大豆蛋白质-植物多酚互作的研究进展

大豆蛋白质与植物多酚是食品基质中两种重要的组成成分,常因其相互作用而被广泛研究。大豆蛋白质与植物多酚的相互作用能够影响两者的结构、功能特性以及生物利用度。本文总结了近几年来植物多酚与大豆蛋白质的相互作用对大豆蛋白的结构、功能特性和生物利用度的研究进展,同时着重总结了相互作用对多酚的影响,以期为大豆蛋白质和植物多酚的高值化利用、产品开发以及在食品领域的应用提供理论基础。     

花青素共价交联大豆蛋白对其结构及营养吸收特性的影响

研究不同质量浓度的花青素与大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）在漆酶条件和碱性条件下的共价交联机制,以及两者在共价交联后对蛋白结构及营养吸收特性的影响。采用三维荧光光谱研究花青素与SPI在不同共价交联条件下的复合程度,并揭示被花青素交联后的SPI的结构构象变化;后采用胃蛋白酶、胰蛋白酶及Caco-2细胞对SPI与花青素-SPI共价复合物进行模拟人体胃肠消化及吸收,探究消化过程中水解度、抗氧化性、多肽渗透率等指标。结果表明：花青素对SPI的交联可以降低蛋白荧光值,使蛋白多肽链解折叠从而改变蛋白的三级结构。同时,蛋白的消化率和抗氧化性因花青素的交联而升高,花青素质量浓度越高,这种改善现象越明显,尤其是在漆酶条件下。值得注意的是,花青素对蛋白多肽的渗透率有抑制作用,且花青素含量越高,抑制作用越强烈。添加同质量浓度花青素时,漆酶条件下的花青素对多肽渗透率的抑制作用比碱性条件下的花青素更强。     

花青素与大豆分离蛋白的不同共价交联法对蛋白结构的影响

分别运用生物酶法和化学碱法,研究不同质量浓度花青素与大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）发生共价相互作用后对蛋白结构的影响。采用共价结合率测定和游离巯基含量测定方法对花青素和SPI在不同共价交联方式下的结合强度进行比较,后采用傅里叶变换红外光谱、紫外-可见吸收光谱和荧光光谱对不同共价交联方式下的花青素-SPI共价聚合物的结构及构象进行解析。结果表明：随着花青素添加量的升高,花青素与SPI的结合率逐渐提升,游离巯基含量持续下降。光谱测定显示花青素对SPI的共价交联可以改变蛋白的二级结构,使蛋白多肽链解折叠,并且改变蛋白芳香族氨基酸残基所处的微环境,进而使蛋白的构象发生改变。此外,相较于化学碱法,生物酶法共价交联的花青素-SPI聚合物结合率更高,巯基含量下降更显著,结构及构象的变化更为明显,这表明花青素与SPI在生物酶法处理下,共价结合能力强于化学碱法处理。