等电点附近大豆分离蛋白乳化稳定性的研究

等电点附近的大豆蛋白由于所带电荷减少、疏水相互作用增强而以聚集体的形式存在且其溶解性较差,故鲜有研究者关注该条件下大豆蛋白的乳化特性。本研究从颗粒稳定乳液的角度出发,分别以等电点附近(p H 5.0)和远离等电点(p H 7.0)两个条件制备了大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)稳定的乳液,比较了两种条件下SPI的界面性质及所得乳液的储藏稳定性。结果发现,p H 5.0时SPI的溶解度仅为4.70±0.15%,远远低于p H 7.0时的93.28±1.89%;然而SPI浓度为0.50%时,p H 5.0的界面压却高于p H 7.0;以p H 5.0条件制备的SPI乳液,其界面蛋白吸附量高达87.03±1.28%,而p H 7.0制备的乳液仅为36.15±1.48%;p H 5.0的乳液两个月后液滴的平均粒径为63.15±0.30μm,与新鲜制备乳液(62.36±0.41μm)相比基本不变;p H 7.0的乳液经过两个月储藏后其液滴平均粒径从45.78±0.38μm增加至55.19±1.86μm。可见,以等电点附近条件制备的SPI乳液依然具有良好的储藏稳定性。