结构展开并提高其带电量。在经历热诱导后,乳清蛋白在其等电点时形成持水性差的白色凝胶,而在其他pH值时则形成持水性高的黄色凝胶且越远离等电点,胶体黄度值越大;L-His的加入对凝胶颜色变化无显著影响,但能够显著提高凝胶的持水性（P＜0.05）;有效提高凝胶的质地特性,特别是在pH 7.59和pH 9.74时显著提高乳清蛋白凝胶的弹性及咀嚼性（P＜0.05）。这些质构变化可能主要归结于L-His改变了凝胶内的氢键、二硫键和疏水作用力的重排。总之,L-His修饰乳清蛋白结构而改变其凝胶性能且同时受到pH值的影响。